ПЕРВИЧНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ.
Белки
БЕЛКИ – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
АМИНОКИСЛОТЫ.
Это карбоновые кислоты, в составе которых присутствует аминогруппа
-NH2
такие образования аминокислоты образуются из карбоновых кислот путем их аминирования.
| СН3 – СН2 – СООН | СН2NH2 – СН2 - СООН | |
| пропановая кислота | аминопропановая кислота |
Общим правилом является то, что аминогруппа и карбоксильная группа не могу быть присоединены к одному атому углерода. Для всех аминокислот характерно явление изомерии.
1. структурная.
Касается изменения положения NH2 группы относительно углеводородного скелета.
| СН3 – СН2 – СООН | СН2NH2 – СН2 - СООН | |
| В А | В А | |
| В – аминопропановая кислота | ||
| СН3 – СНNH2 – CООН | ||
| А – аминопропановая кислота |
Биологическое значение имеет гамма-аминомасляная кислота или ГАМК, которая является тормозным нейромедиатором в химических синапсах.
Н2NH2 – CH2 – CH2 – COOH гамма-аминомасляная кислота.
В белках встречаются только А-аминокислоты
2. D, L – изомерия
| 
|
| l-изомер | d-изомер |
в белках встречаются только L-изомеры. В целом аминокислоты хорошо растворимы в воде, могут образовывать эфирные соединения и соли, благодаря своей амфотерности. Это значит, что вещество может выступать как основание, так и кислота. Растворимость аминокислот в воде будет зависеть от длины и структуры радикала и с этой точки зрения аминокислоты делятся на:
1. полярные или гидрофильные
2. неполярные или гидрофобные.
Существует аминокислота без свободной аминогруппы – это уникальная аминокислота пролин. В состав белков в живых клетках входят 20 L-А аминокислот, часть из которых синтезируется в организме человека, но 10 аминокислот не синтезируются и поэтому являются незаменимыми.
Функции аминокислот.
1. метаболическая или пластическая. Аминокислоты входят в состав более крупных соединений.
2. регуляторная выполняют аминокислоты, которые могут выступать в качестве тормозных нейромидеаторов в нервных синопсах (например, ГАМК)
3. сигнальная. Некоторые гормоны являются производными аминокислот. Например, стероидные гормоны, адреналин, норадленали являются производными аминокислоты тирозина.
ПЕПТИДЫ.
Это органические соединения, которые образуются в результате реакции поликонденсации из аминокислот. С точки зрения строения можно выделить три группы пептидов:
1. дипептиды – состоят из 2 аминокислотных остатков;
2. олигопептиды – от 3 до 10 аминокислотных остатков;
3. полипептиды – от 10 до 100 аминокислотных остатков.
Полипептиды, в которых количество аминокислотных остатков превышает 100, называются белками.
Реакция конденсации между 2 аминокислотами определяется их амфотерностью, при этом образуется так называемая пептидная связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты.
пептидная связь имеет свои особенности т.к. в ее состав входят электроотрицательные элементы. Азот оттягивает электронную плотность от водорода, поэтому водород приобретает частично положительный заряд. Кислород также является электроотрицательным элементом, поэтому он стремится притянуть электронную плотность на себя, в результате связь между углеродом и азотом становится практически двойной. Поскольку связь в пептидных группировках практически двойная, углеводородный скелет становится очень жестким и, соответственно, атомы кислорода и водорода не могут вращаться относительно него, поэтому эти атомы всегда занимают транс положение. Трансположение О2 и Н2 в пептидных группировках способствуют образованию в белках более сложного уровня организации, чем пептидная цепь.
Разнообразие пептидов зависит от длинны полипептидной цепи, а также от разнообразия аминокислотных остатков, входящих в состав полипептидов.
Функции полипептидов.
1. метаболическая. Полипептиды могут входить в состав более крупных соединений, например комплексных протеинов.
2. сигнальная. На основе пептидов формируется большое количество гормонов, например, все гормоны гипофиза имеют пептидную природу. Среди них встречаются как крупные, так и достаточно мелкие гормоны. К важнейшим относятся:
1. липотропный гормон – регулирует обмен липидов и жирных кислот;
2. кортикотропный гормон гипофиза. Стимулирует синтез гормонов коры надпочечников;
3. соматотропный гормон регулирует все процессы общего обмена, в большом количестве выделяется при различных инфекциях, травмах и после сильной физический нагрузки;
4. гормоны группы эндорфинов – это гормоны, которые снижают болевые ощущения в организме и состояние депрессии.
3. защитная или ингибиторная. Многие пептиды входят в состав антибиотиков, например стрептомицина, блеомицина.
БЕЛКИ.
- это крупные полипептиды, в состав которых входят более 100 аминокислотных остатков. Классификация белков достаточно сложна, как правило, выделяют различные группы по их растворимости в спиртах или способности образовывать соли. Более простой является классификация, в которой учитывается положение белка в трехмерном пространстве или его конфигурацию.
Глобулярная структура <1:4
Фибриллярная >1:10
В одной молекуле могут находиться как фибриллярные, так и глобулярные участки. Части молекул, которые имеют разную пространственную конфигурацию, называются доменами.
миозин
Все белки обладают определенным уровнем организации. Выделяют четыре уровня организации:
1. Первичный
2. Вторичный
3. Третичный
4. Четвертичный, который не является универсальным.
ПЕРВИЧНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ.
Представлен полипептидной цепью, т.е. образуется за счет формирования пептидных связей. На первичном уровне организации белки не функциональны. Этот уровень необходим для создания следующего вторичного уровня.