Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, жаттығуларды орындау, жұптасып жұмыс істеу.
6. Информациялық-дидактикалық блок (аннотация)
Молекуласында амин және карбоксил топтары бар қосылыстарды аминқышқылдар деп атайды. Екі функциялық топтың орналасуына байланысты a-, β- және γ-аминқышқылдары болады. Бір амин және карбоксил топтары бар қышқылдарды моноаминмонокарбон қышқылдары деп, ал молекуласында екі амин және бір карбоксил топтары бар қышқылдарды диаминкарбон, бір амин және екі карбоксил топтары барларды аминдикарбон қышқылдары деп атайды. Аминқышқылдардың маңызы өте зор, өйткені солардың солардың қалдықтарынан белок заттары құрылған.
Аминқышқылдары, амин топтарының орындарын грек алфавитінің әріптерімен белгілеп, әдетте өздеріне сәйкес келетін карбон қышқылдардың алмасқандары ретінде аталады. Систематикалық номенклатура да қолданылады, ал қарапайым амин қышқылдарының эмпирикалық аттары да бар. Мысалы:
Аминқышқылдардың изомериясы оксиқышқылдардың изомериясы тәрізді. Бұлардың изомериясы функционалдық топтар күйінде көміртек-тік қаңқа құрылысымен де байланысты бола алады.
Аминқышқылының молекуласында бір және бірнеше де карбоксил топтары бола алады, соған орай амин қышқылы әр түрлі негізді бола алады. Аминқышқылының молекуласында бірнеше амин топтары да бола алады.
Бір негізді аминқышқылдардың гомологтік қатары аминоқұмырсқа қышқылынан H2N–С(O)–ОН бастау керек еді. Дегенмен бұл қышқыл қышқылдығымен қоса көмір қышқылының шала амиді де болып табылады.
Сірке қышқылынан бір аминқышқылын H2N–СН2–СООН тудыруға болады. Пропион қышқылынан – екеу:
Май қышқылынан – үшеу, изомай қышқылынан – екеу:
a-Аминқышқылдарды алу әдістері.a-аминқышқылдарының маңызы үлкен, сондықтан оларды алу әдістері көп жасалған. Олардың ең маңыздылары мына үшеуі:
1. Хлорға алмасқан қышқылдың тұздарын аммиакпен әрекеттестіру:
2. Альдегидтерді немесе кетондарды аммоний цианидімен әрекеттес-тіріп алады:
3. Белоктар гидролизденгенде 25 шамасында әр түрлі аминқышқылдар түзіледі. Ол қоспаны ыдырату біраз күрделі қиындықтардан тұрады. Дегенмен әдетте басқаларына қарағанда, бір немесе екі қышқыл әжептеуір көп мөлшерде алынады және ол қышқылдарды оп-оңай жеке бөліп шығаруға болады.
β-Аминқышқылдарды алу әдістері. β-аминқышқылдарын алу әдістерінің ең маңыздылары мыналар:
1. Қанықпаған қышқылдарға аммиакты қосу.
2. Микробиологиялық синтез жүргізу арқылы алынады. Кейбір микроорганизмдер тіршілік ету әрекетінің нәтижесінде a-аминқышқылдарын түзеді. Оларды өсіру үшін құрамында қанты көп ауылшаруашылық өндірістерінің қалдықтары, фосфор қышқылынан және микроэлементтерден құралған қоспа пайдаланылады.
Химиялық қасиеттері.Молекулаларында бірден карбоксил және амин топтары болғандықтан аминқышқылдары қышқылдар мен аминдерге тән реакцияларға қатыса алады. Қышқылды топпен амин тобы бір-бірімен әрекеттесуі де мүмкін. Аминдер амфотерлік қосылыстарға жатады. Төменде кейбір маңызды реакциялар келтірілген:
Жеке өкілдері.Аминсірке қышқылы (гликоколь, глицин) жібек фиброинін гидролиздендіру арқылы алады. Хлорсірке қышқылынан синтезделеді.
Қажетті бетаин (аммоний негіздерінің ішкі тұздары бетаиндер) (CH3)3N+–СН2–CO–О табиғатта көп таралған. Көп мөлшерде қызылша сірнесінде (патока) болады.
–Аминопропион қышқылы (аланин) СН3–CHNH2–СООН. L(+)- аланин барлық белоктардың, әсіресе жібек фиброинінің құрамында болады. Ацетальдегидтен диангидриндік синтезбен алынады.
–Аминизокапрон қышқылы (лейцин) (СНз)2СН–СН2–CHNH2–СООН. L(–)-лейцин көбінесе белоктардың гидролизінде, әсіресе гемоглобиннің бұлшық ет ұлпаларының гидролизінде түзіледі.
Аминянтарь қышқылы НООС–СН2–CHNH2–COOH аспарагин қышқылы деп аталады. Бұл қышқыл белоктардың гидролизінде де түзіледі. Табиғатта аспарагин қышқылының амиді-аспарагин – NH2CO–СН2–CHNH2–COOH кездеседі. Бұл әуелде ши қазтаңдайда (қоян шөптен) бөлініп алынады.
Диаминкапрон қышқылы (лизин) NH2–(СН2)4–CHNH2–COOH. L(+)-лизин балықтың кейбір тұқымдарының уылдырықтарындағы белоктар-дың құрамында болады. Күшті негіз болып есептеледі. Орны толмайтын амин қышқылдар қатарына қосылады. Синтез жолымен капролактамнан алынады.
Цистин (НОСО–CHNH2–CH2–S)2. Цистиннің қалдықтары белоктар-дың (мүйіздің, жүннің, шаштың, құс мамығының) көбінің құрамында болады.
ω–Аминкапрон қышқылы және оның лактамы капрон талшығы синтезінде қолданылады.
Комплексондар. Комплексондар деп, құрамында, азотпен жалғасқан, екі немесе үш қышқыл қалдықтары бар, –аминқышқылдар тобын атайды. Сондай аминполикарбон қышқылдарының ең қарапайымы иминдисірке және нитрилоүшсірке қышқылдары:
Алифатты және циклді диаминдер туындылары ретіндегі бірқатар қышқылдар да осы комплексондар қатарына қосылады.
Ең тиімді комплексон – этилендиаминтетрасірке қышқылы (мұның динатрий тұзы трилон Б – деген атпен мәлім).
Осы қышқылдардың бәрінің өзгешелігі сол, бұлардың бәрінің де катиондардың көпшілігімен комплексті қосылыстар түзетін қабілеттері бар.
Магниймен, кальциймен, темірмен және басқа металдармен бұлардың жақсы ерімтал комплексті оңай түзетіндіктері, комплексондарды суды тұшыту үшін ғана емес, химиялық және фармацевтік басқа салаларда да, қай жерде катиондардың ізін жою керек болса, сонда қолдануға мүмкіндік берді.
a-аминқышқылдары белоктардың негізгі мономерлері болып табылады. Аминқышқылдардың бірқатары организмде синтезделеді, ал кейбірі организмге тамақтану арқылы келеді. Ондай аминқышқылдарды алмастырылмайтын аминқышқылдары деп атайды. Химиялық құрамына байланысты аминқышқылдары полярлы (гидрофобты) және полярсыз (гидрофатты) деп жіктеледі. Немесе оларды бейтарап, қышқылдық және негіздік аминқышқылдары деп біледі.
Белоктардың құрамында кездесетін аминқышқылдары, a-амин-қышқылдары: a- көміртегі карбоксил тобымен және аминтобымен, әр амин қышқылына сәйкес радикалмен байланысқан.
Белоктар
Белоктар – барлық жан-жануарлар организмдерінің ең негізгі құрамдық бөлігі, яғни белок жоқ жерде тіршілік жоқ деуге болады. Негізінде белоктар аминқышқылдарынан тұратын жоғарғы молекулалы биологиялық полимерлер. Белоктардың түрі де, организмде атқаратын қызметі де өте көп. Белоктар бұлшық еттердің, қанның, сүттің, өсімдіктердің, жұмыртқаның, жүннің, табиғи жібектердің, шаштың құрамына кіреді. Төменгі кестеде адамның әртүрлі мүшелерінде болатын белоктардың шамасы келтірілген.
Әртүрлі органдардың тканіндегі белоктың мөлшері
| Ткань | Құрғақ тканнің массасындағы белоктың мөлшері, % | Ткань | Құрғақ тканнің массасындағы белоктың мөлшері, % |
| Көк бауыр | Жүрек | ||
| Өкпе | Бауыр | ||
| Бұлшық еттер | Бас миы | ||
| Бүйрек | Сүйектер | ||
| Шек | Тістер | ||
| Тері | Майлы ткань |
Белоктардың атқаратын қызметінің ең маңыздыларына құрамдық, каталитикалық, тағамдық, тасығыштық (транспорттық), қорғау, реттеу, электр тасығыш функциялары жатады. Бұл функциялардан басқа да белоктардың атқаратын қызметі аз емес.
