ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МИКРООРГАНИЗМОВ

Для понимания процессов обмена веществ у микроорганизмов и их потребностей в пище необходимо знать химический состав их тела.

Состав веществ микроорганизмов в принципе мало отличается от химического состава тела животных и растений. Важнейшими компонентами клетки являются белки, нуклеиновые кислоты, липиды. Универсальны многие ферменты строительного и энергетического обменов.

Потребность микроорганизмов в питательных веществах определяется в основном элементарным составом их клеток.

Важнейшими химическими элементами, преобладающими в клетках микроорганизмов, являются углерод, кислород, водород, азот, сера, фосфор, калий, магний, кальций и железо. Первые четыре из указанных элементов составляют основу органического вещества, поэтому называются органогенными элементами. Они составляют 90–97% сухого вещества. Другие элементы называют зольными или минеральными, на долю которых приходится 3–10%. Из них больше всего содержится фосфора, который входит в состав важных веществ клетки (нуклеиновых кислот, АТФ и др.).

В клетках микроорганизмов находятся, хотя и в крайне малых количествах, микроэлементы: медь, цинк, марганец, молибден и многие другие. Некоторые микроэлементы входят в состав ферментов.

Соотношение отдельных химических элементов заметно колеблется в зависимости от вида микроорганизма и условий его роста. Среднее количество отдельных элементов в клетках микроорганизмов приведено в табл. 1.

Все элементы связаны в клетках в различные соединения, среди которых преобладает вода.

Вода. Вода составляет 75–85 % массы клеток. Она имеет важное значение в жизни организма. Все вещества поступают в клетку только с водой, с ней же удаляются и продукты обмена.

Часть воды в клетке находится в связанном состоянии (с белками, углеводами и другими веществами) и входит в клеточные структуры.

Остальная вода находится в свободном состоянии: она служит дисперсной средой для коллоидов и растворителем различных органических и минеральных соединений, образующихся в клетке при обмене веществ. Вода – участник многих химических реакций, протекающих в клетке.

Содержание свободной воды в клетке изменяется в зависимости от условий внешней среды, физиологического состояния клетки, ее возраста и т. п. Так, в спорах бактерий и грибов значительно меньше воды, чем в вегетативных клетках, ввиду низкого содержания в них свободной воды. Потеря свободной воды влечет за собой высыхание клетки и более или менее глубокие изменения обмена веществ. С потерей связанной воды нарушаются клеточные структуры и наступает смерть клетки.

Органические вещества. Сухое вещество клеток микроорганизмов не превышает 15–25% и состоит преимущественно (до 85–95 %) из органических соединений – белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и др.

Таблица 1

Белковые вещества являются основными компонентами клетки. Содержание их у бактерий достигает 40–80 % сухого вещества, у дрожжей – 40–60, у грибов–15–40%. Белкам принадлежит важнейшая роль в жизни организма. Аминокислотный состав белков микроорганизмов сходен с белками других организмов. Различное сочетание аминокислот создает огромное количество белков, обусловливающих все разнообразие организмов.

Некоторые белки выполняют каталитические функции, катализируют различные биохимические реакции, протекающие постоянно в микробной клетке. Такие белки называют ферментами (подробно см. с. 48).

Многие микроорганизмы накапливают большое количество белков в клетке. Считают, что микроорганизмы можно рассматривать в качестве возможных продуцентов пищевого и кормового белка. Рентабельность промышленного производства таких белковых продуктов определяется быстротой накопления биомассы микроорганизмов и использованием для их выращивания дешевого недефицитного сырья. Сырьем может служить гидролизат древесины или других растительных материалов, отходы пищевой, нефтеперерабатывающей и других отраслей промышленности. В СССР такой белок получают из дрожжей, некоторых бактерий, водоросли хлореллы и используют его в животноводстве и птицеводстве. В последние годы внимание микробиологов обращено на цианобактерии (сине-зеленые водоросли), некоторые из которых синтезируют большое количество белка.

Многие страны мира получают в промышленном масштабе биомассу цианобактерии спирулины для использования в питании человека. Такие работы ведутся и в СССР.

