ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН БЕЛКОВ

Белки – это высокомолекулярные соединения, состоящие из α-аминокислотных остатков, которые соединены между собой пептидными связями.

Пептидные связи расположены между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой, следующей за ней, α-аминокислоты.

Функции белков (аминокислот):

1) пластическая (основная функция) – из аминокислот синтезируются белки мышц, тканей, гемм, карнитин, креатин, некоторые гормоны и ферменты;

2) энергетическая

а) в случае избыточного поступления в организм с пищей (>100 г)

б) при длительном голодании

Особенность:

Аминокислоты, в отличие от жиров и углеводов, не депонируются.

Количество свободных аминокислот в организме – около 35 г.

Общее содержание -15 кг.

Источники белка для организма:

· белки пищи (основной источник)

· белки тканей

· синтезированные из углеводов.

Азотистый баланс

Т.к. 95% всего азота организма принадлежит аминокислотам, то о их обмене можно судить по азотистому балансу – соотношение поступающего азота и выделенного с мочой.

ü Положительный – выделяется меньше, чем поступает (у детей, беременных, в период выздоровления после болезни);

ü Отрицательный – выделяется больше, чем поступает (пожилой возраст, период длительного заболевания);

ü Азотистое равновесие – у здоровых людей.

Т.к. белки пищи – основной источник аминокислот, то говорят о «полноценности белкового питания».

Все аминокислоты делятся на:

· заменимые (8) – Ала, Гли, Сер, Про, Глу, Глн, Асп, Асн;

· частично заменимые (2) – Арг, Гис (синтезируются медленно);

· условно заменимые (2) – Цис, Тир (могут синтезироваться при условии поступления незаменимых – Мет → Цис, Фен →Тир);

· незаменимые (8) – Вал, Иле, Лей, Лиз, Мет, Тре, Фен, Тпф.

В связи с этим выделяются белки:

ü Полноценные – содержат все незаменимые аминокислоты

ü Неполноценные – не содержат Мет и Тпф.

Переваривание белков

Особенности:

1) Белки перевариваются в желудке, тонком кишечнике

2) Ферменты – пептидазы (расщепляют пептидные связи):

а) экзопептидазы – по краям с C-N-концов

б) эндопептидазы – внутри белка

3) Ферменты желудка и поджелудочной железы вырабатываются в неактивном виде – проферменты (т.к. они бы переваривали собственные ткани)

4) Ферменты активируются частичным протеолизом (отщепление части ппц)

5) Некоторые аминокислоты подвергаются гниению в толстом кишечнике

1. В ротовой полости не перевариваются.

2. В желудке на белки действует пепсин (эндопептидаза). Он расщепляет связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (Тир, Фен, Тпф).

Пепсин вырабатывается главными клетками в виде неактивного пепсиногена.

Обкладочные клетки вырабатывают соляную кислоту.

Функции HCl:

ü Создает оптимум рН для пепсина (1,5 – 2,0)

ü Активирует пепсиноген

ü Денатурирует белки (облегчает действие фермента)

ü Бактерицидное действие

Активация пепсиногена

Пепсиноген под действием HCl превращается в активный пепсин путем отщепления 42 аминокислот медленно. Затем активный пепсин быстро активирует пепсиноген (аутокаталитически).

Таким образом, в желудке белки расщепляются на короткие пептиды, которые поступают в кишечник.

3. В кишечнике на пептиды действуют ферменты поджелудочной железы.

Активация трипсиногена, химотрипсиногена, проэластазы, прокарбоксипептидазы

В кишечнике под действием энтеропептидазы активируется трипсиноген. Затем активированный из него трипсин активирует все остальные ферменты путем частичного протеолиза (химотрипсиноген → химотрипсин, проэластаза → эластаза, прокарбоксипептидаза → карбоксипептидаза).

Трипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами Лиз или Арг.

Химотрипсин – между карбоксильными группами ароматических аминокислот.

Эластаза - связи, образованные карбоксильными группами Ала или Гли.

Карбоксипептидаза расщепляет карбоксильные связи с С-конца.

Таким образом, в кишечнике образуются короткие ди-, трипептиды.

4. Под действием ферментов кишечника они расщепляются до свободных аминокислот.

Ферменты – ди-, три-, аминопептидазы. Они не обладают видовой специфичностью.

Образовавшиеся свободные аминокислоты всасываются вторично активным транспортом с Na⁺ (против градиента концентрации).

5. Некоторые аминокислоты подвергаются гниению.

Гниение – ферментативный процесс расщепления аминокислот до малотоксичных продуктов с выделением газов (NH₃, СН₄, СО₂, меркаптан).

Значение: для поддержания жизнедеятельности микрофлоры кишечника (при гниении Тир образует токсичные продукты фенол и крезол, Тпф – индол и скатол). Токсичные продукты поступают в печень и обезвреживаются.

Катаболизм аминокислот

Основной путь – дезаминирование – ферментативный процесс отщепления аминогруппы в виде аммиака и образования безазотистой кетокислоты.

· Окислительное дезаминирование

· Неокислительное (Сер, Тре)

· Внутримолекулярное (Гис)

· Гидролитическое

Окислительное дезаминирование (основное)

А) Прямое – только для Глу, т.к. для всех остальных ферменты неактивны.

Протекает в 2 стадии:

1) Ферментативное

2) Спонтанное

В итоге образуется аммиак и α-кетоглутарат.

Б) Непрямое – для всех остальных аминокислот (16).

Цель – получить Глу.

Протекает через трансаминирование.

Трансаминирование – ферментативный перенос аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту (почти всегда α-кетоглутарат).

В результате образуется Глу, которая идет на процесс дезаминирования, и какая-то другая кетокислота.

Ферменты – аланинаминотрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрасфераза (АСТ).

Кофермент – пиридоксальфосфат ← вит. В6.

Функции трансаминирования:

ü Т.к. реакция обратимая, служит для синтеза заменимых аминокислот;

ü Начальный этап катаболизма (трансаминирование не является катаболизмом, т.к. количество аминокислот не меняется);

ü Для перераспределения азота в организме;

ü Участвует в малат-аспартатном челночном механизме переноса водорода в гликолизе (6 реакция).

Для определения активности АЛТ и АСТ в клинике для диагностики заболеваний сердца и печени измеряют коэффициент де Ритиса:

При 0,6 – гепатит,

1 – цирроз,

10 – инфаркт миокарда.

Декарбоксилирование аминокислот – ферментативный процесс отщепления карбоксильной группы в виде СО₂ от аминокислот.

В результате образуются биологически активные вещества – биогенные амины.

Ферменты – декарбоксилазы.

Кофермент – пиридоксальфосфат ← вит. В6.

После оказания действия биогенные амины обезвреживаются 2 путями:

1) Метилирование (добавление CH₃; донор - SAM);

2) Окисление с отщеплением аминогруппы в виде NH₃ (фермент MAO – моноаминоксидаза).

ТЕМА 9

• ⇐ Назад
• 4
• 5
• 6
• 7
• 8
• 9
• 10
• 11
• 12
• 13
• 141516
• 17
• 18
• 19
• Далее ⇒