Белоктар барлық өсімдік пен жан-жануарлар клеткаларының протоплазмасын және ядросын құратын құрылыс материал болып есептелінеді. Организмде жүретін метоболизм процестерінің жылдамдығын және бағытын реттеп отыратын биокатализаторлар – ферменттер де және гармондар да белоктар. Организм тіршілігіне керекті компоненттерді белгілі мүшелерге тасымалдаушы да, улы қосылыстардың әсерін төмендетуші де, энергия көзі де, тағамдық зат ретінде де белоктар өте қажетті заттар. Ф.Энгельс айтқандай «тіршілік дегеніміз – белокты дененің өмір сүру әдісі», яғни тіршіліктің негізгі нышаны – белоктар.
Табиғатта белоктардың көптеген түрлері кездеседі. Атқаратын функцияларына және қасиеттеріне байланысты олардың молекулалық массалары да әртүрлі келеді. Белоктардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін болады. Мысалы, сүттегі альбуминнің молекулалық массасы 17400, қандағы белоктың массасы – 400000. белоктардың элементтік құрамы тұрақсыз. Барлық белоктардың химиялық құрамы шамамен мынадай: С–50-55%, Н–6,5-7,3%, О–21,5-23,5%, N–15-18%, S–0,2-2,4%, Р–0,8%-ке дейін, Ғе–0,4%. Соңғы кезде белоктың құрамында басқа да элементтер (магний, кобальт, сынап, күміс, қорғасын, иод, мыс, т.б.) болатыны анықталды.
Белоктардың қасиеттері олардың организмде атқаратын қызметіне байланысты. Мысалы, ұлпалардағы (тері, сіңір, бұлшық ет және т.б.), тырнақтағы, шаштағы белоктар суда ерімейді, ал керісінше метаболизм процестеріне (мысалы, қан плазмасындағы белоктар) қатысатын белоктар суда немесе тұздардың сулы ерітінділерінде жақсы ериді. Белоктар ерігенде коллоидты ерітінді түзеді және олардың оптикалық пәрменді қасиеті бар.
Белоктарды қышқылдармен немесе сілтілермен қыздырғанда олар гидролиз процесіне ұшырайды. Бұл процесте шығатын аралық заттарды яғни полипептидтердің қоспасын пептон деп атайды. Гидролиз толық жүргенде пептондардан жай полипептидтер, дипептидтер, содан кейін a-аминқышқылдары түзіледі. Негізінде организмде әртүрлі биохимия-лық реакциялар жүргенде жұмсалатын белоктар емес гидролиз нәтижесінде түзілген a-аминқышқылдары. Белоктардағы a-аминқыш-қылдарының саны 20.
Белоктың құрамына кіретін аминқышқылдары
| Формуласы | Аты | Шартты белгілер | ||
| Моноаминокарбон қышқылдары | ||||
| Алифатикалық | ||||
| H2N–CH2–COOH | Глицин (гликокол) | Гли | ||
| CH3–CH(NH2)–COOH | Аланин | Ала | ||
| CH3CH–CH(NH2)–COOH | Валин | Вал | ||
| (CH3)–CH2–CH(NH2)–COOH | Лейцин | Лей | ||
| C2H5–CH(CH3)–CH(NH2)–COOН | Изолейцин | Иле | ||
| Ароматты | ||||
| C6H5–CH2–CH(NH2)–COOН | Фенилаланин | Фен | ||
| Гетероциклды | ||||
| Пролин | Про | ||
| Гистидин | Гис | ||
| Триптофан | Три | ||
| Моноаминодикарбон қышқылы | ||||
| НООС–СН2–CH(NH2)–COOН | Аспарагин қышқылы | Асп | ||
| НООС–СН2–СН2–CH(NH2)–COOН | Глутамин қышқылы | Глу | ||
| Диаминомонокарбон қышқылдары | ||||
| H2N–(CH2)4–CH(NH2)–COOН | Лизин | Лиз | ||
| Аргинин | Арг | ||
| Гидроксиамин қышқылдары | ||||
| nHOC6H4–СН2–CH(NH2)–COOН | Тирозин | Тир | ||
| Гидроксипролин | Гпр | ||
| НО–СН2–CH(NH2)–COOН | Серин | Сер | ||
| CH3–CH(ОН)–CH(NH2)–COOH | Треонин | Тре | ||
| Құрамында күкірті бар аминқышқылдары | ||||
| CH3SCH2CH2CH(NH2)COOH | Метионин | Мет | ||
| HSCH2CH(NH2)COOH | Цистеин | Цис | ||
| Цистин | Цис-Цис (Цис-S- S-Цис) | ||
Полипептидтік тізбегінде бос карбоксил және амин топтары болғандықтан белоктардың аминқышқылдары тәріздес амфотерлік қасиеті бар. Олар қышқылдармен де, негіздермен де тұздар түзеді.
