Строение одного протомера.

Понятие о нативном белке

При определенных значениях рН и температуры ППЦ обладает, как правило, только одной конформацией, которая называется нативной и при которой белок в организме выполняет свою специфическую функцию. Почти всегда эта единственная конформация в энергетическом отношении преобладает над десятками и сотнями вариантов других конформаций.
4.Четвертичная структура- пространственное взаимодействие нескольких протомеров(нескольких ППЦ),потому что один протомер образует 1 глобулу.

Стабилизирующие связи находятся в местах контакта протомеров (гидрофобные,ионные).

Олигомерные белки-белки,в состав которых входит несколько протомеров. Пример: пируватдекарбоксилазный комплекс.

5.Образование ППЦ:

1.Строим «ось» ппц путем последующего соединения ферментов N-C-C/Число фрагментов=числу а.к.остатков.
2.Слева ППЦ начало- «N-конец»,дописываем к нему H2.
Справа- «С-конец»- дописываем СООН.
3.Каждый первый углеродный фрагмент-альфа,дописываем к нему Н2.

От Альфа углеродного атома в транс положении дописываем R.

4.Каждый второй и последующий N фермента участвует в образовании ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ.К C+O2,N+H2

5Название складывается из а.к остатков с окончанием ИЛ,кроме последней А.К-она без изменений.

6.Олигомерные белки- белки,в состав которых входит несколько протомеров.(димеры, тетрамеры, гексамеры).

Нативная конформация- это пространственное положение фермента (белка) в нормальных условиях организма с сохранением функциональной (ферментативной) активности. Пример:гемоглобин----оксигемоглобин,метгемоглобин;альбумин - яйцо сварили - денатурировался - потерял нативную конформацию)

7.Простой белок- белок,построенный из остатков а.к остатков и пригибролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Они делятся на: протамины и гистоны,проламины и глютелины,альбумины и глобулины.

Сложные белки(протеиды)- двухкомпонентные белки,которые состоят из белковой и небелковой части(проститической части).Пример: гемоглобин белковая-глобин,небелковая-гем,миоглобин,фосфотротеины небелковая часть-остаток фосфорной кислоты,белковая связана с простенической группой эфирной связью,через ОН-группу остатков серина и треонина.

8. 20 а.к:

9. Денатурация- нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка(третичная структура),что приводит к потере характерных свойств(растворимость,активность).

Факторы денатурации:

1.температура

2.изменение нормального для белка значения рН

3.высокие концентрации солей, которые нарушают электростатические
взаимодействия и водородные связи

4.соли тяжёлых металлов, которые образуют с белками стойкие нерастворимые
комплексы

5.мочевина и гуанидин, который действует на гидрофобные взаимодействия и
водородные связи

6.сульфидные связи (13-меркаптоэтанол) или надмуравьиная кислота, которые
разрушают дисульфидные связи.

10.Для определения белка следует провести Биуретовую реакцию,она является качественной реакцией на все белки. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные медные солеобразные комплексы.Яичный белок+NaCl+CuSO4=фиолетовый окрас.

Белки молока представлены казеином, альбумином и глобулином. Они являются полноценными и содержат все необходимые для организма аминокислоты. Казеин в молоке находится в виде казеиногена в связанном состоянии с кальцием. При скисании молока кальций отщепляется от казеина, который, свертываясь, выпадает в осадок.

11.Растворимость белков в воде зависит от :формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка. Растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ. некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде.

14.ИЗТ- Значение рН, при котором

белок находится в изоэлектрическом состоянии (т.е. когда заряд равен 0).

Зная а.к состав белка можно примерно определить ИЭТ. Т.к ИЭТ большенства белков лежит в приделах от5.5 до 7,0делаем вывод,что если ИЭТ лежит в кислой среде, рН<7, значит, сначала льём к-ту, чтобы снялась гидратная оболочка, а потом спирт, чтобы уже неустойчивый белок под действием спирта выпал в осадок.

Если рI лежит >7 , значит, льем щелочь,а затем спирт---осадок.

