простудных заболеваний: ослабляет проявления и продолжительность болезни
Правильных ответов –10баллов.
На поставленный вопрос может быть один или более правильных ответов.
1. Какие из перечисленных аминокислот являются серосодержащими?
1) серин
2) аланин
3) метионин
4) пролин
5) цистеин
2. Какие из перечисленных аминокислот относятся к незаменимым?
1) аланин
2) валин
3) глицин
4) лизин
5) серин
3. Какие аминокислоты относятся к группе протеиногенных?
1) орнитин
2) аргинин
3) треонин
4) цитруллин
4. Какие аминокислоты являются отрицательно заряженными?
1) пролин
2) тирозин
3) аспарагиновая
4) глутаминовая
5) гистидин
5. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?
1) водородной
2) ионной
3) дисульфидной
4) пептидной
6. Из каких компонентов построена молекула пептида?
1) жирные кислоты
2) глюкоза
3) нуклеотиды
4) аминокислоты
5) глицерин
7. Какие методы используют при разделении пептидов?
1) центрифугирование
2) хроматография
3) колориметрия
4) электрофорез
8. Кто предложил пептидную теорию строения белка?
1) Сенгер
2) Полинг
3) Кори
4) Фишер
5) Данилевский
9. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:
1) гемоглобин
2) коллаген
3) миоглобин
4) пепсин
5) инсулин
10. Какие биологические функции характерны для белков?
1) адапторная
2) рецепторная
3) ферментативная
4) транспортная
11. В каких пределах изменяется молекулярная масса белков?
1) 500-1200 Дальтон
2) 1000-2500 Дальтон
3) 2000-50000 Дальтон
4) 6000-1000000 Дальтон
12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?
1) ультрацентрифугирование
2) колориметрия
3) высаливание
4) гель-фильтрация
5) диск-электрофорез
13. В каких пределах рН находится изоэлектрическая точка большинства белков?
1) 1,5 – 2,5
2) 2,0 – 4,5
3) 5,5 – 7,0
4) 9,5 – 11,5
14. При денатурации белков отмечается:
1) потеря биологической активности
2) снижение растворимости
3) изменение первичной структуры
4) повышение заряда
15. Что определяет первичную структуру белка?
1) тип связей
2) форма молекулы
3) молекулярная масса
4) последовательность аминокислот
16. Методы определения N-концевых аминокислот:
1) хроматография
2) биуретовая реакция
3) Сенгера
4) Эдмана
5) Акабори
17. Методы определения С-концевых аминокислот:
1) нингидриновая реакция
2) электрофорез
3) Эдмана
4) Акабори
5) использование карбоксипептидазы
18. Генетически детерминирована:
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) четвертичная структура
19. Какие типы связей характерны для первичной структуры?
1) водородная
2) дисульфидная
3) гидрофобные взаимодействия
4) пептидная
5) электростатическое взаимодействие
20. Какие методы используют при определении вторичной структуры белка?
1) ультрацентрифугирование
2) рентгеноструктурный анализ
3) хроматография
4) гель-фильтрация
21. Разновидности вторичной структуры:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) складчатый лист
22. Кто участвовал в изучении вторичной структуры белка?
1) Кребс
2) Полинг
3) Митчелл
Кори
5) Астбюри
23. Факторы, нарушающие спиральную структуру:
1) наличие остатка лизина
2) наличие остатка пролина
3) гидрофобное взаимодействие
4) локальное электростатическое отталкивание
24. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры?
1) электростатическое отталкивание
2) способность к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
25. Какие белки обладают наиболее высокой степенью -спирализации полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
5) коллаген
26. Основной метод определения третичной структуры белка:
1) афинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
5) ультрацентрифугирование
27. К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
28. К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) гемоглобин
29. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
4) электростатическое притяжение
30. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
1) способность к седиментации
2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н20
4) электростатическое отталкивание
31. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
5) гордеин
32. Что обеспечивает четвертичная структура белка?
1) термолабильность
2) растворимость
3) видовую специфичность
4) кооперативный эффект
33. Какие из перечисленных белков обладают четвертичной структурой?
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
34. Молекулярная масса гистонов варьирует в пределах:
1) 1500-2500 Дальтон
2) 4000-6000 Дальтон
3) 7000-9000 Дальтон
4) 11000-24000 Дальтон
5) 15000-45000 Дальтон
35. Основными функциями гистонов являются:
1) энергетическая
2) транспортная
3) структурная
4) дыхательная
5) регуляторная
36. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин
5) аргинин
37. Какие белки относятся к классу протаминов?
1) коллаген
2) миозин
3) сальмин
4) инсулин
5) клупеин
38. Проламины являются:
1) сократительными белками
2) транспортными белками
3) растительными белками
4) ферментами
39. Какие белки относятся к классу протеноидов?
1) альбумины
2) фиброин
3) коллаген
4) казеин
5) эластин
40. Какие белки относятся к сложным?
1) глютелины
2) глобулины
3) липопротеины
4) нуклеопротеины
5) гемоглобин
41. Казеин относится к классу:
1) нуклеопротеинов
2) липопротеинов
3) фосфопротеинов
4) хромопротеинов
42. Какие свойства характерны для белков?
1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН
3) термолабильность
4) оптическая активность
43. Иммуноглобулины относятся к классу:
1) липопротеинов
2) гликопротеинов
3) нуклеопротеинов
4) проламинов
44. В состав гемоглобина взрослого человека Hb А1 входит:
1) -цепи
2) -цепи
3) -цепи
4) -цепи
45. Какое количество Hb А2 содержится в крови взрослого человека?
1) 0,5 %
2) 1,5 %
3) 2,5 %
4) 5 %
46. При серповидно-клеточной анемии нарушается структура:
1) альбуминов
2) глобулинов
3) гемоглобина
4) иммуноглобулинов
5) проламинов
47. Какие аминокислоты являются непротеиногенными?
1) аланин
2) орнитин
3) серин
4) цитруллин
5) триптофан
48. Какое количество углерода содержится в белках?