В клетке микроорганизмов содержатся нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК). Молекула нуклеиновой кислоты представляет собой длинную цепь, которая состоит из многих элементарных единиц, называемых нуклеотидами. В состав каждого нуклеотида входят молекула фосфорной кислоты, молекула углеводного компонента (пентозы или дезоксипентозы) и одного азотистого основания (пуринового или пиримидинового).

ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) содержит дезоксирибозу и азотистые основания: аденин, гуанин, цитозин, тимин. В молекуле ДНК закодирована вся наследственная информация клетки, «записаны» все особенности будущего организма, выработанные в процессе длительной эволюции и свойственные данному виду. Через ДНК наследственные особенности передаются потомкам. ДНК сосредоточена главным образом в ядре клеток или в его аналоге – нуклеоидах бактериальных клеток.

РНК (рибонуклеиновая кислота) содержит рибозу и азотистые основания: аденин, гуанин, цитозин и урацил. РНК преимущественно сосредоточена в цитоплазме и в рибосомах. РНК рибосом участвует в синтезе белка.

Углеводы входят в состав различных мембран клеток микроорганизмов. Они используются для синтеза различных веществ в клетке и в качестве энергетического материала. Углеводы могут откладываться в клетке в виде запасных питательных веществ. В клетках большинства бактерий углеводы составляют 10–30% сухого вещества, у грибов – 40 – 60%.

В теле микроорганизмов углеводы встречаются преимущественно в виде полисахаридов – гликогена, гранулезы (углевод, близкий к крахмалу), декстрина, клетчатки или близких ей соединений. Полисахариды находятся и в связанном состоянии с белками, липидами.

Липиды в клетках большинства микроорганизмов составляют 3–10 % сухого вещества. Лишь у некоторых дрожжей и плесеней количество липидов может быть значительно выше – до 40–60%· Липиды входят в состав цитоплазматиче-ской мембраны и в состав других мембран, а также откладываются в виде запасных гранул.

В клетках микроорганизмов часто обнаруживают пигменты, витамины и другие органические вещества.

Пигменты, или красящие вещества, у некоторых микроорганизмов составляют значительную долю сухого вещества клетки. Пигменты обусловливают окраску микроорганизмов, а иногда выделяются в окружающую среду.

Фотосинтезирующие бактерии содержат особые пигменты типа хлорофилла растений – бактериохлорофилл, который отличается по строению от хлорофилла растений. В настоящее время известно четыре типа бактериохлорофилл а: а, Ь, с, d.

Фототрофные микроорганизмы и некоторые дрожжи образуют, кроме того, пигменты каротиноиды. Каротиноиды, как и бактериохлорофилл, участвуют в ассимиляции углекислого газа.

У некоторых дрожжей в значительных количествах образуются желто-розовые и оранжевые каротиноиды, которые являются провитаминами витамина А. Производство таких дрожжей перспективно для получения белково-витаминных кормовых продуктов.

Минеральные вещества составляют не более 5– 15 % сухого вещества клетки. Они представлены сульфатами, фосфатами, карбонатами, хлоридами и др. Фосфаты могут быть в свободном виде и входить в состав различных соединений.

Минеральные соединения играют большую роль в регуляции внутриклеточного осмотического давления и коллоидного состояния цитоплазмы. Они влияют на скорость и направление биохимических реакций, являются стимуляторами роста, активаторами ферментов.

ФЕРМЕНТЫ МИКРООРГАНИЗМОВ

Общая характеристика

Все разнообразные и многочисленные биохимические реакция, протекающие в живом организме в связи с его обменом веществ, ростом и развитием, совершаются при участии ферментов – биологических катализаторов, вырабатываемых клетками организма.

Ферменты «есть в полном смысле возбудители жизни»,– писал академик И. П. Павлов.

Структура и свойства ферментов.Ферменты представляют собой белки простые (протеины) или сложные (протеиды), состоящие из белка и небелкового компонента, называемого π ρ о -стетической (активной) группой. Таким образом, есть ферменты однокомпонентные и двухкомпонентные.

