ритроциттерді рылысы мен химиялы рамыны ерекшеліктері.

Эритроциттерді метаболизмі бірнеше ерекшеліктен трады: - 1. жетілген эритроциттерде протеин биосинтезі реакциясы жрмейді; - 2. Энергия тзілуі – тек анаэробты гликолиз жолымен теді, субстраты - тек глюкоза; - 3. Эритроциттерде гемоглобинді тотыудан сатайтын арнайы механизм болады. Ол: - 1. НАДФ^.H₂ –ті беретін пентозофосфатты жол; - 2. Глутатионны (SH-тобы болатын пептид) концентрациясыны жоары болуы.

Эритроциттерді негізгі ызметі — оттекті кпеден лпаа жне СО₂ –ні лпадан кпеге тасымалдау. Молекулалы оттек суда нашар еритіндіктен жоары азалар мндай арнайы тасымалдау жйесін ажетсінеді. 1 л ан плазмасында 3,2 мл О₂ ана ериді. Эритроциттер рамындаы гемоглобин (Hb) протеині 70 есе 220 мл О₂/л байланыстыруа абілетті болады.

Гемоглобин эритроциттер протеиніні жуы шамамен 95%-ын райды. Гемоглобин анны рН-буферлік жйесіні сиымдылыына лкен лес осады.

Гемоглобин крделі протеин, гемопротеиндер тобына жатызылады; протеиндік компоненті глобин, протеинсіз блігі – простетикалы топ (гем саинасы). Глобинні аминоышылды алдыыны 80%-а жуыын -спиральдік конформация райды, А-Нв ріптерімен белгіленген. рбір суббірлікте, ортасында екі валентті темір ионы болатын гем саинасы болады. O₂–ні гемдегі темір атомымен байланысан кезінде (гемоглобинні оксигенациясы) жне O₂ –ні босатан кезінде (гемоглобинні дезоксигенациясы) теді, темір атомыны тотыу дрежесі згермейді. Гемдегі Fe²⁺ -ні Fe³⁺ -ке дейін тотыуы кездейсо сипатта болады.

Алашы ш айда эмбриональды гемоглобиндер тзіледі, оны рамы ₂₂ жне ₂₂. Сонан кейін, туана дейін фетальды гемоглобин (HbF, ₂₂) басым болады. Ол мір сруді алашы айында біртіндеп HbА-а айналады. Эмбриональды жне фетальды гемоглобиндер О₂ –мен байланысуа HbА-мен салыстыранда жоары абілетті, себебі, олар оттекті анасыны ан айналысы жйесінен алып тасымалдауы ажет.

Гемоглобинні алыпты туындылары

Ересек адамда, алыпты жадайда, гемоглобинні ш типі кездеседі. Негізгі формасы: гемоглобин А, рамы 2a жне 2b тізбектер (HbA₁), 3.5-2%-тен аз блігін гемоглобин А₂ райды_, рамы 2a жне 2d тізбектер (HbA₂). Гемоглобин F, рамы 2a жне 2g - тізбектер те аз млшерде – 2%-тен аз болады.

Ересек адамны анында гемоглобин трт байнысан формада: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин трінде болады. Эритроциттердегі гемоглобинні молекулалы формалары бір біріне айналуа абілетті, оларды атынастары азаны индивидуалды ерекшеліктері бойынша айындалады.

Метгемоглобин (MeтHb) – гемоглобинні тотыан формасы, онда темір ш валентті формада кездеседі. Метгемоглобин O₂ –ні тасымалдауа абілетсіз. Алмасу дерістерінде эритроциттерде ашанда метгемоглобинні белгілі млшері тзіледі жне ол айтадан фермент метгемоглобинредуктаза серімен гемоглобинге айналады. Сондытан, денісау адамны бтін анындаы метгемоглобин жалпы гемоглобин млшеріні 2%-нен аспайды (0,03-0,3 г %). Метгемоглобинні арты млшері туабіткен немесе жре пайда болан болуы ммкін. Метгемоглобин лесі кейбір дрілік заттарды абылдаан кезде жоарлауы ммкін.