1) 10 – 20 %
2) 35 – 40 %
3) 51 – 55 %
4) 60 – 70 %
49. Какое количество азота содержится в белках?
1) 5 – 10 %
2) 15 – 18 %
3) 25 – 30 %
4) 35 – 40 %
50. Пептидную структуру имеют следующие гормоны:
1) тироксин
2) окситоцин
3) вазопрессин
4) адреналин
5) глюкагон
51. При автоматическом синтезе пептидов на образование каждой пептидной связи необходимо:
1) один час
2) три часа
3) шесть часов
4) девять часов
52. К пептидам относятся следующие соединения:
1) альбумин
2) ансерин
3) карнозин
4) глютелин
5) глутатион
53. К какому классу соединений относятся гистоны?
1) сложным белкам
2) простым белкам
3) пептидам
4) алкалоидам
54. Что такое фолдинг белка?
1) расщепление на пептиды
2) присоединение к лиганду
3) сворачивание полипептидной цепи
4) выпадение в осадок
55. Олигомерные белки состоят из:
1) одной полипептидной цепи
2) двух и более полипептидных цепей
3) белковой и небелковой части
4) одной глобулы
56. К металлопротеинам относится:
1) инсулин
2) ферритин
3) глюкагон
4) трансферрин
5) гемоглобин
57. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?
1) Нюьтона
Ламберта-Бугера-Бера
3) Авогадро
4) Фарадея
58. Какие реакции относятся к универсальным цветным реакциям на белки и аминокислоты?
1) ксантопротеиновая
2) нингидриновая
3) Фоля
4) биуретовая
59. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:
1) одну
2) две
3) три
4) пять
60. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмена
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
61. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови у взрослых:
1) 20 – 30 г/л
2) 40 – 50 г/л
3) 65 – 85 г/л
4) 90 – 100 г/л
5) 120 – 130 г/л
62. Гипопротеинемия наблюдается при:
1) миеломной болезни
2) хронических нефритах
3) алиментарной дистрофии
4) сахарном диабете
5) ожирении
63. Какие вещества используют для высаливания белков?
1) сульфат аммония
2) сахароза
3) кислоты
4) глюкоза
64. При высаливании белков происходит:
1) увеличение заряда
2) устранение заряда
3) дегидратация молекулы
4) изменение конформации
65. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей можно использовать:
1) высаливание
2) ультрацентрифугирование
3) электрофорез
4) диализ
66. На чем основан метод гель-фильтрации?
1) на различиях молекулярной массы
2) на различиях величин заряда
3) на различиях размеров молекул
4) на различиях растворимости
67. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?
1) амфотерности
2) способности к ионизации
3) величине молекулярной массы
4) растворимости
5) специфическом взаимодействии с лигандами
68. Конечными продуктами гидролиза простого белка являются:
1) нуклеотиды
2) азотистые основания
3) аминокислоты
4) сахароза
69. Гидролиз белков могут вызывать:
1) соли тяжелых металлов
2) кислоты
3) сульфат аммония
4) щелочи
5) трипсин
70. Полноту гидролиза белков можно оценить с помощью:
1) электрофореза
2) биуретовой реакции
3) ультрацентрифугирования
4) высаливания
71. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок следующие фракции яичного белка:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
72. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:
1) молекулярной массы
2) растворимости
3) биологической активности
4) первичной структуры
73. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков?
1) специфичность взаимодействия с лигандом
2) термостабильность
3) устойчивость к изменению рН
4) электрофоретическая подвижность
74. Для денатурированных белков характерно:
1) наличие водородных связей
2) сохранение пептидных связей
3) потеря первичной, вторичной и третичной структур
4) наличие четвертичной структуры
5) разрыв пептидных связей
75. На каком свойстве белков основано их осаждение органическими растворителями?
1) величине молекулярной массы
2) амфотерности
3) дегидратации
4) самосборке
76. При какой температуре денатурируют ферменты?
1) 10 – 200С
2) 80 – 1000С
3) 20 – 300С
4) 30 – 400С
77. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
1) 50 – 600С
2) 15 – 200С
3) 80 – 1000С
4) 35 – 400С
78. Что является активатором для амилазы слюны?
1) CuSO4
2) NaCl
3) NaOH
4) KOH
79. Расщепление каких субстратов катализирует амилаза слюны?
1) триглицериды
2) нуклеопротеиды
3) крахмал
4) гликоген
80. Нормальная активность диастазы мочи по Вольгемуту у взрослых:
1) 0,1 – 1,0 ЕД
2) 3 – 5 ЕД
3) 16 – 64 ЕД
4) 100- 120 ЕД
5) 200 – 250 ЕД
81. Активность диастазы мочи повышается при:
1) атеросклерозе
2) сахарном диабете
3) панкреатите
4) инфаркте миокарда
82. Активаторами панкреатической липазы являются:
1) HCl
2) желчные кислоты
3) фактор Кастла
4) реннин
83. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок следующие фракции яичного белка:
1) альбумины
2) фибриноген
3) протамины
4) гистоны
84. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок следующие фракции яичного белка:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
85. Нингидриновая реакция открывает в белках:
1) пептидные связи
2) ароматические аминокислоты
3) аминогруппу в a-положении аминокислот
4) серосодержащие аминокислоты
86. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция?
1) серина
2) аланина
3) триптофана
4) тирозина
87. Глобулины выпадают в осадок:
1) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
88. Альбумины выпадают в осадок:
1) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
89. Как называется растворение осадка белка в избытке солей?
