Белоктарды физикалы-химиялы асиеттері, ерігіштігіне байланысты оларды жіктелуін крсетііз.

1. Белоктарды молекулалы массасы.

Белок молекуласы макромолекула болып табылады жне мыдаан атомдардан трады. Белоктар изоэлектрлік нктесінде оларды арама-арсы зарядталан штары бір-біріне оай жаласады. Сондытан, белоктарды молекулалы массасы згеріп отырады. Трлі дістермен аныталан молекулала массалар бір-бірімен сйкес келмеуі ммкін. Молекулала массаны кейде дальтон лшемі бойынша есептейді. 1 дальтон сутегі атомыны массасына те.

2. Ерігіштігі

Белоктарды ерігіштігі еріткіш табиатына, ортаны рН крсеткішіне, ерітіндіні ионды кшіне жне молекула рылымына байланысты. Кейбір белоктар суда ериді, екінші біреулері тздарды сйы ерітінділерінде, келесі біреулері су мен спирт оспаларында ериді. Іс жзінде ешбір еріткіштерде де ерімейтін белоктар да бар.

3. Денатураттану - сырта факторларды (температура, рентген сулелері, ИК, УК, т.б.) серінен белоктарды табии рылымыны бзылуы. Денатураттану кезінде пептидтік байланыстардан зге барлы байланыстар зіледі.

4. Ренатураттануы - денатураттану толы жрмеген кезде белоктарды бастапы алпына келуі.

5. Изоэлектрлік нкте

Белоктарды о жне теріс зарядтары теескен кездегі рН шамасы оны изоэлектрлік нктесі деп аталады. рбір белокты зіне тн изоэлектрлік нктесі болады. Изоэлектрлік нкте белокты ерігіштігіні е тмен нктесі. Себебі, белок молекулаларыны арасында электростатикалы тебісу болмайды. Изоэлектрлік нктені белоктарды тнбаа тсіру шін пайдаланады. Изоэлектрлік нктеде белоктарды суда байланысу абілеті е тмен болады.

Жай белоктар ерігіштігіне байланысты тмендегідей блінеді:

Альбуминдер (суда ериді)

Глобуминдер (5-10% NaCl да ериді)

Проламиндер (60-80% этил спиртінде ериді)

Глютеиндер (0,2-2% NaOH ериді)

Гистондар (0,2н тз ышылында ериді)

Проталиндер (лсіз ышылда ериді)

Протеиноидтар (белок тріздес заттар)

Белок молекуласыны рылымды дегейлері. Бірінші, екінші, шінші, тртінші реттік рылымы. рылымды дегейлерін амтамасыз ететін химиялы байланыстарды трлерін сипаттаыз.

Белок молекуласыны рылымы трт дегейде болады-бірінші реттік, екінші реттік, шінші жне тртінші реттік рылымдар.Белокты бірінші реттік рылымы –бл полипептидтік тізбектегі аминышылдары алдытарыны кездесуі;екінші реттік, шінші реттік жне тртінші реттік рылымдар –бл полипептидтік тізбекті кеістік рылымыны дегейлері.

Белоктарды бірінші реттік рылымы -дегеніміз пептидті тізбектегі амин ышылдарыны кезектесіп ретпен орналасуы.Біріншілік рылымы белок молекуласыны химиялы формуласы деп есептеледі.Мысалы:

Вал –Лей- Сер- Про- Ала- Асп- Лиз- Тре- Асн- Вал- Ала

1-реттік рылымды біле отырып, егер ол бір полипептид тізбегімен берілсе белок молекуласыны формуласын жазуа болады. Егер белок рамына бірнеше полипептид кіретін болса, онда бірінші реттік рылымын анытау иыныра, сондай-а бл тізбектерді алдын-ала жекелеу ажет.Бірінші кезекте белокты кішкене блігіні амин-ышылды рамын анытайды, длірек айтанда,гомогенді белоктаы 20 аминышылыны райсысыны атынасын анытайды Бны гидролиз дісімен жзеге асырады, яни бір бос NH₂ тобын жне бір бос COOHтобын. Сонымен, жоарыда крсетілген дістер арылы C жне N-сынды аминышылдары анытаймыз. Жмысты келесі этапы аминышылдарыны полипептидті тізбегіні ішінде кезектесіп келуін анытау. Бл шін бастапыда тадамалы, блшектік трде полипептид тізбегін ыса пептидтерге гидролиз жреді,бл аминышылдарыны кезектесуін наты длдікпен анытайды.Тадамалы жне толы емес гидролизді химиялы дісі химиялы реактивтерді олдануа негізделген,яни белгілі амин-ышылдарынан ралан пептидті байланысты селективті ыдырауына жне алан пептидтібзылмаан алпында алдыруа негізделген.Осы тадамалы гидролизденетін зата бромциан,гидроксиламин,арылы N-бромсукцинамиид жатады

Белокты екінші реттік рылымы. Белок молекуласындаы пептидтік тізбек тзу емес, спираль тектес. Спиральды бір айналымында 3,6 шамасындай амин ышылдарыны алдыы келеді, спиральді р адамы 0,54 нм. Белоктарды осындай спираль тектес трін оны екіншілік рылымы деп атайды.Полипептидті тізбекті мндай орамды трі -спираль ( Л.Полинг, Р.Корн) жне -рылымы (атпарланан жапыра) деп аталады.

Белоктарды шінші реттік рылымы.Белокты екіншілік рылымын тзетін спираль тзу емес, з кезегінде бралып иіледі. Ондай брылу кейде те крделі рылым тзеді. Бір полипептидтік тізбектегі барлы а томдарыны кеістікте шап- шаын глобула жасап орналасуы белокты шінші реттік рылымы деп аталады.

Белок молекуласы пішініндегі иіліп бралу, ат- абат атпарлар , исы брылыстар негізінен мынадай коваленттік емес рекетесуге байланысты:

1.амин ышылдар алдытары арасындаы сутектік байланыс, мысалы , тирозин мен глутамин ышылыны арасындаы байланыс.

2.арама-арсы зарядтары бар бйірлік топтарды зара рекеттесуіні электростатикалы кштері,

Миоглобин мен гемоглобинні 3 жаты рылымын рентген рылымды діспен зерттелген болатын. Белок молекуласын зерттеуге атысты бл жмыс 50-жылдарыны соына таман жзеге асырылды.Миоглобин мен гемоглобинні рентгенограммасын зерттегенде гем де барын крсетті, ол бйірлік топтаы гистидинмен байланысан. Онда байалатыны аминышылдарыны полярлы топтар сыртында шоырланса, оларды полярлы емес топтары ядрода шоырланан. Су моекулалары белокты полярлы тобымен рекеттесіп миоглобинні шінші реттік рылымы тзілген.

Белоктарды тртінші реттік рылымы.Тртінші реттік рылым деп жеке полипептид тізбектеріні кеістікте жинаталуын, яни бірдей бірінші, екінші жне шінші реттік рылымы бар жне рылымды функционалды атынастары бірдей макромолекулярлы рылымны тзілуін айтамыз. Кптеген функционалды белоктар басты валентті байланыспен байланыспай ковалентті байланыспен байланысан бірнеше полипептид тізбегінен трады. рбір жеке алынан полипептид тізбегі яни протомер биологиялы активті болып келеді. Белок бл абілеттікті, зіні рамына кіретін протомерлерді кеістіктік бірігулері кезінде иеленеді. Тзілген молекуланы олигомер деп атаймыз. Олигомерлі белоктар кбіне протомерлерді жп санынан ралады сонымен атар молекулярлы массасы бірнеше мынан 100 000 дальтон арасында болады.