Гормоны мозгового слоя надпочечников (катехоламины)
производные тирозина.
Адреналинвлияет на углеводный обмен, вызывает гипергликемию, усиливая распад гликогена до глюкозы, как в печени, так и в мышцах. Адреналин влияет на жировой обмен, активирует липолиз, повышает концентрацию в крови свободных жирных кислот. Адреналин усиливает катаболизм белков. Адреналин оказывает влияние на многие физиологические процессы: обладает вазотоническим (сосудосуживающим), кардиотоническим эффектом является гормоном стресса.
Норадреналин – в большей степени проявляет нейромедиаторный эффект.
Гиперпродукция катехоламинов наблюдается при феохромоцитоме (опухоль хромаффинных клеток)
Гормоны коры надпочечников
относятся к стероидным гормонам, являющими производными спирта холестерина.
Глюкокортикоиды
Кортикостерон, кортизон и гидрокортизон (кортизол) влияют на все виды обмена. Влияя на углеводный обмен, вызывают гипергликемию, активируют глюконеогенез. Глюкокортикоиды регулируют липидный обмен, усиливая липолиз на конечностях, активируя липогенез на лице и груди (появляется лунообразное лицо). Влияя на белковый обмен, глюкокортикоиды активирует распад белков в большинстве тканей, но усиливают синтез белков в печени. Глюкокортиоиды оказывает выраженное противовоспалительное действие, ингибируя фософолипазу А2 и, вследствие этого, угнетая синтез эйкозаноидов. Глюкокортикоиды обеспечивают стресс-реакцию, а в больших дозах подавляют иммунные процессы.
Гиперфункция глюкокортикостероидов может быть гипофизарного происхождения или проявлением избыточной выработки гормонов коркового слоя надпочечников. Она проявляется заболеванием Иценко-Кушинга. Гипофункция коркового слоя носит название – болезнь Аддисона (бронзовая болезнь), проявляется сниженной сопротивляемостью организма, нередко гипертензией, гиперпигментацией кожи.
Минералокортикоиды
Дезоксикортикостерон, альдостерон регулируют водно-солевой обмен, способствуют задержке натрия и выведению через почки калия и протонов.
При гиперфункции наблюдается гипертензия, происходит задержка воды, повышение нагрузки на сердечную мышцу, снижение уровня калия, развивается аритмия, алкалоз. Гипофункция ведёт к гипотонии, сгущению крови, нарушению работы почек, ацидозу.
Билет 3
1.Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, формы белковых молекул, растворимость, способность к гидратации. Ионизация белков в водных растворах, их оптические свойства. Практическое применение указанных физико-химических свойств.
Физико- химические свойства белков зависят от особенностей аминокислотного состава, а также от конформации белковой молекулы. Физико- химические свойства белков проявляются в растворах.
Растворимость белков
В целом растворимость белков высока, но различна для разных видов белков. На неё влияют следующие факторы:
· форма белковой молекулы (глобулярные белки растворимы лучше, чем фибриллярные белки);
· характер радикалов аминокислот белка, соотношение полярных и неполярных радикалов (чем больше в составе белка полярных гидрофильных радикалов, тем лучше его растворимость);
· свойства растворителя, присутствие солей. Невысокая концентрация солей (KCL, NaCl) иногда повышает растворимость белков. Например, альбумины лучше растворимы в чистой дистиллированной воде, глобулины растворяются только в присутствии 10% солей (KCL, NaCl). Белки соединительной ткани коллаген и эластин не растворимы ни в воде, ни в солевых растворах.
Молекулярная масса белков
Молекулярная массабелков достаточно велика, находится в пределах от 60 000 д. до 100 000 д. Например, молекулярная масса гемоглобина – 68 000 д., альбумина сыворотки крови – 66 000 д., рибонуклеазы – около 14 000 д., миозина – 500 000 д.
Методы определения молек-ной массы белков должны быть щадящими, не разрушающими белковые молекулы. Наиболее точными методами определения молекулярной массы белков являются :
· Метод ультрацентрифугирования (седиментации) основан на изменении скорости осаждения белков различной молекулярной массы под действием центробежных сил при вращении белковых растворов с большой скоростью.
· Рентгеноструктурный метод позволяет рассчитать молекулярную массу путём анализа многочисленных рентгеновских снимков молекулы белка.
· Электрофоретический метод основан на зависимости скорости передвижения белков в постоянном электрическом поле от молекулярной массы белка (электрофоретическая подвижность выше у белков с меньшей молекулярной массой).
· Метод гельфильтрации основан на различной скорости прохождения различных белков через молекулярные гелевые «сита»- сефадексы.
Крупные молекулы, превышающие размеры пор геля, проходят через гель быстрее, чем более мелкие молекулы белка, которые задерживаются внутри зёрен геля.
· Электронномикроскопический метод проводится путём сравнения размеров белковой молекулы с эталонными образцами известной массы.
· Химические методы связаны с особенностями химического состава белков.