Контроль виконання лабораторної роботи
1. Що відбувається з ферментами за умов високої температури?
А. Гідроліз
В. Денатурація
С. Утворення фермент-субстратного комплексу
D. Блокування активного центру
Е. Порушення первинної структури
2. Встановити співвідношення Ферменти – Специфічність дії:
А. Хімотрипсин 1 – стереоспецифічність
В. Уреаза 2 – групова специфічність
С. Фумараза 3 – абсолютна специфічність
D. Пепсин
Е. Сахараза
3. Пригнічення швидкості ферментативної реакції при надмірній концентрації субстрату пов’язане з:
А. Блокуванням алостеричного центра
В. Денатурацією ферменту
С. Насиченням алостеричних центрів
D. Насиченням активного центру
Е. Підвищенням температури середовища
4. Роль активного центру полягає у:
А. Регуляції активності ферментів
В. Прикріпленні ферментів до мембран
С. Зв’язуванні та перетворенні субстратів
D. Взаємодії ферментів між собою
Е. Зв’язуванні алостеричних ефекторів
5. Фермент здійснює перенос структурного фрагменту від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цього ферменту.
A. Трансферази
B. Ізомерази
C. Оксидоредуктази
D. Лігази
E. Гідролази
6. У чому полягає небезпека надмірного підвищення температури тіла?
7. Для збереження трансплантантів їх заморожують. Обґрунтуйте такі дії.
8. Поясніть термолабільність ферментів на прикладі визначення амілази слини, яка була попередньо нагріта або охолоджена, та амілази слини, яка не була попередньо оброблена.
9. У хворого розвинувся метаболічний ацидоз. Як це вплине на активність внутрішньоклітинних ферментів?
10. У деяких людей відсутні гени, які кодують фермент лактазу. Поясніть, чому при вживанні такими людьми свіжого молока спостерігаються розлади шлунково-кишкового тракту.
11. Доведіть білкову природу ферментів біуретовою реакцією, реакцією Фоля, методом формол-титрування за Серенсеном. Поясніть принципи цих методів.
12. Намалюйте графік залежності швидкості ферментативних реакцій від зміни рН середовища за результатами визначення активності амілази слини.
Приклади тестів „Крок-1”
1. У хворого з болями у животі виявили високу амілазну активність у крові та сечі. Який патологічний процес супроводжують ці зміни?
А. Гепатит
В. Панкреатит
С. Перфоративна виразка шлунка
D. Гострий гастрит
Е. Жовчокам’яна хвороба
2. Після додавання витяжки з підшлункової залози в пробірку з розчином крохмалю, відмічено відсутність синього забарвлення в пробі з розчином йоду, що свідчило про гідроліз крохмалю. Під впливом якого ферменту підшлункової залози це відбулося?
А. α-Амілази
В. Хімотрипсину
С. Ліпази
D. Альдолази
Е. Трипсину
3. У слині міститься фермент, здатний руйнувати α-l,4-глікозидні зв’язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент.
A. α-Амілаза
B. Фосфатаза
C. Фруктофуранозидаза
D. β-Галактозидаза
Е. Лізоцим
4. Важливим ферментом слини є лужна фосфатаза. До якого класу ферментів вона належить?
А. Оксидоредуктаз
В. Трансфераз
С. Гідролаз
D. Ліаз
Е. Лігаз
5. Зниження активності якого ферменту слини служить показником гіпофункції привушної залози?
А. Фосфоглюкомутази
В. Мальтази
С. Лізоциму
D. Амілази
Е. Глюкокінази
Індивідуальна самостійна робота студентів
1. Мультиферментні комплекси, особливості будови та каталізу.
2. Використання ферментів у біохімічних дослідженнях.
Література
Основна:
1. Біохімічний склад рідин організму та їх клініко – діагностичне значення. Довідник / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Здоров’я, 2003. – 192 c.
2. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508 с.
3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744 с.
4. Практикум з біологічної хімії / За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С. 3 – 46.
5. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – Львів: Світ, 2006. – 271 с.
Додаткова:
1. Ангельскі С., Якубовскі З., Домінічак М. Г. Клінічна біохімія. – Сопот, 1998. – 451 с.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – 528 с.
3. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. – Москва: Мир, 2000. – 470 с.
4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. – Москва: Мир, 2004. – С. 63-71, 79-83.