Пептидазалар (пептидгидролазалар) 7 страница

2) субстрата бір атом оттегін

3) аралы субстрата тек электрондарды

4) аралы субстрата протондарды (электрондарды)

5) протондарды (электрондарды) тікелей оттекке

 

8. МОНООКСИГЕНАЗАЛАР МЕН ДИОКСИГЕНАЗАЛАРДЫ ЖАТАТЫН КЛАСЫ

1) лиазалар

2) лигазалар

3) гидролазалар

4) изомеразалар

5) трансферазалар

6) оксидоредуктазалар

 

9. ЦИТОХРОМДАР ТАСЫМАЛДАЙДЫ

1) электрондарды

2) протеиндерді

3) сутек атомдарын

4) оттек атомдарын

 

10. КАТАЛАЗА КАТАЛИЗДЕЙТІН РЕАКЦИЯЛАР

1) тотыу-тотысыздану

2) фенилаланинні гидроксилденуі

3) сутек пероксидімен сутек пероксидін тотытыру

4) сутек пероксидін молекулалы оттекпен тотытыру

5) сутек пероксидін молекулалы оттек пен суа ыдырату

 

11. СУТЕК ПЕРОКСИДІНІ КМЕГІМЕН РТРЛІ ЗАТТАРДЫ ТОТЫТЫРАТЫН ФЕРМЕНТТЕР

1) каталаза

2) оксидазалар

3) цитохромдар

4) пероксидазалар

5) дегидрогеназалар

 

12. ОКСИДОРЕДУКТАЗА КЛАСЫНА ЖАТПАЙДЫ

1) оксидазалар

2) цитохромдар

3) изомеразалар

4) карбоксилазалар

5) дегидрогеназалар

 

13. ФЕРМЕНТТЕРДІ КЛАСЫ ХАЛЫАРАЛЫ КЛАССИФИКАЦИЯ БОЙЫНША

ТРТІППЕН ОРНАЛАСАДЫ:

1) Оксидоредуктазалар, гидролазалар, лигазалар, лиазалар, трансферазалар, изомеразалар

2) Трансферазалар, гидролазалар, оксидоредуктазалар, изомеразалар, лиазыалар, лигазалар

3) Гидролазалар, оксидоредуктазалар, трансферазалар, лиазалар, изомеразалар,л игазалар

4) Оксидоредуктазалар, трансферазалар, гидролазалар, изомеразалар, лигазалар, лиазалар

5) Оксидоредуктазалар, трансферазалар, гидролазалар, лиазалар, изомеразалар, лигазалар


№ 12 Текст

Дегидрогеназалар

Пиридиндік ферменттер (ПФ)

Пиридиндік ферменттерді рылысы

Пиридиндік ферменттер (ПФ)– апофермент (белок) пен коферменттен тратын екі компонентті ферменттер.

Пиридиндік ферменттерді коферменттері

Пиридиндік ферменттерді коферменттеріні рамына НАД+(никотинамид-адениндинуклеотид) немесе НАДФ+ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат) кіреді.

Ал коферменттерді рамында РРвитамині болады (никотинамид немесе ниацин деп аталады). Апофермент пен коферментті арасындаы байланыс лсіз, олар мырыш арылы байланысады. Ерітіндіде рашан айтымды ПФ апофермент + кофермент (НАД+, НАДФ+) тепе-тедік болады:

 

НАД+ ты рамына аденин (1), никотин ышылыны амиді (2), рибозаны екі алдыы (3) жне фосфор ышылыны екі алдыы (4) кіреді. Екінші маызды кофермент – никотинамидадениндинуклеотидфосфатты ( НАДФ+), молекуласында рибозаны (3) 21 –кміртек атомына байланысан фосфор ышылыны таы да бір алдыы болады.

 


Пиридиндік ферменттерді сер ету механизмі

НАД а туелді дегидрогеназалар заттарды (субстратты) тотыу реакцияларын дегидрлеу арылы катализдейді, тотыатын зат сутекті доноры болады, ал НАД+ сутекті акцепторы болады, яни ол тотысызданады. Тотыу-тотысыздану реакцияларына пиридиннуклеотидтік коферментті тек никотинамидтік саинасы ана атысады (РР).