В состав простетической группы ферментов входят витамины или их производные, различные металлы (Fe, Co, Си), азотистые основания и др.

Простетическая группа ферментов обусловливает их каталитическую способность, а белковая часть – специфические свойства, избирательную способность действовать на определенный субстрат.

Прочность связи простетической группы с белком у разных ферментов неодинакова. У некоторых простетическая группа легко может отделяться от белковой части и вступать во временную связь с другими белками. Такие простетические группы называют коферментами.

В однокомпонентных ферментах роль активной группы выполняют определенные химические группировки в молекуле белка, составляя активный центр фермента. Такими группировками могут быть SH-группа, остатки отдельных аминокислот и др.

Ферменты обладают очень высокой активностью. Ничтожно малого количества фермента достаточно, чтобы вовлечь в реакцию значительную массу реагирующего вещества (субстрата). Например, грамм амилазы при благоприятных условиях может превратить в сахар тонну крахмала.

Ферменты действуют чрезвычайно быстро, резко ускоряя реакцию. Молекула фермента за минуту может вызвать превращение десятков и сотен тысяч молекул соответствующего субстрата.

Характерной особенностью ферментов, отличающей их от неорганических катализаторов, является субстратная специфичность и специфичность действия – каждый фермент взаимодействует лишь содним определенным веществом и катализирует лишь одно из тех превращений, которым может подвергаться данное вещество. Например, фермент лактаза вызывает расщепление только молочного сахара (лактозы) на глюкозу и галактозу и не действует на другие углеводы; фермент каталаза – только перекись водорода с образованием воды и свободного кислорода и т. д.

Специфичность ферментов обусловлена структурными особенностями молекул фермента и субстрата. Субстрат и фермент подходят друг к другу, как ключ к замку.

Катализируемая ферментом реакция начинается со связывания субстрата с белковой частью фермента в определенном участке ее – активном центре. Образуется комплекс фермент-субстрат. По окончании реакции образовавшийся комплекс фермента с продуктами реакций распадается с освобождением исходного фермента и конечных продуктов ферментативного процесса (рис. 18).

Ферменты отличаются неустойчивостью (лабильностью) к воздействию ряда факторов внешней среды. Эта неустойчивость во многом объясняется белковой природой ферментов и выражается в том, что они теряют свою активность (инактивируются).

Рис. 18. Схема взаимодействия фермента с субстратом

Условия действия ферментов.Важнейшим фактором, определяющим активность ферментов, является температура. По мере повышения температуры возрастает начальная скорость ферментативной реакции. Однако при достижении известного предела дальнейшее повышение температуры вызывает денатурацию ферментного белка. Концентрация активного фермента в субстрате непрерывно уменьшается, и чем выше температура, тем быстрее происходит деструкция фермента. Эта сложная зависимость ферментных реакций от температуры показана на рис. 19.

Ход ферментативной реакции при различных значениях температуры практически характеризуется кривой ОМС, как некоторой результирующей двоякое действие повышения температуры: с одной стороны, ускорение химической реакции, с другой – повышение скорости инактивации фермента.

Оптимальная температура, при которой данный фермент наиболее активен, для разных ферментов различна и в известной мере характеризует каждый фермент. У холодолюбивых микроорганизмов температурный оптимум ферментов значительно ниже, чем у теплолюбивых. Однако оптимальная температура действия каждого фермента не является постоянной величиной и зависит от условий, в частности от продолжительности реакции.

Некоторые ферменты после тепловой инактивации восстанавливают свою каталитическую активность (в случае обратимого процесса денатурации белка).

Уровень температуры, вызывающий денатурацию различных ферментов, неодинаков. Для одних ферментов это 40– 50 °С, для других (термоустойчивых) – только 70 °С, но при температуре около 100 °С почти все ферменты полностью инак-тивируются.

