Днекер тінні протеогликандар мен гликозоаминогликандар.

Дэнекер ткані глюкозамингликандарына гиалурон ышылы, хондроитинсульфаттар, дер-матансульфаттар, кератансульфаттар жэне гепарин жатады, олар клеткааралы матриксты белоктарымен осылып, дэнекер тканіні протеогликандарын тзеді.

Гиалурон ышылы - гиалурон ышылы мен N - ацетилглюкозамин кезектесіп орна-ласатын биополимер болып таблады. ртрлі мшелерде гиалурон ышылыны млшері бірдей емес. Ол теріде, буындарды синовиальды сйытытрында, кейбір шеміршектерде коп болады. Гиалуронидаза гиалурон ышылын ыдырата отыра, клеткааралы ткізгшткті арттырады. Кейбір бактериялар гиалуронидазаны бледі, ол ан аынан клеткааралы кеістікке туте жэне тканьдерде іріці инфекцияны таратуа ммкіндік береді.

Хондроитинсульфаттар. Бл полисахаридтерді мономері глюкурон ышылынан жэне N - ацетилгалактозаминнен трады, оны хондроитинсульфатыны тріне байланысты 4-ші немесе 6 -шы гидроксилы сульфатталан болады. Хондроитинсульфаттар теріде, сйек тканінде, трахея, ола, артерия тканьдерінде кездеседі.

Дерматансульфаттар - альфа - L- идурон ышылынан (глюкурон ышылыны изомері) жэне N - ацетилгалактозамин - 4 сульфаттан ралан мономер болып табылады. Дерматансульфаттар олада болады жэне баса хондроитинсульфаттардан ерекшелігі -антикоагулянтты асиеті бар.

Кератансульфаттар - бета-галактоза мен N - ацетилглюкозамин -6-сульфаттан тзілген мономерлерден кралан. Теріні кератандарыны рылымы тура осындай, тек галактоза-минсульфаты бар. Кератансульфаттар кзді мйізді абатында болады, мнда олар белок-пен ковалентті байланысады жэне хондроитинмен бірге мйізді абатты негізгі затын райды.

Карбоксильды жэне сульфатты топтарды болуына байланысты бл гликозамингликан-дар коп молшерде теріс зарядты болады. Оларды полисахаридті тізбектері коллаген молеку-лаларымен электростатикалы зара эсер етеді жне Na + иондарыныц кп млшерін байла-ныстырады.Гликозамингликандарды бл асиеті су-тзды алмасуды реттеуге клеткааралы

затты атысуын анытайды.

Кптеген жай глюкозамингликандар (хондроитинсульфаттар, дерматан- жэне кератансульфаттар, гепарин) О - гликозидті байланыс арылы белок молекуласыны серинді алдыына ковалентті осылады да, протеогликандар молекуласын тзеді. Гликозамингли-кандар белок молекулаларына аспарагинны амидты азотыны кмегімен N- гликозидты байланыс арылы да осылады.

ртрлі протеогликандар глюкозамингликандарды жиынтыымен, молекула клемімен жэне белокты рамымен ерекшеленеді. Клеткалы абатты белоктары-на олигосахаридті молекулалардыц біраз млшеріні осылуынан тзілген осылыстар да кездеседі. Протеогликандарды суббірлігіні орталык блігі белокты бліктен тзілуі клеткааралы матриксты протеогликандарына тэн. Клеткааралы матриксты бірыай протеогликанды комплексы осындай суббірліктерді гиалурон ышылыны лкен моле-куласына осылуы арылы тзіледі. Гиалурон ышылыны 1 молекуласы сульфатталан протеогликандарды 150 молекуласын коса алады.

Дэнекер тканіні клеткааралы затыны осындай лкен комплекстеріні рылысы «шыршалардан ралан шырша» тэріздес рылыма сайды. Гликозамингликандарды бірдей зарядталан сульфатты тізбектері бір-бірінен тебілуі салдарынан протеогликандар сулы ортада "таралан" жэне жасы гидратталан болады. Сол себепті бл молекулалар алып жатан колем протеогликандарды з клемінен анарлым арты . Механикалы ысым кезінде мндай молекулалардыц клемі азаяды да, сйыты сыылады. Алайда, тізбектер бірдей зарядталандытан, молекулалар ысылан сайын ысыма арсылы артады. Егер механикалы кысымды тотатса, онда молекулалар бастапы алпына келеді.

Протеогликандарды бл асиеті буын абатыны шеміршектері шін те маызды, оларды тыыздыы мен эластикалыы шеміршекте коллаген талшытарыны болуынан кшейе тседі.

Коллаген биосинтезі

Спиральданган ш полипептидтік тізбектен проколлаген молекуласы алыптасады, мнда полипептидтік тізбектер бір-бірімен оралан жэне штік суперспираль трінде тыгыз орама тзеді. Проколлаген суперспиралі сутектік байланыстармен тратанады. Проколлагенні полипептидтік тізбектері фибробластармен синтезделеді. Проколлагенні полипептидтік тізбегіні синтезі мен жетілу процесінде, полирибосомалар дегейінде озгешелік гидрок-силазалар эсерінен жэне С витаминіні атысуымен полипептидтік тізбектерде орналасан пролин мен лизинні гидроксильденуі отеді:

кезедердепроколлагеннітраты З спираль-ды рылымы алыптасуы шін ажет. Лизинні гидроксильды топтары глюколизденеді жэне галактозданады - комірсулы фрагменттер Проколлагенні суперспиральданан молекулалары эндоплазматикалы ретикулумнан Гольджи аппаратына орын ауыстырып, секреторлы гранулаларга осылады да, клеткааралы кеістікке болінеді, мнда проколлагенпептидазаны эсерінен тропоколлагенге айналады. Бл жадайда проколлаген молекуласыны С - соынан молекулярлы салмагы 35000 болатын полипептид, ал N - соынан молекулярлы салмагы 20000 болатын полипептид болінеді

Тропоколлаген молекуласы молекулярлы салмаы 120000 болатын коллагенні крылымды бірлігі болып табылады. Тропоколлагенні жекелеген молекулалары озара «соы мен соына» жэне «бйірі мен бйіріне» коваленттік байланыстар арылы осыла отыра, коллаген талшытарын райды. Бл процесс лизин мен оксилизинні бйірлі тізбектеріні аминтоптарыны рамында Си++ бар фермент - лизилоксидазаны эсерінен альдегидті топтара дейін тотыуымен инициацияланады:

Бдан со, альдегидті топтар есебінен тропоколлагенні жекелеген молекулалары бір-бірімен эртрлі ковалентті байланыстармен осылады, ол байланыстар мынадай реакциялар есебінен тзіледі:

- СН=С= байланысыны тзілуімен альдольды конденсация реакциясынан -лизинні альдегидті тобы мен бос аминтобы арасындаы реакцияда -CH=N - байла-

нысы тзілуімен

- гистидинні имидазольды тобыны - СН = СН - тізбек блігіне

-С= С=

байланыс тзе отыра осылу реакциясы

Кез-келген белок тэрізді коллаген де бірнеше полипептидтік тізбектерден турады жэне изоформалары бар. Проколлаген (ягни, троколлаген жэне коллаген) молекуласында 2 трлі полипептидтік тізбектер бар: L1 жэне L2. Соныменатар Ll-тізбекті 4 трібар: L1(1),L1(II),L1(III),L1(IV). Егерколлагенмолекуласыньщ 3 суббірліктерденуралатынынескерсек, ондамндайурылымныбірнешенусасыболуыммкін. сіресе, коллагенні 4 трікеінентаралан. Коллаген I - дэнекертканінікптегентрлерінетэн (сйекті, терініжэнешандырдыколлагені) жэнемынадайсуббірліктіккурамыбар: [ L1(I) ] 2 L2. Коллаген II-3 LI тізбектен турады: [Ы(ІІ)]З.Коллагенніблтрішеміршектергетэн. Эм-бриональдытканьдерде, саантамырларында, жрекклапаныныкурылымында, балалартерісіндеколлаген III бар, ол 3 L1 (111)3 суббірліктерденкуралады. Коллаген IV-3L1(IV) суббірліктерден ралан. Коллаген талшытары оте берік. Тарматалып оралан талшытар торлы урылым тзеді, ол клеткааралы матрикс затымен толтырылган, бул тканьдерге беріктілік жэне баса да асиеттер береді.

Коллаген клетка сыртындагы белок ретінде барлы мшелерді урылымыны алыптасуын анытайды. Сондытан коллаген урылымыны синтез процестері мен рылымы заымдалан кезде эртрлі мшелерді дэнекер тканіні ызметтеріні бузылулары пайда болады.

Агзада С витамині жетіспеген кезде пролин мен лизинні гидросильденуі бузылады, лизилоксидазаны белсенділігі тмендейді, бл тропоколлагенні жетілу процесіні тежелуіне, коллагенні беріктігі нашар молекулаларыны пайда болуына экеліп соады. ан тамырларыны тез «жарылыштыы», кптеген нктелік ан уйылулар, цинга кезінде тістерді босап, тсуі осы процестерге байланысты болады.

Коллаген баяу алмасатын белок болып табылады. Тканьдерді жэне асазан - ішек жол-дары сліні кптеген протеолитикалы ферменттері коллагенді ыдыратпайды. Коллагенні катаболизмінде згешелік фермент - коллагеназа негізгі ызмет атарады, ол коллаген молекуласында лейцин мен глицин арасында тзілген пептидті байланыстарды ыдыратады.

Коллаген молекуласы ыдыраанда оксипролин блінеді, ол зэрмен шыгарылады. Кейбір ауруларда коллагенні жедел ыдырауына байланысты оксипролинні зэрмен шыгарылуы артады, мысалы, гиперпаратиреодизмде, Педжет ауруында. Жарааттар жазылган кезде коллаген синтезі артады. Фибробластарды жараны орнына арай жылжуы нэтижесінде тырты пайда болады, оны негізгі компоненті коллаген болып табылады. Цирроз кезінде бауырды заымдалан клеткалары коллагенге ауысады, атеросклероз кезінде артериялардыц абырасындаы клеткалар да коллагенге ауысады.

Кейбір молекулалы формуалы коллоген рамында 3-окси-L- пролин бар,алайда шектелген млшерде.

НС СНОН

НС СН- СООН