Особенности строения и функционирования олигомерных белков

1.Олигомерные белки могут содержать разное количество протомеров (например, димеры, тетра-меры, гексамеры и т. д.).

2. В состав олигомерных белков могут входить одинаковые или разные протомеры, например го-модимеры - белки содержащие 2 одинаковых про­томера, гетеродимеры - белки, содержащие 2 раз­ных протомера.

3. Различные по структуре протомеры могут свя­зывать разные лиганды.

4. Взаимодействие одного протомера со специ­фическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явле­ние носит название кооперативных изменений конформации протомеров.

5. У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойст­во — способность к аллостерической регуляции их функций.

Сборка протомеров в олигомерный белок.
Комплементарность протомеров

"Узнавание" и присоединение отдельных протомеров олигомерного белка происходят благодаря формированию на их поверхности контактных участков. Последние состоят из радикалов аминокислот, собранных в данном месте в процессе образования третичной структуры белка. Совокупность этих радикалов формирует уникальные поверхности, способные с высокой специфичностью объединяться друг с другом.

Специфичность связывания контактных участков определяется их комплементарностью. Комплементарность - пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. Впадины и выступы на поверхности одной молекулы должны совпадать с выступами и впадинами на поверхности другой молекулы, как два куска неровно разорванной бумаги. Кроме того, функциональные группы радикалов аминокислот на одной контактирующей поверхности должны образовывать слабые химические связи с радикалами аминокислот на другой поверхности (рис. 1-21). В области контактных поверхностей обычно содержится много гидрофобных радикалов аминокислот, в результате объединения которых формируется гидрофобное ядро олигомерного белка. Гидрофильные радикалы могут образовывать водородные и ионные связи.

Таким образом, взаимодействие протомеров осуществляется во многих точках контактирующих поверхностей, с образованием десятков слабых связей. Благодаря этому контактные поверхности соединяются с высокой специфичностью, и ошибки формирования четвертичной структуры белков практически исключены.

Список источников

1. Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с.

2. Биохимия: Учебник для вузов/ В.П. Комов, В.Н. Шведова – М.:Дрофа, 2004. – 640 с.

3. Rosenbaum, J. (2000). «Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last»

4. http://humbio.ru/

5. http://idoktor.info/biohimiya/stroenie-svoistva-i-funktsii-belkov/oligomern%FBe-belki.html

6. http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%A1%D0%B8%D0%B3%D0%BD%D0%B0%D0%BB%D1%8C%D0%BD%D1%8B%D0%B9_%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4

7. http://www.xumuk.ru/biologhim/023.html