При температуре ниже оптимальных пределов скорость ферментативных процессов уменьшается. В условиях температур, близких к нулю, и особенно ниже нуля, эти реакции значительно замедляются, а некоторые приостанавливаются, хотя при таких температурах ферменты заметно не разрушаются. Имеются исследования, показывающие, что ферменты сохраняют свою активность в замороженных продуктах.

Лучистая энергия (ультрафиолетовые лучи, радиоактивные излучения) инактивирует ферменты.

Большое влияние на ход ферментативных процессов оказывает pH среды. Для одних ферментов лучшей является среда со слабокислой реакцией, для других – со слабощелочной реакцией. Для действия каждого фермента имеется свое оптимальное значение рН среды. При значении pH выше или ниже оптимальной величины активность ферментов снижается.

На активность ферментов влияет и присутствие в среде некоторых химических веществ. Одни из них ускоряют ферментативную реакцию (активаторы), другие способны снижать ее или полностью приостановить (ингибиторы). Действие многих активаторов и ингибиторов специфично.

Активаторами ферментов являются металлы (Си, Ni, Mg, Co) и некоторые органические вещества, например витамины.

Ингибиторами ферментов служат соли тяжелых металлов, антибиотики, H₂S и др. Сущность действия ингибиторов состоит в том, что они соединяются с активными группами или активными центрами ферментов, парализуя тем самым связывание с ними субстрата.

Концентрация субстрата, т. е. вещества, на которое действует фермент, и концентрация фермента также влияют в известной мере на скорость процессов. При малых концентрациях субстрата, когда фермент оказывается в избытке, скорость ферментативной реакции падает; уменьшение скорости реакции наблюдается и при избытке субстрата.

Рис. 19. Действие температуры на активность ферментов:

0А – скорость реакции; DB – скорость инактивирования ферментов; ОМС – ход ферментативной реакции

Биохимические процессы, протекающие в микробных клетках,- регулируются ферментами, поэтому любой фактор, действующий на активность фермента, будет действовать и на микроорганизм.

Каждый микроорганизм обладает комплексом разнообразных ферментов, своеобразием и активностью которых определяется их биохимическая деятельность, избирательность в отношении питательных веществ, роль микроорганизмов в круговороте веществ в природе, в процессах порчи пищевых продуктов.

Многие ферменты микроорганизмов аналогичны ферментам растений и животных, но существуют и такие, которые не встречаются ни в растениях, ни у животных.

Ферменты, присущие данному микроорганизму, входящие в число компонентов его клетки, называют конститутивными. Существуют ферменты индуцируемые (адаптивные), которые вырабатываются клеткой только при добавлении к среде вещества (индуктора), стимулирующего синтез данного фермента. Например, микроорганизм, не ассимилирующий мальтозу, можно приучить к использованию ее, культивируя в среде с этим сахаром как единственным источником углерода. В этих условиях микроорганизм синтезирует фермент мальтазу, которым ранее он не обладал.

В живой клетке действие ферментов происходит упорядочение, строго согласованно. Ферменты локализованы в различных клеточных структурах (в мезосомах, митохондриях, цито-плазматической мембране и др.).

Некоторые ферменты выделяются микроорганизмами наружу (в среду); их принято называть экзоферментами. Они играют большую роль в подготовке пищи к ее поступлению в клетку. Происходит внеклеточное «переваривание» пищи – расщепление сложных веществ субстрата (крахмала, белков и др.) на более простые, способные проникать в клетку. Ферменты, не выделяющиеся при жизни клетки в окружающую среду, называют эндоферментами (внутриклеточными). Они участвуют во внутриклеточных процессах обмена веществ.

Хотя ферменты вырабатываются клеткой, но и после ее смерти временно остаются в активном состоянии и может произойти автолиз (от греч. autos – сам, lysis – растворение) – саморастворение, или самопереваривание, клетки под влиянием внутриклеточных ферментов. При разрушении клеток ферменты поступают в среду – в субстрат, в котором развивались микроорганизмы. При хранении пищевых продуктов, значительно обсемененных микроорганизмами, даже в условиях, исключающих их развитие, возможно снижение качества продуктов за счет ферментов автолизированных микробных клеток.