Тотыан жадайда саина ароматты болады жне о заряда ие болады. Осы себептен коферменттерді НАД+ немесе НАДФ+ деп белгілейді, зарядтары арылы олар апоферментті байланыстырады.

Субстрат-Н2(SH2)+ НАД(Ф)+ Субстрат(S)+ НАД(Ф)Н + Н+

Пиридиндік ферменттерді коферменттері НАД+ и НАДФ+ тотыатын субстраттардан сутекті тікелей бліп алу арылы катализдейдейтін боландытан оларды біріншілік дегидрогеназалара жатызады. Тотыу кезінде НАД+ субстраттан (SH2) екі атом сутекті бліп алады[яни екі электрон мен екі протонды ]. Біра НАД+а тек гидрид- ион барады (H-, екі электрон мен бір протон). Никотин ышылы амидіні 4-ші жадайындаы киіртек атомы гидрид-ионны акцепторы болады. Бл жерде СН2 –алифатты топ пайда болады да саинадаы ос байланыстарды орны згереді, о заряд жоалады. Екінші протон сулы ортаа шыады, сондытан тотысызданан кофермент НADH2 емес НADH + H+ деп белгіленеді. НАД+ тотысыздананда оны апоферментпен байланысы зіледі. Апофермент баса тотыан НАД+ пен байланысады. НАД а туелді дегидрогеназалар митохондрия-ларда болады. Тотысызданан ПФны дегидрогеназалары сутекті флавиндік ферменттерге береді. Ферментті субстратты арнайылыы оны белокты блігіне туелді болады.


ПФ(НАД) ны биологиялы рлі

НАД-а туелді дегидрогеназалар негізінен мынандай процестерге атысады:

1) Жасушалы тынысалу (биологиялы тотыу);

2) Гликолиз (аэробты, анаэробты);

3) -кетоышылдарыны тотыудан декарбоксилденуі;

4) шкарбон ышылдарыны циклі (КЦ).

ПФ(НАД) ны кілі - ЛДГ

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) ст ышылыны айтымды пирожзім ышылына дейін тотыуын катализдейді:

ЛДГ

СН3-СНОН – СООН + НАД+ СН3- СО-СООН + НАДН + Н+

Ст ышылы Пирожзім ышылы

 

ЛДГні диагностикалы маызы

Анаэробты зат алмасу процестерінде (бауыр, аа блшы еттерінде) негізінен ЛДГ4,5 болады, онда ол ст ышылыны жне екі молекула АТФті тзілуін катализдейді. анны сарысуында ауруды диагнозын ЛДГні белсенділік дегейін анытау арылы білуге болады. Мысалы, ЛДГ1,2 белсенділігіні артуы миокард инфарктысында байалады; ЛДГ4,5 артуы– бауыр ауруында (гепатит, цирроз) байалады ( теорияны 2.11 тарауын араыз).

 

НАДФ+ті биологиялы рлі

НАДФ-ке туелді дегидрогеназалар биологиялы тотысыздану синтетикалы реакцияларына атысады: 1)ксенобиотиктерді гидроксилденуі; 2) пентозофосфатты циклде; 3) май ышылдарыны - тотыуы мен синтезіне; 4)холестерин мен стероидтарды синтезі мен гидроксилденуіне. НАДФН2– жасушалардаы энергияны сатауды екінші трі, усыздандыру процестеріне атысады. НАДФ-ке туелді дегидрогеназалар цитоплазмаларда болады.

ПФ(НАДФ)ны кілдері

 

Митохондрияда КЦда тзілген малат жасушаны цитозоліне ауысуы ммкін. Цитозольде. NADP-ке туелді дегидрогеназа (малик фермент)бар, ол малатты тотыудан декарбоксилдену реакциясын катализдейді:

 

Бл реакция NADPH ты тзілуіні маызды кздеріні біріне жатады, одан баса ол глюкозаны пентозофосфатты жолмен тотыуында тзіледі.

