Исходный уровень знаний и навыков. 1 Строение, классификацию и свойства основных классов нуклеиновых кислот.

Студент должен знать:

1 Строение, классификацию и свойства основных классов нуклеиновых кислот.

2 Строение рибосом.

3 Механизмы регуляции активности ферментов.

4 Структуру и функцию иммуноглобулинов.

5 Энзимопатии (общая характеристика).

Студент должен уметь:

1 Проводить исследование на рефрактометре.

Структура занятия

Теоретическая часть

1.1 Принципиальное отличие биосинтеза белка от биосинтеза других молекул. Общая схема биосинтеза белка – необходимые предпосылки:

1.1.1 информационный поток – схема передачи информации (центральная догма молекулярной биологии). Репликация и транскрипция ДНК – ферменты, механизм. Обратная транскрипция, роль ревертаз. Процессинг и сплайсинг иРНК. Характеристика генетического кода, кодон, антикодон;

1.1.2 пластический поток – механизм активации аминокислот, строения тРНК, характеристика АРС-аз – кодаз;

1.1.3 энергетический поток. Роль макроэргов АТФ, ГТФ и др. в биосинтезе белка.

1.2 Рибосомы – принципы организации, строение, состав. Механизм трансляции – этапы рибосомального цикла:

1.2.1 инициация, факторы инициации. Образование инициаторного комплекса;

1.2.2 элонгация, факторы элонгации;

1.2.3 терминация.

1.3 Виды и механизмы посттрансляционной модификации (процессинга) пробелков:

1.3.1 химическая модификация (виды, примеры);

1.3.2 ограниченный протеолиз;

1.3.3 самосборка белка.

1.4 Регуляция биосинтеза белка у прокариот. Особенности регуляции биосинтеза белка у эукариот:

1.4.1 избирательная транскрипция;

1.4.2 альтернативный сплайсинг иРНК;

1.4.3 модификация гистоновых и негистоновых белков.

1.5 Строение иммуноглобулинов (Ig). Характеристика основных классов Ig – IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Регуляция экспрессии генов Ig и причины их разнообразия.

1.6 Патология белкового обмена. Нарушение переваривания и всасывания, последствия ахилии. Белковое голодание, квашиоркор, их последствия и основные проявления. Биосинтез дефектных белков. Первично- и вторично-дефектные белки. Относительно патологические белки. Поврежденные белки.

Практическая часть

2.1 Решение задач.

2.2 Лабораторная работа.

Задачи

1 Активация аминокислот происходит с помощью фермента:

а) лигаза; б) фосфатаза; в) РНК-аза; г) пептидаза; д) синтетаза; е) лиазы?

2 Аминокислоты в белках ковалентно связаны:

3 Какие белки узнают терминирующие кодоны мРНК:

4 Характерной чертой рибосом эукариотявляется:

5 Точковая мутация мРНК будет наиболее вероятной причиной:

а) распада мРНК;

б) инактивации рибосом;

в) изменения первичной структуры белка;

г) незавершенной транскрипции;

д) подавления сплайсинга?

6 Внутривенное введение радиоактивной меченой аминокислоты взрослому животному приводит:

а) к инкорпорации эквивалентных количеств меченой аминокислоты во все белки организма;

б) инкорпорации различных количеств меченой аминокислоты в отдельные белки организма;

в) меченая аминокислота не инкорпорируется в белок;

г) быстрой и полной экскреции меченой аминокислоты;

д) вытеснению и экскреции равного количества немеченной аминокислоты?

7 Белки синтезируются:

8 Основные каталитические функции в рибосоме осуществляют:

а) факторы инициации; б) факторы элонгации; в) факторы терминации; г) р-РНК; д) синтетазы; е) рибосомальные белки?

9 Каждая рибосома в полисоме:

а) движется по мРНК в направлении 3` ® 5`;

б) движется по мРНК в направлении 5` ® 3`;

в) синтезирует многие полипептидные цепи;

г) синтезирует только одну полипептиднуюцепь;

д) диссоциирует по окончании синтеза;

е) подавляется актиномицином D?

10 Укажите основной фермент, ответственный за реализацию информации генома ретровирусов:

а) ДНК-лигаза; б) ДНК-полимераза; в) обратная транскриптаза (ревертаза); г) РНК-полимеразы; д) АРС-аза?