16. A) 1). Гис-Тре-Фен-Арг-Лей-Вал при pH=3(+) 1) +00+00 при pH=7(+) 1)+00+00

+ 0 0 + 0 0

 

2). Гис-Тре-Глу-Асп-Асн 2)+0000 2)+0000

+ 0 - - 0

 

Б)Глу-Вал-Три-Лиз-Лей-Асп-Тре-Про-Тир-Арг-Глу-Лиз. q=0, значит ИЭТ=7

- 0 0 + 0 - 0 0 0 + - +

В)а) Сер-Ала-Глу-Тир-Асп при pH=3(+) 1) 00000 при pH=7 будет тоже самое.

0 0 - 0 -

 

б) Тре-Арг-Фен-Гис-Три. 2) 0+0+0-растворимость лучше,т.к суммарный заряд не равен ИЭТ,

0 + 0 + 0 будет отталкивание между частицами.

 

Г)при pH=3(+) при pH=7 (+) при pH=10(-)

а) Вал-Иле-Фен-Про-Три 1) 000000 00000 00000

0 0 0 0 0

 

б) Лей-Гис-Глу-Мет-Асп. 2) 0+000 0+000 00-0- ---будет лучше

0 + - 0 - растворяться в воде,т.к. Будет отталкивающая сила между молекулами.

Д)Глу-Вал-Три-Лиз-Лей-Асп-Тре-Про-Тир-Арг-Глу-Лиз. q= -- ИЭТ <7

- 0 0 + 0 - 0 0 0 - - +

при pH=3(+) 0 0 0 + 0 0 0 0 0 0 0 + к катоду

при pH=10(-) - 0 0 0 0 - 0 0 0 - - 0 к аноду

 

17.Гем состоит из иона двухвалентного железа и порфирина. В основе порфиринов находится порфин. Порфин - четыре пиррольных кольца, связанных между собой.

В геме железо связано:

1)Четыре ковалентные связями с атомами азота ,II,III и IV колец .

2)Координационная связь между атомом железа гистидина .

3)координационной связь с O2. валентность железа при этом не изменяется!

18. Гемоглобинявляется сложным белком хромопротеином. Состоит из простого белка глобина и небелковой части: четырех молекул гема. Гемоголобин обеспечивает перенос кислорода от легких в ткани и удаление диоксида углерода из тканей.

Гемоглобин А состоит из двух одинаковых субъединиц a ( по 141 аминокислотному остатку) и двух идентичных единиц b ( по 146 остатков). Четыре протомера располагаются в виде т етраэдра .

Молекула гемоглобина, таким образом содержит 4 гема. Каждый гемм содержит атом Fe⁺² , к которому присоединяется одна молекула кислорода. Молекула гемоглобина существует в двух формах: « напряженной» (Т) и « релаксированной» (R) .Первая характерна для дезоксигемоглобина, вторая - для оксигемоглобина.Т- форма более жесткая, в отличие от R-формы она имеет 8 связей:1)Четыре солевых мостика между a-протомерами. 2)Два солевых мостика между разными протомерами: между a и b¢ и между a¢ и b. 3)По одному солевому мостику внутри каждого b-протомера.

При присоединении кислорода солевые мостики разрушаются, и Т-форма переходит в более компактную форму.

Строение одного протомера.

Каждый протомер имеет белковую часть и небелковую – гем.Скелетом гема является кольцо порфина. Порфин – это макроцикл построенный из 4 пятичленных азотсодержащих гетероциклов пиррола и его изомеров. Соединенных между собой по альфа-углеродным атомам метиновыми группами. b-углеродные атомы порфина могут быть связаны с различными группами: метильными, винильными и остатками пропионовой кислоты, образуя молекулы различных протопорфиринов. Комплекс протопорфина IX с Fe⁺² называется гемом, а с Fe⁺³ – гемином.(дальше тоже самое,что и в 17 вопросе).

20. Нуклеопротеины –сложные белки, которые в качестве простетической группы содержат нуклеиновые кислоты. Простетическая группа РНК – рубонуклеопротеины (рибосома). Рибосма состоит из двух субъединиц – большой и малой. Белковая часть большой субъединицы представлена около 50 молекул различных белков, небелковая – тремя молекулами РНК (двух «легкой» и одной «тяжелой»).