Классификация ферментов

Номенклатура ферментов складывалась постепенно, по мере их открытия и изучения. Названия ферментов вначале носили случайный характер. Например, фермент, расщепляющий крахмал, был назван диастазом, а фермент желудочного сока, расщепляющий белки, – пепсином. Позднее название фермента стали составлять из корня слова, обозначающего вещество, на которое действует фермент, добавляя к нему окончание «аза». Фермент, расщепляющий крахмал (амилум), стали называть амилазой, фермент, разлагающий мальтозу, – мальтазой и т. п. Наряду с этим ферменты называют и по функции – по химическим процессам, которые они катализируют. Например, ферменты, катализирующие отщепление водорода от субстрата (дегидрогенерирование), называют дегидрогеназами, а расщепляющие сложные органические соединения путем гидролиза – гидролазами и т. д.

В соответствии с принятой в настоящее время классификацией ферментов (Правила номенклатуры ферментов, 1972) все ферменты делят на 6 классов: 1–оксидоредуктазы; 2 – транс-феразы; 3 – гидролазы; 4 – лиазы; 5 – изомеразы; 6 – лигазы. Классы подразделяют на подклассы, которые делят на под-подклассы. Каждый фермент имеет название и шифр из четырех цифр. Первая цифра обозначает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер данного фермента.

В настоящее время известно более 1000 ферментов.

Ниже рассматриваются только некоторые наиболее распространенные ферменты микроорганизмов.

Оксидоредуктазы– окислительно-восстановительные ферменты.В этот класс входят многочисленные ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции процессов дыхания и брожения микроорганизмов. Среди оксидоредуктаз различают следующие ферменты.

Дегидрогеназы – ферменты, катализирующие реакцию де-гидрогенерирования органических соединений: отщепление водорода. Отнятый водород передается дегидрогеназой какому-либо другому веществу (промежуточному – временному или конечному акцептору водорода). Одновременно одно вещество окисляется, а другое восстанавливается.

Дегидрогеназы специфичны по отношению к донору водорода (веществу, подвергающемуся дегидрогенерированию) и к акцептору водорода. Их делят на анаэробные и аэробные.

Анаэробные (первичные) дегидрогеназы передают отнятый от окисляемого субстрата водород другим дегид-рогеназам или молекулам каких-либо органических веществ. Эти дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами. Их простетическая группа при диализе легко отделяется в виде кофермента.

Коферменты анаэробных дегидрогеназ построены по типу динуклеотидов. Каждый нуклеотид содержит органическое основание (чаще гетероциклическое), которое через пентозу соединено с фосфорной кислотой. Коферментом многих анаэробных дегидрогеназ является никотинамидадениндинуклеотид (сокращенно НАД).

Кофермент, присоединяя водород от окисляемого вещества, превращается в восстановленную форму – НАД·Н₂. Передавая затем водород другому веществу, он восстанавливает его, а НАД · Нг снова превращается в НАД (окисляется).

Анаэробные дегидрогеназы имеются как у анаэробов, так и у аэробов (см. с. 65).

Аэробные (вторичные) дегидрогеназы передают активированный водород, отнятый у окисляемого вещества или от восстановленной анаэробной^ дегидрогеназы, кислороду воздуха непосредственно либо через промежуточных переносчиков.

Аэробные дегидрогеназы, передающие водород субстрата только непосредственно кислороду, называют оксидазами. К оксидазам относится, например, полифенолоксидаза, катализирующая реакцию окисления полифенолов с образованием темноокрашенных соединений меланинов. Этот фермент имеется у многих плесневых грибов. Действие полифенолоксидазы проявляется в потемнении тканей плодов и овощей, пораженных этими плесенями.

К аэробным дегидрогеназам относятся флавиновые ферменты, коферментом которых является флавин-аденин-дину-клеотид (ФАД). Поскольку в состав кофермента входит рибофлавин (витамин В₂), флавиновые ферменты окрашены в желтый цвет. Одни флавиновые ферменты могут переносить водород непосредственно на кислород, т. е. являются оксидазами; другие передают водород от окисляющихся веществ кислороду через ряд промежуточных переносчиков. В таких случаях участвуют системы ферментов, а водород многократно переносится от одного вещества к другому, пока не достигнет своего конечного акцептора – кислорода. Последний подвергается восстановлению с образованием воды или перекиси водорода.

Особо важное значение в процессах аэробного дыхания имеет цитохромная ферментная система, состоящая из цитохро-мов и фермента цитохромоксидазы.

Цитохромы представляют собой гемопротеиды. В состав простетической группы (гема) входит двухвалентное железо. Роль цитохромов в процессе дыхания заключается в последовательном переносе электронов от водородного атома восстановленной дегидрогеназы на цитохромоксидазу.

Цитохромоксидаза – двухкомпонентный гемосодержа-щий фермент, катализирует окислительно-восстановительную реакцию между восстановленным цитохромом (последним в цепи цитохромов) и кислородом (см. с. 69).

Цитохромная система содержится в клетках всех микроорганизмов, за исключением облигатно-анаэробных бактерий.

Пероксидаза – железосодержащий двухкомпонентный фермент, катализирующий окисление органических веществ с помощью перекиси водорода или каких-либо органических перекисей. Перекиси действуют как акцепторы водорода.

Каталаза – двухкомпонентный фермент, простетическая группа которого аналогична таковой у пероксидазы. Каталаза расщепляет перекись водорода на воду и молекулярный кислород. В процессе дыхания нередко образуется перекись водорода – вещество, ядовитое для клетки.

Трансферазы – ферменты переноса.Ферменты этой группы катализируют перенос атомных группировок от одного соединения к другому. Известно много таких ферментов; их различают по тем группам, перенос которых они катализируют.

Наиболее важное значение в обмене веществ имеют фосфо-трансферазы и аминотрансферазы.

Фосфотрансферазы (киназы) катализируют перенос остатков фосфорной кислоты с одного вещества на другое вещество.

Большинство реакций переноса фосфатных групп протекает с участием аденозинтрифосфата (АТФ) и аденозиндифос-фата (АДФ). Эти реакции имеют большое значение, благодаря им осуществляется перенос энергии с одного вещества на другое.

Из приведенной ниже формулы АТФ видно, что это соединение имет одну простую связь (–) и две макроэргических (богатых энергией), обозначаемых значком (~). При гидролизе обычной фосфатной связи освобождается 8,4·10³–12,6·10³ Дж на грамм-молекулу отщепленного фосфата, а при гидролизе макроэргической связи – около 4,2 • 10⁴ Дж.

Примером фосфотрансфераз может служить гексоки-н а з а – фермент, катализирующий перенос остатка фосфорной кислоты с АТФ на глюкозу. При этом образуются фосфорный эфир глюкозы и АДФ:

Фосфатная группа с АТФ может быть перенесена и на другие органические вещества.

Фосфотрансферазы участвуют в процессах дыхания и брожения.

Аминотрансферазы – ферменты, осуществляющие реакции переаминирования, т. е. межмолекулярный перенос аминогруппы (–NH₂) с аминокислот на кетокислоты. Эти ферменты обладают специфичностью: каждый катализирует реакцию переноса аминогруппы от определенной аминокислоты. Они являются двухкомпонентными ферментами, в состав кофермента входит витамин Вб. В обмене веществ аминоферазы играют большую роль, участвуют в образовании новых аминокислот в клетке.

Гидролазы.К гидролазам относятся ферменты,катализирующие процессы расщепления сложных органических веществ по типу гидролитических реакций с присоединением воды.

Большинство гидролаз являются однокомпонентными ферментами.

Гидролазы подразделяют на подгруппы в зависимости от веществ, на которые они действуют.

Карбогидразы – это ферменты, катализирующие гидролиз и синтез глюкозидов, ди-, три- и полисахаридов.

Примерами карбогидраз, расщепляющих дисахариды, распространенных у Микроорганизмов, являются следующие ферменты.

Мальтаза (α-глюкозидаза) расщепляет мальтозу (солодовый сахар) на две молекулы глюкозы.

