Биологические функции белков

1) Ферментативная (все ферменты – белки)

2) Защитная: механическая защита и иммунная защита.

3) Двигательная (миозин, актин, сократительные белки)

4) Транспортная (ВЖК, жирорастворимые витамины и т.д.)

5) Рецепторная

6) Гормоны

7) Токсичные белки

8) Антибиотики, пробиотики.

Физико-химические свойства белков

· Изоэлектрическая точка – значение рН, при котором белок теряет заряд.

Например, при рН 1,5 пепсин теряется как фермент.

· Денатурация – утрата трехмерной конформации белка.

Бывает обратимая и необратимая.

· Коагуляция – процесс нарушения нормальных свойств белков и свертывания под действием различных факторов.

· Диализ – потеря белками способности проникать через полупроницаемую мембрану (используется для очистки от низкомолекулярных примесей).

Сложные белки

· Гликопротеины

· Нуклеопротеины

· Липопротеины

· Хромопротеины

· Металлопротеины

· Фосфопротеины

ТЕМА 2

ФЕРМЕНТЫ

Ферменты (Е) – биологически активные вещества, ускоряющие химические реакции в организме (в 1000 раз) за счет снижения энергии активации веществ.

Энергия активации – энергия, которую необходимо придать веществу, чтобы оно вступило в реакцию.

Все ферменты взаимодействуют с субстратами (S).

Субстраты – любые вещества, которые при взаимодействии с ферментами претерпевают химические превращения и превращаются в продукт (Р).

E + S → P + E

Количество ферментов в ходе реакции не изменяется.

Свойства ферментов

(отличие от неорганических катализаторов)

1) Превращают один субстрат

2) Все ферменты – белки, которые функционируют в третичной структуре

- схематичное изображение ферментов (третичная структура)

3) В ходе реакции не расходуются

4) Термолабильны (активность зависит от температуры)

5) Активность ферментов может регулироваться.

Ингибиторы – вещества, подавляющие активность ферментов.

Активаторы – вещества, повышающие активность ферментов.

6) Специфичность действия

· Абсолютная специфичность – фермент превращает только один субстрат

· Групповая – фермент превращает похожие субстраты (пепсин действует на многие белки)

· Стереоспецифичность – превращает только один изомер

· Специфичность путей превращения – один субстрат превращают в несколько ферментов

Строение ферментов

1) Активный центр (АЦ)

2) Аллостерический центр (АлЦ)

3) Кофакторы

1 – АЦ имеют все ферменты

Активный центр – небольшой участок фермента, который образован радикалами аминокислотных остатков, которые на уровне третичной структуры формируют центр взаимодействия с субстратом (центр, комплементарный субстрату).

Комплементарность – геометрическое (пространственное) и электростатическое (по заряду) соответствие между активным центром и субстратом.

Радикалы аминокислот, которые участвуют в образовании активного центра, могут находиться на расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, но при формировании активного центра они сближаются.

Активный центр состоит из двух участков:

· Якорный – в который прикрепляется субстрат

· Каталитический – для химического превращения субстрата.

В момент взаимодействия активного центра и субстрата между ними возникают слабые нековалентные связи.

2 - АлЦ – (есть не у всех ферментов) = регуляторный центр, т.к. к нему могут присоединяться активаторы и ингибиторы и регулировать активность ферментов.

АлЦ и АЦ должны быть пространственно разделены: АЦ в одной субъединице, АлЦ - в другой.

Следовательно, аллостерические ферменты – олигомерные белки (четвертичная структура)

Субъединица с АлЦ – регуляторная. Субъединица с АЦ – каталитическая.

NB!: Аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции метаболических путей.

3 – Кофакторы – вещества небелковой природы, необходимые для проявления активности ферментов (есть не у всех ферментов)

· Ионы металлов

· Коферменты

А) Ионы металлов:

· Прочно связываются с ферментом, участвуют в формировании АЦ → металлоферменты (алкогольдегидрогеназы - Zn)

· Непрочно связаны с ферментом, не участвуют в образовании АЦ. Но в присутствии металлов активность ферментов повышается → ферменты, активируемые металлами (α-амилаза слюны – Са²⁺).

Б) Коферменты

· Производные витаминов

· Участвуют в ферментативных реакциях

· Переносят различные группы

· В ходе ферментативных реакций претерпевают изменения, противоположные изменениям в субстрате.

Если в реакции субстрат будет окисляться (т.е. от него отщепляется 2Н), то кофермент будет восстанавливаться.

-

• ⇐ Назад
• 123
• 4
• 5
• 6
• 7
• 8
• 9
• 10
• 11
• 12
• 13
• 14
• 15
• 16
• Далее ⇒