Групповая (относительная) субстратная специфичность

Абсолютная субстратная специфичность

Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало.

Пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью - аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина. Другой пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью - уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до CO2 и NH3.

Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов. Для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата.

Так, Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная - СО-NH- связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными аминокислотами.

Влияние факторов. Скорость ферментативной реакции определяется количеством вещества (субстрата), которое превращается в единицу времени и является мерой способности фермента катализировать реакцию и обозначается как активность фермента.

Измерить активность фермента можно только косвенно: по концентрации превращаемого субстрата или нарастанию концентрации продукта в единицу времени.

Скорость ферментативной реакции зависит от:

1. концентрации субстрата;

2. концентрации фермента;

3. температуры

4. реакции характера рН-среды;

5. присутствие активаторов или ингибиторов.

Концентрация субстрата и фермента.

Скорость большинства ферментативных реакций прямо пропорциональна концентрации фермента в реакционной смеси (концентрация субстрата при этом постоянна). Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата (концентрация фермента неизменна) выражается гиперболической кривой: при низких концентрациях субстрата скорость реакции растет прямо пропорционально его концентрации, при высоких концентрациях ^__не зависит от нее.

Температура. С повышением температуры скорость ферментативных реакций увеличивается. Оптимальная т-ра для действия большинства животных ферментов находится в интервале 40-50 ⁰С, растительных ^__ 40-60 °С. При более высоких т-рах активность снижается, и многие ферменты разрушаются уже при температуре 70-80 °С из-за тепловой денатурации белков. При низких температурах активность ферментов также снижается, но они не разрушаются. Ферменты очень чувствительны к нагреванию в присутствии значительного количества воды. И наоборот, при низкой влажности и в сухом состоянии ферменты выдерживают температуру близкую к 100°С.

Влияние рН. Каждый фермент проявляет свое действие в определенных, довольно узких пределах значений рН. Для большинства гидролитических ферментов оптимум рН находится в интервале 3-6.

Присутствие активаторов и ингибиторов. Вещества, которые повышают каталитическую активность ферментов, называются активаторами. В качестве активаторов могут выступать ионы металлов (натрия, калия, магния, кальция, цинка, меди, марганца, железа) и другие вещества (ионы йода, брома, хлора, SH-группы).

Существуют также соединения (ингибиторы), которые подавляют действие ферментов. К ним относятся соли тяжелых металлов (свинца, серебра, ртути), трихлоруксусная кислота (ТХУ), танин, галогенсодержащие соединения.