Ферменттер жалпы асиеттері, сер ету механизмдері.
Белок молекулаларыны рылыстары, оларды амтамасыз ететін байланыстарды трлері,белоктарды денатурациясы. Биологиялы сйытыта белок тратылыын амтамсыз ететін фактор. Белок тнбаа тсуі.
Бірінші реттік структурасы-полипептидтік тізбекте бір-бірімен пептидті байл.арылы осылан аминышылдарды саны жане кезектілігі. барлы белоктар бр-брмен полипептидтік тізбектегі амин- саны мен рамымен ана емес, тізбектегі амин- орналасу ретіні згешелігімен ерекшеленеді. Белок молекуласыны бірінші реттік рылымы конформациялы код. полипептидтік тізбекті аминыш- рамыны, бір ана аминыш- орныны згеруі- конформациялы кодты згеруіне алып барады. 
2-ші реттік рылымы-биожйені е негізгі компоненті, полипептидті тізбек атарады.
Ал глобулярлы белоктарда пролинні жане оксипролинні атысуымен тсіндірілетін -спиральды сыны жерлері спиральды ртрлі блімдер- зіні радикалдарымен жаындасуына ммкіндік береді 
.Бір-біріне жаын орналасан радикал топтары зара рекеттесіп тз тзуші дисульфидтік Вандер-Вальсты рекеттесулерге тсіп, кеістікте орналасан полипептидтік тізбекті беріктігін рі арай арттыра тседі, рі белок молекуласы кеістікте белгілі бір алыпа келеді. Белокты бл рылысы жалпы 3-ші реттік рылым деп аталады.
Белоктарды бл рылысы яни кеістікте бір алыпа келуі, ерекше рылыс болып, белоктарды зіне ана тн биологиялы асиетін амтамасыз етеді(фермент,гормон) Белоктарды 3-ші реттік рылымын руа ммкіндік беретін байланыстарды трі- ионды, дипольдиполды,сутектік, гидрофобты рекеттесулер, дисульфидтік. 
4-ші реттік рылымы молекулалы салматары 50 000астам кптеген белоктар олигомерлі белоктар атарына жатып, 2 не одан да кп полипептидтік тізбектен, яни протомерлерден трады. Олигомерлік белоктарды полипептидтік тізбектеріні кеістікте орналасуын, оларды 4ші реттік рылымы д.а. Белоктарды рылысыны соншалыты крделілігі оларды биосинтезі кезінде ателікті ммкіндігінше аз болуына, генетикалы материалды немді олдануа, белок суббірліктеріні з бетінше жиналуын реттеуді жеілдетуге ммкіндік береді. 
4.Белоктарды функциясы, белок молекуласыны формасы. Функциясы мен асиетін анытау кезінде белок рылыстарыны рлі.
Ішек таяшасы 3мы трлі белокты молекулалардан, ал адам азасы шамамен 5млн белок молекулаларынан трады.Азада болатын ондаан мы белок молекулаларыны райсысыны ерекше рылымы жане белсенді орталыы бар, ол кптеген молекулаларды ішінде бір ана молекуланы танып, сонымен ана зара арым-атынаста болу абілетін амтамасыз етеді. соны барлыы белок молекуласыны ызметі:
-биокаталитикалы
-тасымалдаушы
-ораныш
-жиырылу
-рылымды
-реттеуші
-трофикалы
ызметтерді амтамасыз ететін ерекше, зіне тн биол- асиеттерді пайда болуына келеді.
Белоктар-бір-бірімен молекулаларыны формасы арылы 2ге блуге болады:глобулярлы, фибриллярлы.
Белоктар трлі ызметтер атарады. рылымды-жануар, сімдік, вирустарды рылымдарын амтамасыз етеді. Катализаторлы ызметі-реакцияларды жылдамдатуа катысады. оректік заттар-организмде биол- активті заттар тзеді. Тасымалдау ызметі-белок, липид,витаминдерді ан аымымен тасымалдайды. оранышты ызметі-иммунологиялы жйені оранысты ызмет атарады. Механикалы ызметі-жрек блшыетіні жиырылуын, тыныс алу,блшыет жиырылып-созылуын амтамасыз етеді. Реттегіш ызметі-метаболизм реттеуінде лкен рл атарады. Электротрансформациялау- электрлік жане осмосты энергияны хим- АТФ энергиясына айналдыра алады.
5.Крделі белоктар:гликопротеидтер рылысы негізгі кілдері, асиеттері, табиаттат таралуы. наыз гликопротеидтер жане протеогликандар.