11 Какая из нуклеиновых кислот в животной клетке отличается большей стабильностью:

а) мРНК; б) рРНК; в) ДНК; г) мяРНК; д) предшественники тРНК; е) гяРНК?

12 Денатурированная ДНК лимфоцитов человека не будет гибридизироваться:

13 Дифтерийный токсин подавляет биосинтез белка на этапе и путем:

а) инициации; б) элонгации; в) терминации; г) процессинга иРНК; д) сплайсинга иРНК; е) рибозилирования ФЭ-2; ж) ограниченного протеолиза; з) аденилирования белка; и) метилирования белка; к) фосфорилирования белка?

Лабораторная работа.Определение общего белка сыворотки крови рефрактометрическим методом

Принцип метода. В основе рефрактометрии лежит различная преломляющая способность жидких сред, количественно выражаемая коэффициентом преломления (отношение синуса угла падения (a) к синусу угла преломления (b)

,

который в сыворотке крови обусловлен в основном количеством, качеством растворенного белка и температурой. Влияние других компонентов сыворотки крови на коэффициент преломления значительно меньше. Определение коэффициента преломления проводят с помощью рефрактометров.

Расчет. Определив показатель преломления по таблице, вычисляют процент содержания белка в сыворотке крови. Для перехода к единицам СИ (г/л) результат следует умножить на 10.

Норма. Содержание общего белка в плазме (сыворотке) крови здорового человека составляет 6,5–8,5 %, или 65–85 г/л.

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.

Рекомендуемая литература

Основная

1 Материал лекций.

2 Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 354–364; 1998. С. 509–544.

3 Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 92–156.

Дополнительная

4 Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 2, С. 94–126, 321–325.

5 Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 272–297.

6 Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 2. С. 176–253.

7 Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 3. С. 926–994.

8 Троицкий В. Г. Дефектные белки – постсинтетическая модификация. Киев: Наукова думка, 1991. С. 48–226.

Занятие 23

Контрольное по разделу “биохимия Белков
и нуклеиновых кислот”

Цель занятия: контроль усвоения вопросов пройденного раздела “Биохимия белков и нуклеиновых кислот”.

Контрольные вопросы

1 Биологическая ценность белка. Нормы белка в питании.

2 Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот из глюкозы. Другие источники синтеза аминокислот.

3 Обмен простых белков. Переваривание белков в желудке.

4 Состав и свойства желудочного сока. Значение компонентов желудочного сока в переваривании белков (HCl, пепсин, слизь).

5 Кишечный сок. Ферменты сока и значение в переваривании пищи. Значение определения в клинической практике.

6 Механизм переваривания и всасывания в ЖКТ. Роль градиента pH различных отделов ЖКТ в переваривании белков.

7 Гниение белков в толстом кишечнике.

8 Обезвреживание продуктов гниения в печени.

9 Пути утилизации аминокислот в тканях. Аминокислотный пул клетки. Пути поступления и утилизации аминокислот в организме.

10 Прямое окислительное дезаминирование аминокислот. Ферменты, участвующие в этих процессах. Биологическая роль дезаминирования.

11 Переаминирование аминокислот. Ферменты. Коферменты. Значение этого процесса для клетки. Определение активности трансаминаз с диагностической целью.

12 Непрямое окислительное дезаминирование. Механизм. Значение.

13 Аммиак, его токсичность. Пути детоксикации аммиака (восстановительное аминирование, образование ГЛН, АСН). Аммониогенез.

14 Образование мочевины. Локализация процесса. Реакции. Ферменты.

15 Биологическая роль цикла мочевинообразования. Врожденные дефекты ферментов орнитинового цикла. Локализация ферментов и основные клинические проявления.

16 Связь цикла синтеза мочевины с ЦТК и обменом аминокислот. Энергетическая емкость цикла синтеза мочевины.

17 Декарбоксилирование аминокислот. Ферменты. Коферменты. Биогенные амины, их роль.

18 Пути превращения безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Пути вступления аминокислот в ЦТК.