1) денатурацией
2) гель-фильтрацией
3) диализом
4) адсорбционной пептизацией
90. Конечными продуктами распада крахмала под действием амилазы являются:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) мальтоза
4) декстрины
5) сахароза
91. Принцип метода определения активности диастазы мочи по Вольгемуту основан на нахождении:
1) наименьшего количества фермента, необходимого для расщепления крахмала
2) наибольшего количества крахмала, расщепленного ферментом
3) наибольшего количества фермента, необходимого для расщепления гликогена
4) наименьшего количества фермента, необходимого для полного расщепления крахмала
92. Окраска нерасщепленного крахмала с иодом:
1) желтая
2) коричневая
3) фиолетовая
4) синяя
93. Биологическое значение внутреннего фактора Кастла:
1) участвует во всасывании железа
2) выводит из организма холестерол
3) обеспечивает всасывание витамина В12
4) усиливает секрецию соляной кислоты в желудке
5) активирует панкреатическую липазу
94. Какую окраску дают с иодом конечные продукты расщепления крахмала:
1) синюю
2) красно-бурую
3) розовую
4) желтую
5) зеленую
95. Как называется дополнительная группа фермента, прочно связанная с его белковой частью?
1) кофермент
2) холофермент
3) апофермент
4) простетическая группа
96. При определении активности диастазы мочи по Вольгемуту степень расщепления крахмала оценивается реакцией с:
1) нингидрином
2) фенолфталеином
3) ортотолуидином
4) иодом
97. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?
1) молекулярной массе
2) дегидратирующей способности
3) электрофоретической подвижности
4) способности к денатурации
98. Какие общие свойства характерны для ферментов и неорганических катализаторов:
1) не сдвигают равновесия реакции
2) высокая специфичность
3) не расходуются в процессе реакции
4) активность не зависит от температуры
99. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?
1) кислом, рН = 1,5 – 2,0
2) щелочном, рН = 8,0 – 9,0
3) близком к нейтральному
4) только при рН = 7,0
100. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они:
1) состоят из аминокислот
2) имеют первичную структуру
3) денатурируют под действием экстремальных воздействий – t0=1000C, соли тяжёлых металлов и др.
4) имеют низкую молекулярную массу
5) содержат металлы
101. Систематические исследования по изучению специфичности ферментов провёл:
1) Луи Пастер
Эмиль Фишер
3) Джеймс Самюр
4) Джон Нортроп
102. Очищенный фермент уреазу в кристаллическом виде впервые получил:
1) Луи Пастер
2) Эмиль Фишер
3) Джеймс Самнер
4) Джон Нортроп
103. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:
1) всей поверхностью молекулы фермента
2) аллостерическим центром
3) каталитическим участком активного центра
4) центром связывания с субстратом
104. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
105. Ферменты из класса трансфераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
106. Ферменты из класса гидролаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
107. Ферменты из класса лиаз катализируют:
1) перенос электронов, окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
108. Ферменты из класса изомераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм
109. Ферменты из класса лигаз катализируют:
1) перенос групп (с участием молекул воды)
2) реакции гидролиза
3) присоединение групп по двойным связям
4) реакции изомеризации молекул
5) образование новых связей, сопряжённых с расходованием АТФ
110. Характерные особенности, отличающие ферменты от неорганических катализаторов:
1) термостабильность
2) высокая субстратная специфичность
3) расходуются в результате катализа
4) зависимость от активаторов и ингибиторов
5) растворимость
111. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:
1) концентрации субстрата
2) концентрации продукта
3) концентрации фермента
4) молекулярной массы фермента
5) денатурирующих агентов
112. 1 международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:
1) 1 моль продукта за 1 минуту
2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту
3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду
4) 1 моль продукта за 1 секунду
5) 1 грамм продукта за 1 час
113. Кофакторами ферментов могут являться:
1) липиды
2) углеводы
3) ионы металлов
4) нуклеиновые кислоты
5) коферментные формы витаминов
114. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
1) катализируют разные реакции
2) катализируют одну и ту же реакцию
3) различаются по физико-химическим свойствам
4) не различаются по физико-химическим свойствам
115. Наличие изоформ ферментов определяется следующими причинами:
1) тканевыми особенностями метаболизма
2) дифференцировкой тканей в онтогенезе
3) возрастом
4) полом
5) регуляторными особенностями метаболизма
116. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:
1) кинетикой реакций
2) наличием регуляторного центра
3) наличием 2 и более полипептидных цепей (субъединиц)
4) наличием нативной формы только в третичной структуре
117. Активность ферментов регулируется в результате:
1) полного гидролиза фермента
2) частичного протеолиза профермента
3) модификации одного фермента другим
4) ретроингибирования продуктами реакции аллостерического фермента
118. Наиболее выраженная активность фермента лактатдегидрогеназы наблюдается в ткани:
1) предстательной железы
2) печени
3) миокарда
4) костной
5) скелетной мышцы
119. При инфаркте миокарда повышается активность:
1) аспартатаминотрансферазы
2) карбамоилфосфатсинтетазы
3) креатинфосфокиназы МВ
4) креатинфосфокиназы ВВ
5) ЛДГ5
120. Какие ферменты обладают относительной (групповой) специфичностью?
1) липаза
2) пепсин
3) уреаза
4) гистидаза
5) трипсин
121. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:
1) выше
2) ниже
3) остается неизменным
122. Как ферменты влияют на энергию активации?
1) увеличивают
2) уменьшают
3) не изменяют
123. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить:
1) концентрацию фермента
2) концентрацию субстрата
3) рН оптимум
4) константу Михаэлиса
124. Для заместительной терапии используют ферменты:
1) лактатдегидрогеназу
2) алкогольдегидрогеназу
3) пепсин
4) гликогенсинтетазу
125. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:
1) щавелевой кислоты
2) холестерола
3) энтерокиназы
4) глюкозы
126. Какие связи гидролизует фермент амилаза?
1) пептидные
2) эфирные
3) -1,4-гликозидные
4) -1,6-гликозидные
127. Какой из названных ученых является первооткрывателем нуклеиновых кислот?
1) Мульдер
2) Фишер
3) Полинг
Мишер
5) Сенгер
128. Мономером нуклеиновых кислот является:
1) аминокислота
2) моносахарид
3) нуклеотид
4) пептид
5) динуклеотид
129. Какие нуклеотиды из перечисленных входят в состав ДНК?
