БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И БЕЛКА

К практическим и лабораторным занятиям для студентов лечебного, педиатрического, медико-профилакти и фармацевтического факультетов

Раздел 1

ОБМЕН И ФУНКЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

ОСНОВЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ГЕНЕТИКИ»

1. Пищевые белки как источник аминокислот. Качественный состав и биологическая ценность пищевых белков.

2. Динамическое состояние белков в организме. Нормы белка в питании. Азотистый баланс.

3. Переваривание белков, протеиназы пищеварительного тракта, общая характеристика и классификация.

4. Желудочный сок, суточное количество, химический состав, биологическая роль.

5. Минеральный состав желудочного сока. Роль соляной кислоты в процессах пищеварения.

6. Механизм секреции соляной кислоты.

7. Виды кислотности желудочного сока, определение и расчет всех видов кислотности по Михаэлису.

8. Проферменты пищеварительных протеиназ, механизм превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ.

9. Желудочные протеиназы: пепсин, гастриксин, их роль в переваривании белков.

10. Методы количественного определения пепсина.

11. Патологические составные части желудочного сока. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного сока.

12. Химический состав панкреатического и кишечного соков.

13. Роль панкреатических и кишечных протеиназ в переваривании белков.

14. Биохимические механизмы регуляции пищеварения, гормоны желудочно-кишечного тракта.

15. Всасывание аминокислот.

16. Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Экзогенный и эндогенный пул аминокислот

17. Общие пути катаболизма аминокислот в тканях.

18. Трансаминирование, химизм. Трансаминазы, их специфичность. Роль витамина В₆ в трансаминировании. Биологическая роль реакций транс- аминирования.

19. Определение трансаминаз в сыворотке крови. Принцип метода, диагностическое значение.

20. Окислительное дезаминирование аминокислот. Химизм. Роль глутаматдегидрогеназы. Биологическая роль окислительного дезаминирования аминокислоты.

21. Непрямое дезаминирование аминокислот, понятие, стадии, биологическое значение.

22. Декарбоксилирование аминокислот, химизм, ферменты, субстратная специфичность декарбоксилаз.

23. Биогенные амины, механизм образования, влияние на процессы метаболизма и физиологические функции. Окисление биогенных аминов.

24. Понятие о свободном амином азоте. Принцип метода определения, диагностическое значение.

25. Программированный контроль–1: знать химизм процессов: окислительного дезаминирования D- и L-аминокислот, химизм транс-аминирования, роль пиридоксальфосфата в переносе аминогруппы, химизм декарбоксилирования циклических (ароматических и гетероциклических), серусодержащих и дикарбоновых аминокислот, окислительного дезаминирования биогенных аминов.

26. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Роль метионина в биосинтезе биологически важных соединений, в реакциях обезвреживания.

27. Тетрагидрофолиевая кислота и ее роль в синтезе и переносе одноуглеродных радикалов.

28. Обмен фенилаланина и тирозина. Пути превращения в норме. Врожденные нарушения обмена ароматических аминокислот.

29. Методы предупреждения, диагностики и лечения врожденных нарушений обмена фенилаланина и тирозина.

30. Наследственные нарушения обмена других аминокислот.

31. Понятие о скрининг-тестах. Качественное открытие фенилпировиноградной и гомогентезиновой кислот.

32. Программированный контроль–2: знать формулы: ТГФК и S-аденозил-метионина; химизм процессов синтеза креатина, адреналина, холина; пути превращения фенилаланина и тирозина в норме (синтез адреналина, норадреналина, тироксина, распад тирозина), превращения фенилаланина при фенилкетонурии, образования гиппуровой и фенацетуровой кислот.

33. Конечные продукты азотистого обмена. Основные источники аммиака в организме.

34. Обезвреживание аммиака в месте образования в организме. Транспортные формы обезвреженного аммиака.

35. Синтез мочевины как механизм предотвращения образования аммиака. Химизм, ферменты, энергетика. Биологический смысл цикла мочевинообразования, связь с ЦТК.

36. Нарушения синтеза и выведения аммиака. Причины уремии.

37. Определение мочевины в сыворотке крови. Диагностическое значение.

38. Креатин и креатинин. Количественное определение креатинина, роль, диагностическое значение.

39. Программированный контроль–3: знать формулы: ФАФС, УДФГК (развернутые); химизм реакций обезвреживания аммиака в месте образования, синтеза мочевины и креатинина, химизм образования аммонийных солей, транспортных форм аммиака, обезвреживания биогенных аминов.

40. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей.

41. Распад пуриновых нуклеотидов.

42. Биосинтез пуриновых нуклеотидов, происхождение атомов «С» и «N» в пуриновом кольце.

43. Распад пиримидиновых нуклеотидов.

44. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.

45. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра.

46. Программированный контроль–4: знать: схему гидролиза нуклеиновых кислот, химизм распада пуриновых нуклеотидов, распада пиримидиновых нуклеотидов, биосинтеза пуриновых нуклеотидов (начальные этапы, пути превращения инозиновой кислоты), происхождение атомов «С» и «N» в пуриновом кольце, биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов.

Контрольные вопросы к семинару по теме: