Тема 2 Катаболизм аминокислот

Тема 1 Переваривание и всасывание аминокислот

 

1. Совокупная масса белков в организме человека весом 70 кг равна:

35 г

50 кг

40%

15 кг

 

2. Напишите аминокислоты, относящиеся к группе заменимых:

 

3. Напишите аминокислоты, относящиеся к группе частично заменимых:

 

4. Напишите аминокислоты, относящиеся к группе условно заменимых:

 

5. Напишите аминокислоты, относящиеся к группе незаменимых:

 

6. Назовите источники пополнения фонда свободных аминокислот:

Белки пищи

Синтез из жиров

Катаболизм белков тканей

Синтез из углеводов

 

7. В каких случаях азотистый баланс бывает отрицательным:

У беременных женщин

При тяжелых заболеваниях

У детей

При голодании

При старении

 

8. В каких отделах ЖКТ происходит переваривание белков:

Ротовая полость

Желудок

Толстый кишечник

12-перстная кишка

Тонкий кишечник

 

9. Выберите ферменты, относящиеся к группе эндопептидаз (-расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи):

Пепсин

Эластаза

Аминопептидаза

Химотрипсин

Трипсин

 

10. Фермент расщепления белков в желудке:

пепсиноген

трипсин

энтерокиназа

пепсин

 

11. Фермент, который расщепляет белки до полипептидов в кишечнике:

трипсиноген

трипсин

карбоксипептидаза

химотрипсиноген

 

12. Фермент, который отщепляет С-концевые аминокислоты в белках:

карбоксипептидаза

аминопептидаза

химотрипсин

 

13. Установите соответствие.

Протеолитический фермент:

А . Дипептидаза

Б. Трипсин

В. Химотрипсин

Г. Эластаза

Д. Дипептидаза –

 

Пеnтидная связь :

1 .... –Арг–Ала–.. .

2 .... –Тир–Про– .. .

3. Глу–Мет

 

14. Укажите компоненты желудочного сока

Соляная кислота

Амилаза

Пепсин

Муциносодержащаяся слизь

Бикарбонаты

Карбоксипептидаза А

Фактор Касла

 

15. Какова роль соляной кислоты в пищеварении:

Обеспечивает оптимум рН для пепсина и способствует его активации

Обеспечивает денатурацию белка

очищает слизистую желудка от остатков пищи

обладает бактерицидным действием

 

16. Укажите компоненты поджелудочного сока

Трипсин

Химотрипсиноген

Проэластаза

Трипсиноген

Липаза языка

Прокарбоксипептидаза А, В

 

17. Какой агент активирует трипсиноген:

Соляная кислота

Пепсин

Энтеропаптидаза

Трипсин

 

18. Назовите группы аминокислот по типу транспорта:

 

19. Какие показатели желудочного сока используются в диагностических целях:

Общая кислотность

Объем желудка

Свободная и связанная НCI

Наличие молочной кислоты

Цвет жидкости

 

20. Признаком чего является повышенная (>60 TE) общая кислотность желудочного сока

Язвы желудка

Ахилии

Рака желудка

Гиперацидного гастрита

Гипоацидного гастрита

 

21. Признаком чего является повышенное значение рН (> 3) желудочного сока

Язвы желудка

Ахилии

Рака желудка

Гиперацидного гастрита

Гипоацидного гастрита

 

 

22. Признаком чего является наличие молочной кислоты в желудочном соке

Язвы желудка

Ахилии

Рака желудка

Гиперацидного гастрита

Гипоацидного гастрита

 

 

Тема 2 Катаболизм аминокислот

 

1. Какие реакции характерны для процессов катаболизма аминокислот

Реакции замещения

Реакции на радикал

Реакции диспропорционирования

Реакции на карбоксильную группу

Реакции на аминогруппу

 

2. Амин, который образуется при декарбоксилировании гистидина:

а) тирамин

б) кадаверин

в) гистамин

г) путресцин

 

3. Амин, который образуется при декарбоксилировании тирозина:

а) гистамин

б) кадаверин

в) путресцин

г) тирамин

 

4. Амин, который образуется при декарбоксилировании лизина:

а) гистамин

б) тирамин

в) кадаверин

г) путресцин

 

5. Амин, который образуется при декарбоксилировании орнитина:

а) гистамин

б) тирамин

в) кадаверин

г) путресцин

 

 

6. В чем состоит суть реакции трансаминирования

Отщепление аминогруппы

Присоединение аминогруппы

Образование аммиака

Перенос аминогруппы с аминокислоты донора на -кетокислоту с образованием новой аминокислоты и кетокислоты

 

7. Какие аминокислоты не подвергаются трансаминированию

Тирозин

Треонин

Лизин

Лейцин

Пролин

 

 

8. Какие аминокислоты являются основными догорами аминогрупп в реакциях трансаминирования

Глицин

Аланин

Аргинин

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

 

9. Коферментом трансаминазы является:

а) пиродоксальфосфат

б) пиридоксаминфосфат

в) тиамин

г) тиаминфосфат

 

 

10. Укажите каким состояниям соответствуют значения коэффициента де Ритиса – 1,33; 0,6; 1,0; 6,0

Цирроз печени

Норма/стенокардия/порок сердца/инфаркт легкого

различные виды гепетитов

инфаркт миокарда

 

11. Укажите виды реакций дезаминирования

 

12. Какие аминокислоты не подвергаются дезаминированию:

Валин

Пролин

Серин

Лизин

Метионин

 

13. Тип дезаминирования аминокислот, характерный для млекопитающих:

а) внутримолекулярный

б) гидролитический

в) восстановительный

г) окислительный

 

14. Какой тип дезаминирования характерен для Глу?

Окислительное

Неокислительное

Непрямое

 

15. Какой тип дезаминирования характерен для Сер, Тре, Гис?

Окислительное

Неокислительное

Непрямое

 

16. Главный конечный продукт азотистого обмена у млекопитающих:

а) аммиак

б) мочевина

в) мочевая кислота

 

17. Какой фермент катализирует реакцию гидролиза Глутамина:

Глутаматдегидрогеназа

Глутаминаза

Глутаминсинтетаза

 

18. В виде какой аминокислоты происходит связывание аммиака в кишечнике и мышцах:

Глутамин

Аланин

Аспартат

Метионин

 

19. Какая аминокислота является транспортной формой аммиака:

Асп

Ала

Глн

Лиз

 

20. Где происходит образование мочевины в ходе реакций орнитинового цикла

Почки

Печень

Мочевой пузырь

Кишечник

 

 

21. Атомы азота в молекуле мочевины происходят из:

а) глутамина и аспарагиновой кислоты

б) глутаминовой кислоты и аланина

в) аммиака и глутамата

г) аммиака и аспарагиновой кислоты

 

22. Наиболее важный фермент, участвующий в образовании аммиака из аминокислот у человека:

а) глутаматдегидрогеназа

б) глутаминсинтетаза

в) сериндегидратаза

г) L-аминооксидаза

д) аргиназа

 

23. Сколько энергии затрачивается на синтез 1 молекулы мочевины:

1 молекула АТФ

3 молекулы АТФ, 4 макроэргические связи

4 молекулы АТФ

 

24. В каких случаях происходит активация орнитинового цикла:

Во время сна

При высокобелковой диете

При голодании

При физических нагрузках

При сахарном диабете

 

25. Выберите симптомы характерные для гипераммониемии:

Острая боль

Головокружение

Частое мчеиспускание

Тошнота, рвота

Потеря сознания, отек мозга

 

26. К чему приводит повышение концентрации аммиака в организме:

Снижение проводимости нервных тканей

Угнетение ЦТК

Снижение концентрации -кетоглутарата

Активация реакций трансаминирования

 

27. Перечислите меры для снижения содержания аммиака в крови

 

28. Какие аминокислоты относятся к гликогенным?

 

29. Какие аминокислоты относятся к кетогенным?

 

30. Какие аминокислоты относятся к глико-кетогенным?