1) дТДФ
2) дГМФ
3) дУМФ
4) дЦМФ
5) дАМФ
130. Какие нуклеотиды из перечисленных входят в состав РНК?
1) дУМФ
2) ТМФ
3) ЦМФ
УМФ
5) АМФ
131. Первичная структура ДНК и РНК обеспечена химическими связями:
1) гликозидными
2) фосфодиэфирными
3) пептидными
4) гидрофобными
5) водородными
132. Укажите признаки В-формы вторичной структуры ДНК:
1) правозакрученная двойная спираль
2) левозакрученная двойная спираль
3) виток спирали образован 12 парами нуклеотидов
4) шаг спирали равен 3,4 нМ
5) диаметр спирали 2 нМ
133. В клетках присутствуют различные виды РНК:
1) тРНК
2) гяРНК
3) кРНК
4) мРНК
5) рРНК
134. Перенос генетической информации от ДНК к месту синтеза белка осуществляет:
1) кДНК
2) мРНК
3) тРНК
4) рРНК
5) митохондриальная ДНК
135. Структура «клеверный лист» характерна для:
1) третичной структуры ДНК
2) 4ОS субъединицы рибосомы
3) тРНК
4) мРНК
5) двухцепочечной РНК
136. Акцепторный участок на 31-конце тРНК имеет последовательность нуклеотидов:
1) ГГА
2) ЦЦАА
3) ЦААЦ
4) ЦЦА
5) УУА
137. Денатурация ДНК сопровождается:
1) гиперхромным эффектом
2) разрушением первичной структуры
3) увеличением вязкости раствора ДНК
4) расхождением комплементарных полинуклеотидных цепей
5) суперспирализацией двойной спирали ДНК
138. Гибридизацию нуклеиновых кислот используют:
1) для выделения генов
2) в технологии рекомбинантных ДНК
3) при выполнении гидролиза нуклеиновых кислот
4) для выделения РНК
5) для исследования вторичной структуры белка
139. В состав хроматина входят:
1) гистоны
2) РНК
3) триглицериды
4) ДНК
5) плазмиды
140. Белковый состав нуклеосомы может быть записан:
1) 2·НL - 2·Н2А - 2·Н2В
2) 2Н2А – 2Н2В – 2Н3 – 2Н4
3) 2Н2А – 2Н2В
4) Н2А – Н2В – Н3 – Н4
5) Н1 – Н2А – Н2В – Н3
141. Упаковка ДНК в ядре связана с образованием:
1) микросом
2) нуклеосом
3) хроматинового волокна
4) рибосом
5) мембран
142. В состав рибосом эукариот входит рРНК:
1) 40 S
2) 30 S
3) 60 S
4) 70 S
5) 50 S
143. В биосинтезе ДНК у эукариот участвуют ферменты:
1) топоизомераза
2) ДНК-полимераза альфа
3) транслоказа
4) полинуклеотидфосфорилаза
144. Субстратами для синтеза ДНК у эукариот являются:
1) нуклеотиддифосфаты
2) нуклеотидтрифосфаты
3) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты
4) фрагменты Оказаки
5) ДНК-связывающие белки
145. К повреждениям ДНК относятся:
1) образование тиминовых димеров
2) выпадение азотистого основания
3) депуринизация
4) гибридизация ДНК-РНК
5) дезаминирование гуанина
146. Способами репарации ДНК в клетках являются:
1) репарация в процессе рекомбинации
2) частичный протеолиз
3) эксцизионная репарация
4) трансляция
5) мутагенез
147. В состав рибонуклеопротеинов входят:
1) ДНК
2) липиды
3) РНК
4) белки
5) казеин
148. Представителями нуклеопротеинов являются:
1) рибосомы
2) микросомы
3) липосомы
4) хромосомы
5) лизосомы
149. При полном гидролизе дезоксирибонуклеопротеинов в гидролизате можно обнаружить:
1) нуклеозиды
2) пуриновые основания
3) рибозу
4) аминокислоты
5) нуклеотиды
150. При полном гидролизе РНК распадается на:
1) фосфорную кислоту
2) аминокислоты
3) рибозу
4) пурины
5) пиримидины
151. Для обнаружения продуктов кислотного гидролиза нуклеопротеинов используют:
1) пробу Троммера
2) биуретовую реакцию
3) реакцию Уффельмана
4) бензидиновую пробу
5) серебряную пробу
152. Пуриновые основания в гидролизате нуклеопротеинов можно обнаружить:
1) молибденовой пробой
2) ксантопротеиновой реакцией
3) серебряной пробой
4) реакцией Фоля
5) пробой с азотной кислотой
153. При выделении дезоксирибонуклеопротеинов из ткани используется их высокая растворимость в:
1) воде
2) солевых растворах
3) органических растворителях
4) концентрированных кислотах
5) смеси Блюра
154. ДНК может быть обнаружена:
1) биуретовой реакцией
2) реакцией с дифениламином
3) нингидриновой реакцией
4) реакцией с диазореактивом
5) бензидиновой пробой
155. Мочевая кислота является конечным продуктом катаболизма:
1) пиримидиновых оснований
2) циклических аминокислот
3) пуриновых оснований
4) гема
5) мочевины
156. Концентрация мочевой кислоты в нормальной сыворотке взрослого человека варьирует в пределах:
1) 0,12 – 0,24 ммоль/л
2) 0,8 – 1,2 ммоль/л
3) 5,6 – 10,1 ммоль/л
4) 118,5 – 140,6 мкмоль/л
5) 2 – 4 г/л
157. Нормальное содержание мочевой кислоты в моче у взрослых:
1) 12,6 – 36,8 ммоль/л
2) 44 – 64 г/л
3) 2,36 – 5,9 ммоль/сут
4) 25,6 – 28,9 мкмоль/л
5) 345,6 – 418,8 ммоль/сут
158. Определение мочевой кислоты в сыворотке крови используют для диагностики:
1) заболеваний почек
2) подагры
3) гепатита
4) фенилкетонурии
5) инфаркта миокарда
159. Гиперурикемия наблюдается при:
1) нефрите
2) подагре
3) паренхиматозной желтухе
4) ожирении
5) альбинизме
160. Гипоурикурия наблюдается при:
1) нефрите
2) подагре
3) почечной недостаточности
4) В1-авитаминозе
5) гипокортицизме
161. Определение мочевой кислоты основывается на реакции с:
1) 2,6-дихлорфенолиндофенолом
2) диазореактивом
3) орто-толуидином
4) фосфорно-вольфрамовым реактивом
5) бензойной кислотой
162. Микросомальное окисление относится к типу окисления:
1) диоксигеназному
2) монооксигеназному
3) оксидазному
4) дегидрогеназному
5) пероксидазному