НАДР-ке туелді дегидрогеназалара изоцитратдегидрогеназа, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, 6-фосфоглюконатдегидрогеназа, еноилредуктаза жне басалары жатады. Изоцитратдегидрогеназа - КЦдегі е баяу фермент. Фермент АДФ пен Са2+ ді кмегі арылы аллостерикалы жолмен белсендіріледі. Жне де изоцитрат-дегидрогеназаны белсенділігі NADH-NAD+ ты атынасына туелді болады:

 

Изоцитрат + NAD+ -Кетоглутарат + СО2 + NADH + Н+

 

 

«Сізді назарыыза бір, екі, ш жне одан да кп дрыс жауаптары бар тапсырмалар сынылады. Дрыс жауаптарды тгел дгелектеіздер.

1.ПИРИДИНДІК ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАРДЫ РАМЫНА КІРЕДІ

1) кофермент

2) апофермент

3) мырыш ионы

4) РР витамині

5) В2 витамині

 

2. ПИРИДИНДІК ФЕРМЕНТ ТЕРДІ КОФЕРМЕНТТЕРІ БОЛА АЛАДЫ

1) Mg2+

2) НАД+

3) ФМН

4) НАДФ+

 

3.АПОФЕРМЕНТ ПЕН КОФЕРМЕНТ БІР – БІРІМЕН БАЙЛАНЫСАДЫ

 

1) мырыш ионы

2) РР витамині

3) НАД+

4) Mg2+ арылы

 

4.НАД+ ТЫ РАМЫНА КІРЕДІ

1) цитозин

2) никотин ышылыны амиді

3) кмірсу- рибозаны екі алдыы

4) фосфор ышылыны екі алдыы

5) кмірсу- рибозаны бір алдыы

5. ЖАСУШАДАЫ АНАЭРОБТЫ ЗАТ АЛМАСУЫНДА ТОТЫУ ПРОЦЕСІ МЫНАНДАЙ ШАРТТАРДЫ ОРЫНДАЛУЫ АРЫЛЫ ЖРЕДІ

1) гидроксилазаларды атысы

2) субстратты дегидрленуі

3) оттекті субстрата байланыстыру

4) диокситуындыларыны тзілуі арылы рекеттесу

 

6. БІРІНШІЛІК ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАР

1) субстрата бір атом сутекті байланыстырады

2) субстрата екі атом сутекті байланыстырады

3) флавиндік дегидрогеназалардан электрондарды алады

4) субстраттан тікелей сутек атомдарын зіп алады

 

7. ГИДРИД-ИОННЫ АКЦЕПТОРЫ

1) аденин

2) рибоза

3) фосфодиэфирлік байланыс

4) никотин ышылы амидіні кміртек атомы

 

8. НАД+ТЫ ТОТЫСЫЗДАНУЫНАН

1) апоферментпен байланыс зіледі

2) бір протон ерітіндіге ауысады

3) никотинамидті о заряды жоалады

4) апофермент тотыан НАД+ты баса молекуласымен байланыспайды

 

9. ТОТЫСЫЗДАНАН ПФ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАР БЕРЕДІ

1) электрондарды оттекке

2) электрондарды убихинона

3) электрондарды цитохромдара

4) сутек атомдарын флавиндік ферменттерге

 

10. ПИРИДИНГЕ ТУЕЛДІ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАР ОРНАЛАСАДЫ

1) цитозольде

2) лизосомаларда

3) митохондрияларда

4) цитозоль мен митохондрияларда

 

11. ПФ ФЕРМЕНТІНІ СУБСТРАТТЫ АРНАЙЫЛЫЫ ТУЕЛДІ

1) коферментке

2) апоферментке

3) кофермент пен апоферментті байланыстылыына

 

12. НАД-А ТУЕЛДІ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАР АТЫСАТЫН ПРОЦЕСТЕР