Қышқылды ортада карбоксил топтарының диссоциациялануы басылады, сондықтан белок оң зарядталады; ал негіздік ортада теріс зарядталады, себебі барлық карбоксил топтар диссциацияланады.
Осыған орай белок ерітіндісі арқылы электр тоғын жіберетін болсақ, онда сілті ерітіндісінде белок молекуласы анодқа, ал қышқылда катодқа қарай жылжиды.
Белоктарды ерітінділерде тұнбаға түсіру. Белоктардың сулы ерітінділерінде минералдық тұздардың ерітінділерін (мысалы, аммоний сульфатын) қоссақ белоктар тұнбаға түседі. Белок ерітінділеріне органикалық еріткіштерді (спирт, айетонды) енгізгенде де олар тұнбаға өздерінің құрылысын өзгертпей түседі. Егер тұнбаға түсірген тұздардан тазаланғаннан кейін немесе тұз ерітіндісін сұйылтқанда белок қайтадан ерісе бұл қайтымды тұндыру болады. Бұл әдісті белоктарды тазартуға және бір бірінен бөлуге пайдаланады. Қайтымды тұндыру мен қатар қайтымсыз тұндыру да бар. Белоктарды қайтымсыз тұндыру үшін аыр металдардың (мыс сульфаты, қорғасын ацетаты, сулема және т.б. тұздар) тұздары, қышқылдар (азот, сірке, үшхлорсірке, пикрин) қолданылады. Қайтымсыз тұндырғанда белоктардың құрылысы өзгеріп, қайтадан ерімейтін күйге айналады. Бұл процесті денатурация деп атайды. Мысалы, альбуминнің сулемамен әрекеттесу реакциясын келесі теңдеумен көрсетуге болады:
Белоктардың түсті реакциялары. белоктарды айқындау немесе ашу үшін бірнеше түсті реакциялар қолданылады.
1. Бирует реакциясы.Бұл реакция белоктарда пептидтік байланыстың (–СО–NH–) барлығын дәлелдеуге қолданылады. Барлық белоктар сілтілі ортада мыстың тұздарымен (СuSO4) күлгін түс береді. Дәл осындай күлгін мыс сульфатының ерітіндісі сілтілі ортада бируетпен H2N–CO–NH–CO–NH2 реакцияға түскенде де пайда болады, реакцияның аты осыған байланысты шыққан.
Бирует реакциясы:
NH2–CO–NH2 + H–NH–CO–NH2 → NH2–CO–NH–CO–NH2 + NH3
Ксантопротеин реакциясы. Концентрлі азот қышқылымен белоктар сары түсті қосылыс береді, о,ан аммиакпен әсер етсек ол қызғылт сары түске айналады. Бұл реакция белоктың құрамындағы ароматты аминқышқылдарының нитрленіп нитроқосылыстар түзгенін көрсетеді. Осы реакциямен белоктың құрамында фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан аминқышқылдары бар екенін дәлелдейді.
Миллон реакциясы. Азот қышқылы мен сынап нитратының қоспасымен белоктарды қыздырғанда олар қызыл қоңыр түске боялады. Бұл реакция белоктың құрамында фенол тобының, мысалы, тирозин аминқышқылының барлығын айқындайды.
Нингидрин реакциясы. Бұл реакцияға белоктардағы a-аминқышқылдары түседі. Реакцияның нәтижесінде бөлініп шыққан аммиак пен тотықсызданған нингидрин бір-бірімен және екінші нингидрин молекуласымен конденсация реакциясына түсіп көк түсті зат түзеді.