19 Обмен серина и глицина. Роль ТГФК в обмене (биосинтез холина, этаноламина, пуриновых оснований, гема, креатина, ПВК, глутатиона, коллагена, гиппуровой кислоты, желчных кислот). Нарушения обмена ГЛИ.

20 Глутаминовая кислота. Дезаминирование. Трансаминирование. Ферменты. Биологическое значение. Адаптивная, антигипоксическая и антиоксидантная роль глутаминовой кислоты.

21 Реакции гидроксилирования. ПРО, ЛИЗ, ФЕН (значение микросомального окисления, роль аскорбата, NADPH, цитохрома Р450).

22 Особенности обмена ПРО. Биосинтез, распад. Нарушение обмена ПРО (клинические проявления).

23 Аспарагиновая кислота. Трансаминирование. Декарбоксилирование. Биологическая роль в биосинтезе мочевины, пуриновых и пиримидиновых оснований, детоксикации аммиака.

24 Особенности обмена цистеина – его биологические функции, антитоксическая, антиоксидантная и радиопротекторная роль. Нарушения обмена. Основные клинические проявления.

25 Особенности обмена метионина. S-аденозилметионин, его роль в синтезе холина, адреналина, карнитина, креатинина, в реакциях детоксикации и др.

26 Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Биосинтез катехоламинов, тиреоидных гормонов. Нарушения обмена фенилаланина, тирозина (фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм).

27 Обмен гистидина. Образование гистамина, дипептидов ансерина, карнозина. Протекторная роль гистидина.

28 Пути обмена триптофана. Клинические проявления в нарушении обмена.

29 Пути обмена аргинина. Адаптивная роль системы аргинин – аргиназа – мочевина.

30 Применение аминокислот в медицине.

31 Интеграция углеводного, липидного и белкового обменов. Общие метаболиты.

32 Сложные белки. Строение. Классификация. Биологическая роль.

33 Строение нуклеопротеидов. Особенности строения рибосом и хромосом.

34 Обмен нуклеопротеидов. Переваривание и всасывание нуклеотидов, нуклеозидов, свободных пуриновых и пиримидиновых оснований.

35 Биосинтез и распад пиримидиновых нуклеотидов. Оротовая кислота. Роль ТГФК в синтезе пиримидиновых нуклеотидов.

36 Биосинтез и распад пуриновых нуклеотидов. Исходные субстраты синтеза. Регуляция синтеза. Роль продуктов распада пуринов в инициации перекисных процессов.

37 Нарушения обмена пуринов. Образование мочевой кислоты. Значение определения содержания мочевой кислоты в крови и в моче в клинической практике.

38 Строение нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. Первичная и вторичная структуры. Формы и типы ДНК.

39 Особенности строения транспортной тРНК. Участие ее в процессе активирования аминокислот.

40 Матричный механизм синтеза ДНК (репликация и репарация). Ферменты. Субстраты.

41 Роль ДНК в синтезе различных РНК. Процессинг и сплайсинг РНК.

42 Перенос генетической информации с ДНК на белок. Общая схема биосинтеза белка.

43 Информационный поток биосинтеза белка (репликация, транскрипция ДНК, процессинг, сплайсинг). Роль ревертазы в биосинтезе вирусных белков. Характеристика генетического кода.

44 Пластический поток. Механизмы активации аминокислот. Характеристика ферментов.

45 Энергетический поток. Роль АТФ, ГТФ.

46 Механизмы трансляции, рекогниции, инициации, элонгации, терминации.

47 Процессинг пробелков. Виды. Механизмы: химическая модификация, ограниченный протеолиз, самосборка молекул.

48 Регуляция биосинтеза. Особенности регуляции биосинтеза у эукариот – избирательная транскрипция, альтернативный сплайсинг иРНК. Химическая модификация гистоновых и негистоновых белков.

49 Полиморфизм белков на примере иммуноглобулинов. Структура иммуноглобулинов. Регуляция экспрессии генов иммуноглобулинов. Особенности биосинтеза иммуноглобулинов.

50 Патология белкового обмена: белковое голодание, квашиоркор, биосинтез дефектных белков, первичные и вторичные протеинопатиии, поврежденные белки.

[AK1]может быть светлый разрядкой?

• ⇐ Назад
• 1
• 2
• 34