163. В микросомальном окислении участвуют ферменты:
1) цитохромоксидаза
2) НАДФН-цитохром Р-450-редуктаза
3) пероксидаза
4) цитохром Р-450
5) цитохром С
164. Микросомальное окисление выполняет функцию:
1) транспортную
2) защитную
3) дыхательную
4) энергетическую
5) структурную
165. К активным формам кислорода относятся:
1) супероксидный анион
2) перекись водорода
3) пероксидный радикал
4) окисленный глутатион
5) малоновый альдегид
166. Кислородные радикалы усиливают:
1) гипогликемию
2) перекисное окисление липидов
3) повреждения ДНК
4) повреждения белков
5) проницаемость мембран
167. К антиоксидантным факторам относятся:
1) аскорбиновая кислота
2) соляная кислота
3) ретинол
4) витамин Е
5) селен
168. К ферментам антиоксидантной защиты относятся:
1) глюкозоксидаза
2) глутатион-пероксидаза
3) каталаза
4) транскетолаза
5) моноаминооксидаза
169. Глутатион участвует в антиоксидантной защите за счет наличия в его структуре:
1) метильной группы
2) гидроксильной группы
3) аминогруппы
4) сульфгидрильной группы
5) кетогруппы
170. Каталаза, выполняя защитную роль, разрушает:
1) пероксидный радикал
2) супероксидный анион
3) глутатион
4) перекись водорода
5) пероксиды липидов
171. Аутотрофные организмы способны использовать энергию:
1) электрическую
2) механическую
3) энергию солнца
4) осмотическую
172. Гетеротрофные организмы способны использовать энергию:
1) неорганических веществ
2) энергию солнца
3) органических веществ
4) минеральных компонентов
173. В результате какого процесса аутотрофы синтезируют органические
вещества?
1) гликолиза
2) фотосинтеза
3) протеолиза
4) гликогенолиза
174. Анаболизмом называется:
1) расщепление органических веществ
2) гидролиз биополимеров
3) биосинтез соединений из молекул-предшественников
4) перенос соединений через мембраны
175. Катаболизмом называется:
1) расщепление сложных веществ на предшественники
2) гидролиз биополимеров в организме
3) биосинтез сложных веществ
4) фотосинтез
176. К катаболическим путям относятся:
1) глюконеогенез
2) гликолиз
3) -окисление жирных кислот
4) трансаминирование
5) цикл трикарбоновых кислот
177. К анаболическим путям относятся:
1) декарбоксилирование аминокислот
2) биосинтез жирных кислот
3) глюконеогенез
4) гликогенолиз
178. Конечными продуктами метаболизма у человека являются:
1) глюкоза
2) CO2
3) глицерин
4) мочевина
5) Н2О
179. Что является источником энергии для человека?
1) ферменты
2) углеводы
3) липиды
4) гормоны
5) белки
180. Какие представители липидов входят в состав биологических мембран?
1) фосфолипиды
2) воска
3) сфинголипиды
4) гликолипиды
5) терпеноиды
181. Белки мембран выполняют следующие функции:
1) структурную
2) транспортную
3) рецепторную
4) каталитическую
5) эмульгирующую
182. Какие свойства характерны для биологических мембран?
1) симметричность
2) высокое электрическое сопротивление
3) избирательная проницаемость
4) амфотерность
5) ригидность
183. Какое фазовое состояние характерно для мембранных липидов?
1) твердое
2) аморфное
3) жидкое
4) жидкокристаллическое
184. За счет чего образуется целостная структура мембраны в виде белок-липидных комплексов?
1) ковалентных связей
2) гидрофобных взаимодействий
3) электростатических взаимодействий
4) водородных связей
185. Рецепторы для первичных мессенджеров расположены на:
1) ядерной мембране
2) митохондриальной мембране
3) плазматической мембране
4) лизосомальной мембране
186. Биологические мембраны выполняют следующие функции:
1) разграничительную
2) рецепторную
3) сократительную
4) транспортную
187. Какие свойства характерны для клеточных мембран:
1) плохая проницаемость для ионов
2) плохая проницаемость для воды
3) высокое электрическое сопротивление
4) асимметричность
188. Во внутренней митохондриальной мембране соотношение белки/липиды составляют:
1) 4: 2
2) 4: 1
3) 1: 1
4) 1: 4
189. В миелиновой мембране соотношение белки/липиды составляют:
1) 4: 2
2) 4: 1
3) 1: 1
4) 1: 4
190. Виды транспорта веществ через мембрану:
1) облегченная диффузия
2) активный транспорт
3) диализ
4) вторично-активный транспорт
5) аксональный ток
191. Энтропия это:
1) содержание тепла в системе
2) содержание энергии в системе
3) степень неупорядоченности системы
4) потеря тепла в системе
192. Экзергонические реакции протекают с:
1) уменьшением стандартной свободной энергии
2) увеличением стандартной свободной энергии
3) поглощением тепла
4) поглощением энергии
193. Энергопреобразующими мембранами являются:
1) внешняя мембрана митохондрии
2) внешняя мембрана бактерии
3) внутренняя мембрана митохондрии
4) внешняя мембрана клеток эукариот
194. Энергосопрягающими ионами являются:
1) Mg2+
2) Ca2+
3) H+
4) Cl-
5) Na+
195. К макроэргическим соединениям относятся:
1) глюкоза-6-фосфат
2) АТФ
3) жирные кислоты
4) креатинфосфат
5) фосфоенолпируват
196. Разобщение ЦТД и окислительного фосфорилирования АДФ приводит к:
1) гипоксии
2) повышению температуры тела
3) понижению температуры тела
4) мышечной слабости
5) гиповитаминозу
197. В организме взрослого человека одномоментно содержится АТФ в количестве:
1) 10 г
2) 20 г
3) 50 г
4) 100 г
5) 500 г
198. Сколько макроэргических связей содержится в АТФ?
