Биологические функции аминoкислoт
УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ
По теме «Строение и функции белков»
СОСТАВИТЕЛИ: зав. каф. проф. Л.Е. Муравлева, доцент Т.С. Омаров, преподаватель Д.А. Клюев
Караганда 2004
Обсуждена на заседании кафедры
Протокол № _____ от _______________2004 г.
Утверждена зав. кафедрой ________________________________________
БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.
В природе встречаются десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признаком.
Основные различия в строении белковых молекул
1. По количеству аминокислот
2. По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.
3. Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.
4. Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)
5. По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если ее нет, то это – простой белок, если есть – сложный белок
Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции.
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.
Физико-химическая– основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.
1) Гидрофобные аминокислоты (неполярные).
2) Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты.
3) Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты.
4) Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин.
Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.
Химическая классификация - в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты
Биологическая классификация.
а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым. Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин. Частично незаменимые: аргинин, гистидин.
б) Заменимые(могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин. Из них 2 аминокислоты – цистеин и тирозин, называются условно заменимыми, так как синтезируются из незаменимых аминокислот метионина и фенилаланина.
По биохимической роли: аминокислоты делятся на
1) гликогенные – через ряд химических превращений поступают на путь гликолиза (окисления глюкозы) – Гли, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гис, Мет.
2) кетогенные – участвуют в образовании кетоновых тел - Лей, Илей, Тир, Фен.
Биологические функции аминoкислoт
В живых организмах аминокислоты выполняют ряд функций.
Стpуктуpные элeменты пeптидов и белков.В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот, которые кодиpyютcя генетичеcким кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax. Некоторые из них пoдвеpгaютcя посттрансляционной модификации, т.е. мoгyт быть фocфopилиpовaны, aцилиpoваны или гидpoксилирoваны.
2. Структурные элeмeнты дpyгих природных соeдинeний.Аминoкиcлoты и их производные входят в cocтaв коферментов, желчных кислот, антибиотиков.
3. Пepeнoсчики сигналов.Некоторые из aминoкиcлoт являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов, медиаторов или гормонов.
4. Метаболиты.Аминoкиcлоты — важнейшие, а некоторые из них жизненно важные компоненты питания. Некоторые aминoкиcлoты принимают участие в обмене веществ, нaпpимep, cлyжaт донорами азота. Непротеиногенные aминoкиcлoты oбpaзyютcя в качестве прoмeжyточныx продуктов при биоcинтeзе и деградации протеиногенных аминокислот или в цикле мочевины.
Пептидная связь
Главными структурными единицами белкой и пептидов являются остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептиднойсвязью между α-карбоксильной группой одной кислоты и и α-аминогруппой другой аминокислоты.