Карбоксигемоглобин (СОHb) кміртегі тотыы атысуымен тзіледі, себебі оттекпен салыстыранда оан гемоглобинні байланысушылыы 200 есе жоары болады. Сондытан, тыныс алатын ауадаы кміртегі тотыыны сл ана жоарлауы СОHb тзілуіне келеді де анны оттек тасымалдаушы абілетін тмендетеді. ала трындарыны анында СОHb дегейі 2%-ке жоары, ал шылым шегетіндерде 10%-ке жуы.

Бор эффектісі

Гемоглобин тек оттекті кпеден шеткері лпалара ана тасымалдамайды, сонымен бірге кмір ышылы газыны лпалардан кпеге тасымалдануын кшейтеді. Гемоглобин кмірышылы газын оттектен босаан мезгілде бірден байланыстырады. Эритроциттерде болатын карбоангидраза лпадан тсетін кміір ышылы газын кмір ышылына айналдырады. Кмір ышылы жылдам бикарбонат иона жне протона диссоцияцияланады, тепе-тедік диссоцияция жаына арай ыысады.

анны ауіпті болатын ышылдыын болдырмау шін арты протондарды жоюа абілетті буферлік жйе болуы ажет. Гемоглобин рбір босатылан трт оттек молекуласы орнына екі протонды байланыстырып анны буферлік сиымдылыын жасайды.

кпелерде осыан кері деріс жреді: - оттекті дезоксигемоглобинге байланысанында протондарды босатылуы теді, олар бикарбонат ионмен байланысады да оны кмір ышылына айналдырады. Ары арай тиімді сер ететін карбоангидраза кмір ышылын кмір ышылы газына айналуын катализдейді, ол кпеден деммен шыады. Сондытан оттекті байланысуы шыарылатын кмір ышылы газымен тыыз осарланан болады. Бл айтымды былыс Бор эффектісі деп аталады.

Гемоглобинні патологиялы трлері

Гемоглобинні алыпты трлерінен баса, азіргі кезде, оны 50-ден астам патологиялы варианттары кездеседі. Гемоглобинні патологиялы трлерінен дамитын ауруларды гемоглобинопатия немесе гемоглобиноздар деп атайды. Тымуалаушы гемоглобинопатия глобин молекуласы рылысыны згерістері болуымен байланысты.

1. Нса: гемоглобин молекуласындаы полипептидтік тізбекті бкіл жбыны ауыстырылуы. Мысалы: таласемия. Гемоглобин А-ны алыпты рылымыны (-/-) орнына гемоглобин Н (b-b-b-b) рылымнан тратын пайда болады. Бл екі a -полипептидтік тізбекті де жаа екі b-полипептидтік тізбекке ауысатынын байатады. Соны нтижесінде a - таласемия деп аталатын ауру дамиды. b - Таласемия кезінде b -тізбектерді синтезі тоталады, бл гемоглобин А-ны тзілуіні тоталуына келеді, нтижесінде компенсациялануы шін Нb F пен Нb А₂ синтезі жоарлайды. Талассемия кезінде эритроциттерді дегенеративті згерістері теді, гемоглобин ортасында орналасан нысана трізді эритроциттер пайда болады. Эритроциттерді мірі 30 кнге дейін ысарады. Нтижесінде анемияны ауыр формасы дамиды.

2. Нса: аминоышылды ауысуы. Мысалы, оратрізді–жасуша анемиясы. HbA мен HbS-ті бір ана айырмашылыы бл b-полипептидтік тізбектегі 6-шы жадайдаы глутаминні орнына валин ауысып кетеді. HbS оттекті берген со нашар еритін формаа айналады жне эритроциттерден кристалденіп блінеді де оларды деформациясын жргізеді (ора трізді форма пайда болады), бл анны ызметіні бзылуына келеді.

Эритроциттерді тотыу стрессінен оралуы