Пептидний зв'язок. Пептиди

Будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.

Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – називається. первинною структурою білка. Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі. Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.

Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.

Зближення - може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складноефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.

Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.

Четвертинна структура білка властива макромолекулам, до складу яких входять декілька поліпептидних ланцюгів (субодиниць), сполучених між собою нековалентними зв'язками.

Для виявлення пептидом специфічних функцій в організмі необхідно відтворити лише його первинну структуру, а у випадку білка — відтворити всі його конформаційні особливості.

Пептидний зв'язок. Пептиди

Амінокислоти здатні до конденсації при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи - іншої:

Утворена сполука називається пептидом, а зв'язок - пептидним. При сполученні двох амінокислот утворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид. Пептидний зв'язок міцний, він піддається гідролізу тільки при тривалому кип'ятіннів кислому або лужному середовищі. В пептиді виділяють N-кінець, на якому знаходиться вільна аміногрупа, та С-кінець, на якому міститься незаміщена карбоксильна група. Називаючи пептид, назвам всіх амінокислот, крім С-кінцевої, дають суфікс -илабо -іл, а назву останньої не змінюють, наприклад, гліцил-аланін, серил-тирозил-аргінін.

Пептидний зв'язок має специфічну просторову форму. Неподілена пара електронів азоту взаємодіє з p-електронамикарбонільної групи, утворюючи делокалізовану систему електронів, розподілену між атомами О, С і N. Тому зв'язок С-О слабший, ніж подвійний, а зв'язок С-N міцніший, ніж одинарний. Навколо зв'язку С-N неможливе вільне обертання груп, оскільки він не одинарний. В одній площині знаходяться атоми С, N, О, Н і a-вуглецеві атоми. Причому атоми О і N знаходяться в транс-положенні. Вільно обертатися можуть лише радикали навколо a-вуглецевих атомів. Така будова пептидного зв’язку обмежує можливості просторових конформацій пептидів.

Якісні кольорові реакції білків:
— біуретова реакціяна пептидні зв’язки — дія розбавленого розчину купрум(II) сульфату на слабколужний розчин білка, супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину;
— ксантопротеїнова реакціяна ароматичні та гетероядерні цикли — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення.

Реакція з фенілізотіоціанатом (реакція Едмана). Фенілізотіоціанат в слаболужному середовищі реагує з аміногрупою:

Цей метод дозволяє ідентифікувати кінцеві амінокислоти білка, аміногрупи яких вільні. Утворення ФТГ-ак не вимагає гідролізу решти частини білка.

Якісною реакцією на пептидний зв'язок є біуретова реакція із концентрованим розчином купрум (II) сульфату (CuSO₄) у лужному середовищі. Продуктом є комплекссиньо-фіолетового забарвлення між атомом купруму і атомами нітрогену.

Біуретова реакція може бути використана для колориметричного вимірювання концентрації білків і пептидів, проте через низьку чутливість цього методу значно частіше використовують його модифікації. Однією із таких модифікацій є метод Лоурі, в якому біуретова реакція поєднується із окисненням залишків ароматичних амінокислот.