1) КЦ

2) гликолиз

3) - тотыу

4) жасушалы тынысалу

5) май ышылдарыны гидролизі

 

 

13. ПИРУВАТТЫ ЗГЕРІСІНЕ НАДH2 АТЫСАНДА ТЗІЛЕДІ

1) лактат

2) ацетил-КоА

3) оксалацетат

4) фосфоенолпируват

 

14. НАДФ-КЕ ТУЕЛДІ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАР АТЫСАДЫ

1) усыздану реакцияларына

2) пентозофосфатты циклге

3) тотысыздану реакцияларына

4) ксенобиотиктерді гидроксилденуінде

15. ТІЗБЕКТІ ТАПСЫРМАНЫ ОРЫНДАЫЗ:

 

МИОКАРД ИНФАРКТІСІН АНЫТАУДАЫ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКАДА АНЫТАЛАТЫН ФЕРМЕНТТІ БІРІ

1) ышылды фосфатаза

2) лактатдегидрогеназа

3) амилаза

 

БЛ ФЕРМЕНТТІ ЖАТАТЫН КЛАСЫ

1) гидролаза

2) лигаза

3) оксидоредуктаза

 

ОСЫ КЛАСТЫ КОФЕРМЕНТТЕРІНІ БІРІ

1) пиридоксальфосфат

2) биотин

3) NAD+

 

БЛ КОФЕРМЕНТТІ ВИТАМИНІНЕ ЖАТАДЫ

1) никотин ышылы

2) пиридоксин

3) биотин

 

 

№ 13 Текст

Флавиндік ферменттер (ФП)

 

Флавиндік ферменттерді рамы

Флавиндік (флавопротеиндер – ФП) деп аталатын екі компонентті ферменттер.

 

Коферменттеріні ылысы

Простетикалы тобы (коферменті) - рибофлавин (В2 витамині) апоферментпен мыты байланысан. Бл фермент тобыны екі трлі коферменті болады:флавинмононуклеотид (ФМН) жне флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН (рибофлавин-5-фосфат) рамында гетероциклді азотты негіз – диметилизоаллоксазин, рибитол (рибозаны туындысы) спирті жне фосфат болады:

 

ФАД ты рамында ФМНнен баса таы бір нуклеотид — аденозинмонофосфат (АМФ)болады:

Дегидрогеназаларды сер ету механизмі

ФМН мен ФАД субстраттардан екі протонды зіп алып, электрондарды анаэробты дегидрогеназалардан ртрлі акцепторлара (К0Q, цитохромдара),сонымен атар тікелей оттекке беруді катализдейді. Тотысызданан сутекті тасымалдаушылармен, мысалы НАДH пен реакциясы тмендегідей жреді:

 

Изоаллоксазин саинасы ФМН мен ФАД таы электрондар мен протондарды осып алатын немесе беретін белсенді топа жатады. Изоаллоксазин саинасыны тотысыздануы нтижесінде 2 протон мен 2 электронны бірдей осылуы жиі байалады. Изоаллоксазин саинасындаы атарлас ос байланыс зіліп бір байланыса айнаалады, 1 мен 10 (N1 жне N10) даы азотты валенттілігі босайды да, солара сутек атомдары байланысады.

Флавиндік коферменттер тотыан кйде аны сары тсті болады, ал тотысызданан кйде тссізденеді. ФМН мен ФАД белокты апоферменттермен мыты байланыста болады.

Биологиялы рлі

ФМН екіншілік дегидрогеназалара жатады, себебі тотыан субстратты рлін органикалы ышылдар емес, тотысызданан НАДН орындайды. ФАД а туелді ФП біріншілік дегидрогеназалара жатады, себебі олар субстраттан тікелей сутек атомдарын зіп алады. Аэробты дегидрогеназаларды электрондарыны донорлары – анаэробты дегидрогеназалар, ал акцепторлары -хинондар, цитохромдар , оттек болып табылады.