Гликопротеидтер ГП-ттті деген сзден шыан оларды рамында кмірсулар бар. Простетикалы тобы р трлікмірсулардан жане оларды туындыларынан тзілген. ышылдармен рекеттесіп, тнбаа тседі, жоары ттырлыы бар. Тканьдерді жіктелуіне серін тигізеді, иммунологиялы реакцияда маызды, кілегей абат, шырышты абаттарды ораныс ызмет атарады. Олар рамындаы кмірсу мен белок млшеріне арай наыз гликопротеидтер жане протеогликандар деп блінеді. Наыз глико-ке белокты млшері 80-90 
жетсе, протеогликандарда кмірсу млшері басым болады 80-98 . Наыз гликопротеидтер мен протеогликандар бір-бірімен тек белок пен кмірсуды млшерімен ана емес, сонымен атар простетикалы топ тзетін кмірсулар сапасымен де ерекшеленеді.
Наызгликопротеидтер простетик- топ рамында трлі моносахаридтар жане оларды амин туындылары, нейрамин, сиал ышылдары р трлі млшерде болады, белгілі бір жйелік байалмайды, яни жйесіз кмірсулардан трады. Наыз гликопротеидтер- кілдеріне иммуноглобулиндер, муциндер, сиалопротеиндер,
гормондар, гонадотропты, тереотропты фолликула стимулдеуші гормон, лютеотропты, анны тобын анытайтын белоктар, протромбин, холинэстераза, транспортип, церулоплазмин, гантоглобин т.б.
Протеогликандар аздаан белоктан (2-10 ) аланы простетикалы топтан трады, простетикалы тобы ышыл мукополисахаридтер немесе гликозамингликандар д.а. Оларды рылысы жйелі трде болады: айталанып отыратын дисахарид-н трады. Дисахаридтік фрагментті рамына урон ыш жне ацетилгексозаминдер кіреді. ГАГ- алты трі болады:гиалурон ышылы, хондроитинсульфаттар А,В,С кератан сульфаттар жане гепарин. Оларды бір-бірнен айырмашылыы урон ышылдар-, гексозаминдер- табиатында, сульфаттану дрежесінде, мономерлерді бір-бірімен байланыстыратын хим- байланысты трінде жане молекул- массасы мен асиеттерінде. 
Ферменттер жалпы асиеттері, сер ету механизмдері.
Ферменттер- жалпы аланда катализаторлы ызмет атарады.
ферменттер-тірі организмдер клеткаларында тзілетін жне ондаы жріп жатан процестерді жылдамдатады.
тездеткіш асиеті оны рамындаы белоктар санына байланысты, кп болса реакцияда тез жреді.
Ферменттерді сер ету механизмі 3 сатыдан трады.
1 саты- Фермент субстрат осылысыны тзілуі. Фермент пен субстрат рекеттесу шін бір-біріне бейімделеді. субстратпен арнайы байланысуы кезінде ферментті де, субстратты да конформациялары згереді. Ферментті активті орт. функционалды топтар мен субстратты рекеттесетін топтары бейімделіп, фермент*субстрат осылысын тзейді. Субстрат коформациясыны згеруі индуцирленген сйкестену деп аталады.
2 сатысы- фермент-реакция німі комплексіні тзілуі. Е крделі сатысы.
фермент- субстрат осылысы тзілуін тсіндіретін гипотеза бойынша субстрат ферментті беткейімен рекеттесу кезінде зілетін байланыс деформацияланады жне дистабильденеді. Бл былыс активтену энергиясын тмендетеді. субстрат ыдырап реакция німі тзіледі. фермент реакция німімен байланысады.
ышыл-сілтілі катализ,ковалентті катализ,энтропиялы эффект жреді.
3 сатысы- реакция німіні блінуі. субстратты реакция німіне айналуы кезінде, активті орт. пен реакция німіні байланысы нашарлайды. фермент зіні субстратымен рекеттесіп, оны тиісті реакция німіне айналдырады. реакциядан блініп шыан фермент зіні сапасын да, санын да згертпестен айтадан катализдік ызметін атара алады.
7.Ферменттер активтігіне сер етуші факторлар.* Температураны сері- температура жоарылаан сайын ферменттерді активтілігі артады. Белгілі бір температураа жеткенде ферменттеоді сері е жоары активтілікке,яни оптимальды температураа жетеді. Температураны одан ары ктерсе біртіндеп ферменттер сері тмендей бастайды, 70 С жеткенде млдем тежеліп, денатурацияа шырайды. айтымды жне айтымсыз реакция жреді.
* pH сері. Ферменттерді зіне тн pH дегейі болады. pH крсеткіші жоарыласа немесе тмендесе фермент активтілігі азаяды. Ферменттерді pH ортаа сезмтал болу себебі:
-Ферменттер табиаты жаынан белоктар боландытан pH ортасы те тмен немесе те жоары болса денатурацияа шырайды.
-субстрат молекуласындаы ферментті акт.орт. байлан-а атысатын фун-ды топты млшеріне байланысты.
-фермент молекуласы коформациясыны ерекше каталитикалы ионданан топ- млшеріне байланысты.
- ферментті коформациялы ттастыы амтамасыз етіледі.
* фермент концентрациясыны сері
*субстрат концентрациясыны сері.
*эффекторларды сері 