Руйнування білків відбувається в лізосомах і протеасомах. Які білки руйнуються в лізосомах?
Який термін є синонімом слова „білки”?
1. Пептиди.
2. Альбумени.
3. Протеїни.
4. Поліпептиди.
Трипептид утворюється залишками трьох амінокислот – гліцину, серину, гістидину. Скільки трипептидів можуть мати такий склад?
1. Три.
2. Дев’ять.
3. П’ять.
4. Шість.
Яка амінокислота містить невелику полярну гідроксивмісну R-групу? Відповідна амінокислота відіграє важливу роль у функціонуванні активних центрів деяких ферментів.
1. аланін.
2. гліцин.
3. серин.
4. треонін.
Яка амінокислота має сірковмісну R-групу, нейтральну при всіх значеннях рН?
1. цистеїн.
2. гліцин.
3. серин.
4. триптофан.
Яке з поданих визначень найбільш повно і точно характеризує білки?
1. Білки – це речовини, які містять у своєму складі елементи С, H, O, N та зазвичай також S і Р.
2. Білки – це високомолекулярні сполуки, в молекулах яких групи атомів, що повторюються, зв’язані пептидним зв’язком.
3. Білки – це високомолекулярні сполуки, які побудовані із залишків -амінокислот L-ряду.
4. Білки – це високомолекулярні сполуки, які побудовані із залишків -амінокислот D-ряду.
Яка амінокислота не належить до оптично активних речовин?
1. гліцин.
2. валін.
3. лізин.
4. лейцин.
У якої амінокислоти R-група має рК 10,5 і при фізіологічних значеннях рН несе позитивний заряд.
1. лейцин.
2. аргінін.
3. триптофан.
4. аспарагін.
Вкажіть найбільш вірогідне розміщення (всередині чи на поверхні глобулярного білка) амінокислотних залишків аспарагінової кислоти, лейцину, серину, валіну, глутаміну і лізину. Поясніть свою відповідь.
Яка речовина з нижчеперелічених є білком?
1. адреналін.
2. кератин.
3. каталаза.
4. казеїн.
Яка із перерахованих амінокислот не утворює стереоізомерів? Поясніть чому.
1. гліцин.
2. аргінін.
3. триптофан.
4. цистеїн.
Яка амінокислота здатна утворювати дисульфідні поперечні зв’язки між поліпептидними ланцюгами?
1. метіонін.
2. цистин.
3. цистеїн.
4. тирозин.
Який висновок можна зробити, виходячи із довжини С – N- зв’язку пептидної групи (0,132 нм), щодо міцності цього зв’язку та його кратності?
1. одинарний.
2. подвійний.
3. потрійний.
4. проміжний між одинарним і подвійним.
Руйнування білків відбувається в лізосомах і протеасомах. Які білки руйнуються в лізосомах?
1. білки, поглинути шляхом ендоцитозу.
2. внутрішньоклітинні білки.
3. мембранні білки.
4. ядерні білки.
14. Серед найважливіших субстратів специфічного протеолізу в протеасомах є наступні білки:
1. регуляторні білки циклічних процесів у клітині.
2. білки-компоненти проведення гормонального сигналу.
3. аутоантигени.
4. білки, які піддалися неправильній посттрансляційній модифікації.
15. При порушенні нормального функціонування системи протеасомного протеолізу можуть виникати різноманітні порушення, а саме:
1. зміна катаболічних і анаболічних процесів.
2. розвиток аутоімунних захворювань.
3. нейродегенеративні захворювання.
4. зниження імунного захисту організму.
16. Молекула убіквітину складається із 76 амінокислотних залишків. Третинна структура цього білка містить:
1. одну спіральну ділянку і чотири плоских бета-складчастих шарів.
2. альфа-спіраль і бета-структури.
3. лише альфа-спіральні ділянки.
4. лише бета-структури.
17. Убіквітин — це поліпептид, приєднання якого до білка-мішені проходить у кілька етапів за участі ферментів:
1. фермент Е активує убіквітин, гідролізуючи ГТФ. При цьому утворюється зв'язок між N-кінцевим гліцином убіквітину і цистеїном Е1.
2. фермент Е активує убіквітин, гідролізуючи АТФ. При цьому утворюється тіоєфірний зв'язок між убіквітином і ферментом Е1.
3. активований убіквітин переноситься на залишок цистеїну транспортного білка Е.
4. фермент Е каталізує утворення іонного зв'язку між С-кінцем убіквітинової одиниці і аміногрупою лізинового залишку субстрату.
18. Структурно неактивний G-білок складається із:
1. альфа-субодиниці.
2. гамма-субодиниці.
3. молекул ліпідів, приєднаних за допомогою гідрофобних взаємодій.
4. бета-субодиниці.
19. С-реактивний білок в присутності іонів кальцію однією своєю стороною зв’язується з лігандами, такими як:
1. некротизованими клітинами.
2. ушкодженими мембранами.
3. експонованими ядерними антигенами.
4. полісахаридами і гліколіпідами бактерій.
20. С-реактивний білок в присутності іонів кальцію однією своєю стороною впізнає “воргів”, а іншої – привертає до них засоби для їх знищення, такі як:
1. активовані компоненти комплементу.
2. Fc-рецептори.
3. імуноглобіліни.
4. фагоцити.
21. В залежності від типу регулятора, який може приєднуватися до кінців протеолітичного ядра, утворюються такі типи протеасом:
1. РА70-20S-РА700.
2. РА700-20S-РА28.
3. РА28-20S-РА28.
4. РА700-20S-РА19.
22. Яким біохімічним механізмом неактивні попередники факторів переходять у активні форми?
1. обмеженим протеолізом.
2. фосфорилюванням.
3. дефосфорилюванням.
4. агрегацією субодиниць.
23. Глікопротеїни як простетичну групу містять:
1. моносахаридні залишки.
2. олігосахариди.
3. нерозгалужені полісахариди.
4. розгалужені полісахариди.
24. Термін онкотичний тиск– це частина осмотичного тиску, який створюється:
1. низькомолекулярними компонентами крові.
2. неорганічними компонентами.
3. високомолекулярними компонентами крові.
4. водою;
25. Швидкість фільтрації води через капіляри визначається різницею:
1. між онкотичним тиском плазми і колоїдно-осмотичним тиском крові.
2. між онкотичним тиском плазми і гідростатичним тиском крові.
3. між оптичним тиском плазми і гідростатичним тиском крові.
4. між онкотичним тиском плазми і колоїдним тиском крові.
26. Міоглобін належить до складних білків:
1. фосфопротеїнів.
2. хромопротеїнів.
3. глікопротеїнів.
4. трансферинів.