 

ФП(ФАД)ты кілдері

1) Сукцинатдегидрогеназа (СДГ) –сукцинаттан(янтар ышылы) сутек атомдарын зіп алып фумаратты (фумар ышылы)тзілуін катализдейді:

2) Ксантиноксидаза–молибдені бар оксидоредуктаза, гипоксантинді ксантинге дейін жне ары арай ксантинді зр ышылына дейін тотытыруды тездетеді, нтижесінде осымша сутек пероксиді тзіледі:

гипоксантин + O2 + H2O <-> ксантин + H2O2

ксантин + O2 + H2O <-> зр ышылы + H2O2

Сутек флавопротеиндерден бірден оттекке берілуі ммкін, сол кезде сутек пероксиді тзіледі. Сутек пероксиді каталазаны серінен су мен оттекке дейін ыдырайды. Сондытан мндай флавин ферменттерін аэробты дегидрогеназалара жатызады жне оксидазалар деп атайды. Бл топты ферменттеріне полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, глюкозоксидазаларды жатызады. Биогендік аминдерді оксидазалары: моноаминооксидаза (МАО), диаминооксидаза (ДАО), полиаминооксидазалар да осы топа жатады.

 

«Сізді назарыыза бір, екі, ш жне одан да кп дрыс жауаптары бар тапсырмалар сынылады. Дрыс жауаптарды нмірлерін тгел оршаыздар»

1.ФЛАВИНДІК ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАР

1) бір компонентті

2) екі компонентті

 

2. ФЛАВИНГЕ ТУЕЛДІ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАРДЫ РАМЫНА КІРЕДІ

1) 1) В1 – тиамин 2) 2) В2 – рибофлавин 3) 3) РР – никотин ышылы 4) 4) С – аскорбин ышылы 5)

3. АЭРОБТЫ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАРДЫ ЖАТАТЫН КЛАСЫ

1) лиазалар

2) гидролазалар

3) трансферазалар

4) оксидоредуктазалар

 

4. ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД ДЕГЕН

1) В2 витамині рамында болады

2) НАДа электрондарын береді

3) НАДНтан сутекті алуды акцепторы

4) малатдегидрогеназаларды коферменті

 

5. СУТЕК АТОМДАРЫНЫ ТІКЕЛЕЙ АКЦЕПТОРЫ БОЛАТЫН ФАД ТЫ КОМПОНЕНТІ

1) рибоза

2) аденин

3) фосфат

4) рибофлавин

5) изоаллоксазин саинасы

 

6. АКЦЕПТОР РЕТІНДЕ ОТТЕКТІ ПАЙДАЛАНАТЫН ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАРДЫ КОФЕРМЕНТІ

1) пиридоксальфосфат

2) флавинадениндинуклеотид

3) тетрагидрофоль ышылы

4) никотинамидадениндинуклеотид

5) никотинамидадениндинуклеотидфосфат

 

7. ЭЛЕКТРОНДАР МЕН ПРОТОНДАРДЫ ТАСЫМАЛДАУА АТЫСАТЫН КОФЕРМЕНТ

1) гем.

2) ФАД.

3) ФМН

4) гем + Сu2+

 

8. РАМЫНДА ФАД БАР ТЫНЫСАЛУ ТІЗБЕГІНЕ АТЫСАТЫН ФЕРМЕНТ

1) цитохромоксидаза

2) малатдегидрогеназа

3) К0QH2-дегидрогеназа

4) сукцинатдегидрогеназа

 

9. АЭРОБТЫ ДЕГИДРОГЕНАЗЫАЛАР

1) НАД+ жне ФАД

2) ФАД жне ФМН

3) НSКоА жне ФАД

4) НАД+ жне НАДФ+

 

10. ТЫНЫСАЛУ ТІЗБЕГІНДЕ ЭЛЕКТРОНДАРДЫ БІРІНШІЛІК АКЦЕПТОРЫ БОЛЫП ТАБЫЛАДЫ

1) НАД

2) ФАД

3) ФМН

4) убихинон

5) цитохром В

 