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
199. Что является универсальным макроэргическим соединением у человека?
1) глюкоза
2) гликоген
3) триглицериды
4) АТФ
5) ацетил-фосфат
200. Какое количество АТФ нарабатывается в организме путем окислительного фосфорилирования?
1) 100 %
2) 90 %
3) 75 %
4) 50 %
201. В результате функционирования ЦТД образуются:
1) Н20
2) кислород
3) АТФ
4) Н2О2
5) СО2
202. Где в клетке расположена цепь тканевого дыхания (ЦТД)?
1) в ядре
2) на наружной митохондриальной мембране
3) на внутренней митохондриальной мембране
4) в матриксе митохондрий
5) на плазматической мембране
203. В переносе электронов от субстратов к молекулярному кислороду принимают участие:
1) гидролазы
2) пиридинзависимые дегидрогеназы
3) изомеразы
4) флавинзависимые дегидрогеназы
5) лигазы
204. В состав НАД входит витамин:
1) В1
2) В2
3) В6
4) РР
5) В12
205. В состав ФАД входит витамин:
1) А
2) В1
3) В2
4) Д
5) К
206. Компонентами цепи тканевого дыхания являются:
1) гемоглобин
2) цитохромы
3) холестерин
4) КоQ
5) КоА
207. Цитохромы по своему строению являются:
1) липопротеинами
2) фосфолипидами
3) гликолипидами
4) нуклеопротеинами
5) гемопротеинами
208. Что определяет место расположения переносчиков электронов в ЦТД?
1) молекулярная масса
2) растворимость
3) окислительно-восстановительный потенциал
4) форма молекулы
5) количество атомов железа
209. Генерация энергии в ЦТД осуществляется компонентами:
1) НАДН-КоQ-редуктазой
2) сукцинат-КоQ-редуктазой
3) КоQН2-цитохром с-редуктазой
4) цитохромоксидазой
210. Сопряжение с каким метаболическим процессом необходимо при синтезе АТФ путем окислительного фосфорилирования?
1) глюконеогенезом
2) синтезом триглицеридов
3) дезаминированием аминокислот
4) цепью тканевого дыхания
211. Где в клетке синтезируется основное количество АТФ?
1) эндоплазматическом ретикулуме
2) ядре
3) лизосомах
4) митохондриях
5) цитоплазме
212. В каком компартменте генерируется протонный градиент при переносе электронов по ЦТД?
1) матриксе митохондрий
2) межмембранном пространстве митохондрий
3) цитоплазме
4) рибосомах
213. Какой метаболический путь является главным внемитохондриальным источником НАДН+ для ЦТД?
1) глюконеогенез
2) пентозо-фосфатный путь
3) цикл трикарбоновых кислот
4) гликолиз
214. Какая гипотеза объясняет механизм окислительного фосфорилирования?
1) хемиосмотическая
2) химического сопряжения
3) механо-химическая
4) конформационного соответствия
215. Какие условия необходимы для синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования?
1) целостность внутренней митохондриальной мембраны
2) наличие субстратов окисления
3) присутствие ионофоров
4) присутствие ионов Са2+
5) перенос электронов по ЦТД
216. Какой фермент непосредственно синтезирует АТФ в процессе окислительного фосфорилирования?
1) креатинкиназа
2) Na+-K+ - АТФаза
3) гексокиназа
4) АТФ-синтаза
5) фосфатаза
217. При дыхательном контроле скорость дыхания изменяется в зависимости от концентраций:
1) жирных кислот
2) АДФ
3) креатинфосфата
4) глюкозы
5) глицерина
218. Какое состояние дыхательной цепи по Чансу соответствует дыхательному контролю?
1) первое
2) второе
3) третье
4) четвертое
5) пятое
219. Какие соединения являются разобщителями ЦТД и окислительного фосфорилирования?
1) тироксин
2) инсулин
3) 2,4-динитрофенол
4) холестерин
220. Какие соединения являются ингибиторами ЦТД?
1) амитал
2) глицерин
3) серин
4) пирицидин
5) цианид
221. Какие соединения являются активаторами ЦТД?
1) окисленный субстрат
2) АДФ
3) кислород
4) восстановленный субстрат
5) АТФ
222. Кем был открыт цикл трикарбоновых (ЦТК)?
1) Ленинджером
2) Фишером
3) Сент-Диёрди
4) Митчеллом
5) Кребсом
223. Где в клетке протекает ЦТК?
1) в цитоплазме
2) в митохондриях
3) в ядре
4) на рибосомах
224. Какой метаболит утилизируется в ЦТК?
1) аммиак
2) глюкоза
3) ацетил-КоА
4) мочевая кислота
5) АТФ
225. Что является субстратом цитратсинтазы?
1) пируват
2) цитрат
3) ацетил-КоА
4) сукцинат
5) ЩУК
226. Что является коферментом изоцитрат-дегидрогеназы?
1) ФАД
2) НАД+
3) НАДФ+
4) Ко-А
5) Ко-Q
227. Какой фермент ЦТК катализирует реакцию субстратного фосфорилирования?
1) цитратсинтаза
2) изоцитратдегидрогеназа
3) сукцинатдегидрогеназа
4) сукцинил-КоА-синтетаза
228. Какие ферменты регулируют поточную скорость ЦТК?