11.ЗР ЫШЫЛЫНЫ ТЗІЛУІН КАТАЛИЗДЕЙДІ

1) уреаза

2) уриказа

3) ксантиноксидаза

4) адениндезаминаза

 

12. КСАНТИНОКСИДАЗАЛАР

 

1) субстраттарды гидролизін катализдейді

2) оттекті атысымен тотыу-тотысыздану реакцияларын тездетеді

3) аэробты ортада тотыу-тотысыздану реакцияларын тездетеді

4) электрондарды тасымалдануын ана тездетеді

5) аралы тотытырыша субстраттан сутекті жне электрондарды зілу реакцияларын тездетеді

 

 

№ 14 Текст

Убихинон – коферментQ (KoQ10)

Убихинонны рылысы

Убихинон(KoQ10) химиялы табиаты жаынан 6-жадайында изопренні алдыы бар (10 молекуласы) 2,3-диметокси-5-метил-1,4-бензохинона жатады. KoQ ды апоферменті жо.

 

Убихинонны таралуы

KoQ кеінен таралан кофермент, сондытан оны екінші аты «убихинон» («бр жерде жретін хинон дегенді білдіреді»). Убихинон суда ерімейді, майда ериді, яни липофильдік асиет крсетеді.

сер ету механизмі

К0Q айтымды тотыа жне тотысыздана алатын боландытан флавопротеидтерден цитохромдара электрондарды тасымалдайтын тізбектегі байланыстырушы блік болып табылады. KoQ флавиндік дегидрогеназаларды тотытырады да зі тотысызданады. Тотыан коферментті (К0Q) екі оттегісіне екі сутек атомдары осыланда , ол тотысызданан кйге, яни гидрохинонды К0QH2ге айналады.

 

 

Тотысызданан убихинондаы сутек атомдары 2 протон мен 2 электрона ыдырайды:

KoQ + ФПН2 KoQН2 + ФП

тотыан тотысызданан

 

KoQН2 KoQ + 2Н+ + 2е-

 

KoQды биологиялы рлі

KoQ антиоксиданта жатады , баса антиоксиданттардан айырмашылыы, азада айта тзіле алады. Сонымен атар KoQ Е витамині –токоферолды антиоксидантты белсенділігін арттырады.

KoQ ды антиоксидантты сері оны тотысызданан (КoQH2) кйімен сипатталады. KoQ ды тотысызданан тріні белсенділігі тотыан тріне араанда ш есе жоары. Тотысызданан КoQмен бос радикалдарды бейтараптаудаы реакцияны былай крсетуге болады:

2LOO• + Кo QH2 2LООН + Кo Q

 

«Сізді назарыыза бір, екі, ш жне одан да кп дрыс жауаптары бар тапсырмалар сынылады. Дрыс жауаптарды нмірлерін тгел оршаыздар»

1.УБИХИНОННЫ РАМЫНА КІРЕДІ

1) бензохинон

2) изопренді тізбек

3) апофермент

4) диметокси-радикалдары

5) метил- радикалы

 

2. СУДА ЕРІМЕЙДІ

1) никотинамид

2) рибофлавин

3) С витамині

4) убихинон

 

3. УБИХИНОН ТУЫНДЫСЫ

1) бензолды

2) хинонны

3) изопренні

4) нафтохинонны

5) бензохинонны

 

4. ФМН-ДГ НЫ ЭЛЕКТРОНДЫ АКЦЕПТОРЫ

1) убихинон

2) оттек

3) цитохромВ

4) цитохромС

 

5. KоQ ТОТЫТЫРАДЫ

1) цитохромдарды

2) монооксигеназаларды

3) пиридиндік дегидрогеназаларды

4) флавиндік дегидрогеназаларды

 

6. ТЫНЫСАЛУ ТІЗБЕГІНДЕ УБИХИНОННЫ ТОТЫУЫН КАТАЛИЗДЕЙТІН ФЕРМЕНТ

1) Цитохром В

2) К0QH2-дегидрогеназа.

3) НАДH- дегидрогеназа.

4) Сукцинатдегидрогеназа

 

7.К0 QН2 ТАН ЭЛЕКТРОНДАРДЫ АЛАТЫН АКЦЕПТОР

1) убихинон

2) оттек

3) цитохромВ

4) цитохромС

 

8. ЭЛЕКТРОНДАРДЫ ТАСЫМАЛДАУА АТЫСАДЫ

1) KoQ

2) ФП

3) Цха

4) монооксигеназалар

 

9. KOQ ДЫ АНТИОКСИДАНТТЫ СЕРІ

1) Е витаминіні белсенділігін алпына келтіруге

2) оттекті активті формасын жоюа

3) КoQH2ды тотысызданан формасы арылы

4) радикалдарды бейтараптауа

СЕБЕПШІ

10. ТІЗБЕКТІ ТАПСЫРМАНЫ ОРЫНДАЫЗ

 

АНТИОКСИДАНТТЫ СЕР КРСЕТЕТІН ФЕРМЕНТТЕРДІ БІРІ

1) амилаза

2) пепсин

3) убихинон

БЛ ФЕРМЕНТТІ ЖАТАТЫН КЛАСЫ

1) лигаза

2)трансфераза

3) оксидоредуктаза

 

ОСЫ КЛАСТЫ КОФЕРМЕНТТЕРІНІ БІРІ

1) К0 Q

2) биотин

3) пиридоксальфат

 

БЛ КОФЕРМЕНТТЕРДІ БІРІНІ АПОФЕРМЕНТІ ЖО

1) гем

2) убихинон

3) НАД+

 

№ 15 Текст

Цитохромды жйені ферменттері

Цитохромдарды рылысы

Цитохромдар – коферментері ртрлі рылыстаы гем болатын екі компонентті ферменттер. Гем рамындаы темірді валенттілігіні айтымды згеруі арылы тотыу-тотысыздану реакцияларына атысады:

Сондытан цитохромдар тотыан ферри[Fе (III)] жне тотысызданан ферро [Fе (II)] трінде болу арылы биологиялы тотыу тізбегінде электрондарды тасымалдайды.

 

Цитохромдарды жіктелуі

Гемні табиатына арай цитохромдар трт топа блінеді: А, В, С жне Д. Адам азасында Д тобына жататын цитохромдар жо. рбір цитохром тобыны ртрлі топша-лары болады, олар бас ріптермен белгіленеді. Мысалы: Вв, в5; Сс, с1; Аа, а3 Цитохромдарды топтарыны апоферменттері мен коферменттері ртрлі , ал топшала-рында коферменттері бірдей апоферменттерінде айырмашылы болады.

 

Биологиялы рлі

Цитохромдар кптеген тіндерді тыныс алуына атысады. Цитохромдар электрондарды тасымалдау ретіне арай тмендегідей орналасады:

Цитохром В, кілдері

кілдері: Цхв жне Цхв5. Цхв5 ксенобиотиктерді метаболизміне атысады, ал Цхв тікелей биологиялы тотыу (БТ) тізбегіне атысады.

Цитохром(в)ны рылысы –коферментіні гемі гемоглобиндікі сияты екі компонентті фермент, рационалды аты- 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропион ышылыны темір(11)порфині.

 

цитохром в ны гемі

Биологиялы рлі

Цитохром в тіндік тынысалу процесінде электрондарды тотысызданан К0QН2 ден алып зі тотысызданады:

2

K0QH2 + 2Цхв(Fe3+ ) K0Q + 2H+ + 2Цхв(Fe2+ )

 

ЦитохромС, кілдері

кілдері: Цхс жне Цхс1, биологиялы тотыуа (БТ) тікелей атысады.

ЦитохромСны рылысы

Коферменттері- гемдері бірдей, апоферменттері ртрлі екі компонентті ферменттер. Гемні рационалды аталуы: 1,3,5,8-тетраметил-2,4-диэтил-6,7- дипропион ышылыны темір порфині.