1) цитратсинтаза
2) аконитаза
3) НАД-изоцитратдегидрогеназа
4) сукцинатдегидрогеназа
5) малатдегидрогеназа
229. Сколько молекул АТФ нарабатывается при утилизации 1 молекулы ацетил-КоА в ЦТК?
1) 2
2) 4
3) 8
4) 12
5) 38
230. Активность каких ферментов ЦТД будет нарушена при гиповитаминозе РР?
1) цитратсинтаза
2) НАД-зависимые дегидрогеназы
3) сукцинатдегидрогеназа
4) цитохромоксидаза
231. Какой фермент осуществляет перенос электронов непосредственно на кислород?
1) супероксидисмутаза
2) каталаза
3) пероксидаза
4) цитохромоксидаза
232. Назовите способы образования АТФ:
1) микросомальное окисление
2) перекисное окисление
3) субстратное фосфорилирование
4) окислительное фосфорилирование
233. Какой из компонентов ЦТД ингибируется цианидами?
1) НАД-дегидрогеназы
2) Ко-Q
3) цитохром b
4) цитохромоксидаза
234. Какой из компонентов ЦТД ингибируется амиталом?
1) ФАД-дегидрогеназы
2) цитохромоксидаза
3) цитохром с
4) НАДН-дегидрогеназы
235. Какие ферменты ЦТД будут нарушены при гиповитаминозе В2?
1) малатдегидрогеназа
2) -кетоглутаратдегидрогеназа
3) сукцинатдегидрогеназа
4) аконитаза
236. Активной частью молекулы НАД является:
1) аденин
2) пентоза
3) амид никотиновой кислоты
4) фосфорная кислота
237. У восстановленного НАД отмечается максимальное поглощение света при длине волны:
1) 260 нм
2) 300 нм
3) 340 нм
4) 400 нм
5) 440 нм
238. Активной частью молекулы ФАД является:
1) метильная группа
2) кетогруппа
3) бензольное кольцо
4) изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина
239. У какого цитохрома наибольшая величина окислительно-восстанови-тельного потенциала?
1) аа3
2) b
3) с1
4) с
240. Какие ферменты участвуют в ЦТК:
1) гексокиназа
2) изоцитратдегидрогеназа
3) лактатдегидрогеназа
4) сукцинатдегидрогеназа
241. В каких реакциях ЦТК образуется НАДН?
1) изоцитратдегидрогеназной
2) -кетоглутаратдегидрогеназной
3) сукцинатдегидрогеназной
4) малатдегидрогеназной
242. В каких реакциях ЦТК образуется ФАДН?
1) цитрат-синтазной
2) изоцитратдегидрогеназной
3) сукцинатдегидрогеназной
4) малатдегидрогеназной
243. Из скольких ферментов состоит -кетоглутаратдегидрогеназный мультиферментный комплекс?
1) двух
2) трех
3) четырех
4) шести
244. Какие соединения являются аллостерическими ингибиторами цитратсинтазы?
1) ацетил-КоА
2) АТФ
3) АДФ
4) жирные кислоты
245. Назовите ферменты, относящиеся к оксидоредуктазам:
1) амилаза
2) липаза
3) сукцинатдегидрогеназа
4) пепсин
5) цитохромоксидаза
246. Назовите субстрат сукцинатдегидрогеназы:
1) аланин
2) пируват
3) янтарная кислота
4) яблочная кислота
5) ацетил-КоА
247. Назовите конкурентный ингибитор сукцинатдегидрогеназы:
1) яблочная кислота
2) малоновая кислота
3) глицин
4) сукцинил-КоА
5) пируват
248. Назовите кофермент сукцинатдегидрогеназы:
1) ТДФ
2) НАД
3) пиридоксальфосфат
4) ФАД
5) липоевая кислота
249. В каких метаболических путях участвует цитохромоксидаза:
1) гликолиз
2) ЦТК
3) ПФП
4) ЦТД
5) синтез мочевины
250. Что переносит цитохромоксидаза:
1) протоны Н+
2) метильные группы
3) электроны
4) ацетильные остатки
5) аминогруппы
251. Назовите макроэрги среди указанных субстратов:
1) глюкозо-6-фосфат
2) ФЕПК
3) 2-фосфоглицерат
4) 1,3-дифосфоглицерат
5) пируват
252. Назовите принцип качественного определения макроэргов в тканях:
1) по азотистым основаниям
2) титрометрически
3) по лабильному фосфору
4) по реакции на пентозы
5) азотометрически
253. Укажите особенности строения цитохромоксидазы:
1) простой белок
2) содержит гем
3) содержит медь
4) содержит цинк
254. Укажите локализацию цитохромоксидазы в клетке:
1) цитозоль
2) ядро
3) лизосомы
4) митохондрии
5) плазматическая мембрана
255. Роль цитохромов в ЦТД:
1) переносят протоны
2) переносят электроны
3) переносят водород
4) переносят кислород
256. Образование АТФ нарушается при:
1) ожирении
2) голодании
3) гипоксии
4) гиповитаминозе В12
5) гиповитаминозе РР
257. Укажите локализацию сукцинатдегидрогеназы в клетке:
1) мембраны ядра
2) цитозоль
3) митохондрии
4) рибосомы
5) микротрубочки
258. Гормоны, регулирующие обмен Са и Р:
1) минералокортикоиды
2) альдостерон
3) паратгормон
4) вазопрессин
5) кальцитонин
259. Гормоны, регулирующие водно-солевой обмен:
1) окситоцин
2) вазопрессин
3) кальцитонин
4) альдостерон
5) кортикотропин
260. Гормоны пептидной природы:
1) инсулин
2) тироксин
3) адреналин
4) кортизол
5) паратгормон
261. К пептидным гормонам относятся:
1) тестостерон
2) гидрокортизон
3) глюкагон
4) соматотропин
5) тироксин
262. Гормоны, являющиеся производными аминокислот:
1) альдостерон
2) тироксин
3) антидиуретический гормон
4) адреналин
5) глюкагон
263. Гормоны стероидной природы:
1) тестостерон
2) глюкагон
3) кортизон
4) кортикотропин
5) адреналин
264. К стероидным гормонам относятся:
1) гидрокортизон
2) глюкагон
3) тироксин
4) эстрадиол
5) кортизол
265. Ткани – мишени – это:
1) ткани, в которых образуется гормон
2) ткани, на которые действует гормон
3) ткани, в которых есть рецепторы к гормону
266. Рецепторы к пептидным гормонам находятся:
1) в цитоплазме клетки
2) на наружной поверхности клеточной мембраны
3) в рибосомах
4) в микросомах
267. Рецепторы к стероидным гормонам находятся:
1) в цитоплазме клетки
2) в рибосомах
3) на наружной поверхности клеточной мембраны
268. Вторыми посредниками при действии пептидных гормонов на клетку являются:
1) ионы кальция
2) протеинкиназа
3) цАМФ
4) диацилглицерол
5) фосфатидилхолин
269. Вторыми посредниками при действии пептидных гормонов на клетку являются:
1) ионы магния
2) инозитолтрифосфат
3) фосфоенолпируват
4) аденилатциклаза
5) цГМФ
270. Роль аденилатциклазы:
1) синтезирует цАМФ
2) расщепляет цАМФ
3) активирует протеинкиназу
4) фосфорилирует ферменты
271. В щитовидной железе образуются гормоны:
1) альдостерон
2) андростерон
3) адреналин
4) тироксин
5) инсулин
272. Гормон тироксин синтезируется:
1) в поджелудочной железе
2) в щитовидной железе
3) в паращитовидных железах
4) в корковом веществе надпочечников
5) в мозговом веществе надпочечников
273. Особенности строения тироксина:
1) имеет стероидную структуру
2) является производным аминокислоты триптофана
3) содержит иод
4) является производным аминокислоты тирозина
5) имеет полипептидное строение
274. При недостатке тироксина у детей развивается заболевание:
1) микседема
2) базедова болезнь
3) кретинизм
4) акромегалия
5) квашиоркор
275. При недостатке тироксина у взрослых развивается заболевание:
1) базедовая болезнь
2) кретинизм
3) квашиоркор
4) микседема
5) феохромоцитома
276. Действие физиологических концентраций тироксина:
1) увеличивает синтез нуклеиновых кислот и белка
2) увеличивает отложение Са и Р в костях
3) разобщает ЦТД и окислительное фосфорилирование
4) понижает температуру тела
5) поддерживает энергетическое равновесие
277. Действие избыточных концентраций тироксина:
1) увеличивает анаболизм
2) стимулирует катаболизм
3) понижает температуру тела
4) повышает температуру тела
5) разобщает ЦТД и окислительное фосфорилирование
278. При гипертиреозе наблюдается:
1) повышение температуры тела
2) понижение температуры тела
3) ожирение
4) похудание
5) сонливость, апатия
279. При избыточной секреции тироксина наблюдается:
1) возбужденность, нервозность
2) мышечная слабость
3) деформация скелета
4) понижение уровня холестерина в крови
5) повышение уровня холестерина в крови
280. При микседеме наблюдается:
1) понижение температуры тела
2) повышение температуры тела
3) слизеподобный отек тканей
4) умственная и физическая отсталость
5) ожирение
281. При кретинизме наблюдается:
1) пучеглазие
2) зоб
3) задержка умственного и физического развития
4) гипергликемия
5) нарушение сумеречного зрения
282. Биологическое действие паратгормона:
1) повышает концентрацию глюкозы в крови
2) понижает концентрацию глюкозы в крови
3) повышает концентрацию кальция и фосфора в крови
4) понижает концентрацию кальция и фосфора в крови
5) повышает концентрацию кальция, но снижает концентрацию фосфора в крови
283. Ткани-мишени для паратгормона:
1) мышцы
2) почки
3) жировая ткань
4) кишечник
5) кости
284. Биологическое действие кальцитонина:
1) понижает концентрацию Са и Р в крови
2) повышает концентрацию Са и Р в крови
3) повышает концентрацию Са, но снижает концентрацию фосфора в крови
285. Гормон кальцитонин образуется в:
1) поджелудочной железе
2) семенниках
3) корковом веществе надпочечников
4) мозговом веществе надпочечников
5) щитовидной железе
286. Главные ткани-мишени для инсулина (абсолютно зависимые от инсулина):
1) эритроциты
2) мышцы
3) жировая ткань
4) мозг
5) слизистая оболочка тонкого кишечника
287. Ткани, абсолютно не зависимые от инсулина:
1) эритроциты
2) мышцы
3) жировая ткань
4) мозг
5) слизистая оболочка тонкого кишечника
288. Биологическое действие инсулина:
1) снижает концентрацию глюкозы в крови
2) повышает концентрацию глюкозы в крови
3) оказывает анаболическое действие
4) оказывает катаболическое действие
5) стимулирует синтез белка, жира, гликогена
289. Действие инсулина на углеводный обмен:
1) активирует гликолиз
2) активирует глюконеогенез
3) активирует синтез гликогена
4) активирует распад гликогена
5) ингибирует гликолиз
290. Гормоны, увеличивающие проницаемость клеточной мембраны для глюкозы:
1) инсулин
2) глюкагон
3) глюкокортикоиды
4) тироксин
5) соматотропный гормон
291. Гормоны, уменьшающие проницаемость клеточной мембраны для глюкозы:
1) инсулин
2) глюкагон
3) глюкокортикоиды
4) тироксин
5) соматотропин
292. Биологическое действие глюкагона:
1) увеличивает синтез гликогена
2) увеличивает распад гликогена
3) активирует гликолиз
4) ингибирует гликолиз
5) активирует глюконеогенез
293. Глюкагон образуется в:
1) корковым вещест