Сахараз а (инвертаза, β-фруктофуранозидаза) расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу.

Лакта за (β-галактозидаза) расщепляет молочный сахар (лактозу) на галактозу и глюкозу.

Из гидролаз, действующих на полисахариды, наибольшее значение имеют следующие.

Амилазы – ферменты, катализирующие гидролиз крахмала. Известно три типа амилаз: а-амилаза, β-амилаза и глюкоамилаза. Они отличаются между собой по свойствам и способу действия на крахмал. Амилазы находятся в плесневых грибах и многих бактериях. Дрожжи не содержат амилаз.

α-Амилаза расщепляет крахмал преимущественно на сравнительно низкомолекулярные декстрины. Мальтозы получается мало.

β-Амилаза расщепляет крахмал с образованием главным образом мальтозы и небольшого количества декстринов (высокомолекулярных) .

Глюкоамилаза расщепляет крахмал, образуя преимущественно глюкозу и небольшое количество декстринов.

Целлюлаза – фермент, гидролизующий целлюлозу (клетчатку) с образованием дисахарида целлобиозы, который в дальнейшем при участии фермента целлобиазы (β-глюкозидазы) расщепляется на две молекулы глюкозы. Целлюлаза встречается в грибах и некоторых бактериях.

Пектолитические ферменты – это комплекс ферментов, гидролизующих пектиновые вещества. Пектиновые вещества в виде нерастворимого протопектина находятся в растениях в качестве межклеточного вещества и входят в состав клеточных оболочек. При участии пектолитических ферментов (протопектиназы, пектинэстеразы, полигалактуроназы) протопектин и растворимый пектин гидролизуются с образованием метилового спирта, галактуроновых кислот, пентоз, гексоз.

Пектолитические ферменты имеются у многих плесеней и у некоторых бактерий. Развитие этих микроорганизмов в растительном пищевом сырье (плодах, овощах) приводит к мацерации (размягчению) их тканей.

Пептидазы (протеолитические ферменты) катализируют гидролиз белков, пептидов, расщепляя пептидные связи. Пептидазы обладают специфичностью, которая обусловлена структурой молекулы белка, наличием и расположением определенных химических групп. Каждая пептидаза разрывает пептидные связи между определенными аминокислотами.

Дезаминазы и амидазы – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление аминокислот и амидов с отщеплением азота в виде аммиака.

Из амидаз существенную роль в азотном обмене микроорганизмов играют аспарагиназа, катализирующая гидролиз ас-парагина на аспарагиновую кислоту и аммиак, а также глу-таминаза, вызывающая гидролиз глутамина с образованием аммиака и глутаминовой кислоты.

Эстеразы – ферменты, катализирующие реакции расщепления и синтеза сложных эфиров(эстеров). Они широко распространены у микроорганизмов. Важную роль в обмене веществ микроорганизмов играют следующие эстеразы.

Липазы – ферменты, вызывающие гидролиз жиров на глицерин и высокомолекулярные жирные кислоты.

Фосфатазы – многочисленные ферменты, расщепляющие эфироподобные фосфорсодержащие органические соединения с освобождением фосфорной кислоты.

Лиазы. К классу лиаз относятся ферменты, которые катализируют реакции негидролитического расщепления органических веществ, сопровождаемые отщеплением от субстрата тех или иных групп: СО₂, Н₂О, NH₃.

Альдолаза – фермент, обратимо расщепляющий шести-углеродную молекулу фруктозодифосфата на два трехуглерод-ных соединения: фосфодиоксиацетон и фосфоглицериновый альдегид. Этот фермент участвует в начальной стадии превращения сахара в процессе дыхания и брожения.

Декарбоксилазы – ферменты, катализирующие декарбоксилирование (отщепление СО₂) органических кислот.

Во многих микроорганизмах содержится, например, пируватдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СО₂ от пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида. В состав кофермента этой декарбоксилазы входит витамин B₁.

Декарбоксилазы аминокислот участвуют в отщеплении СО₂ от аминокислот с выделением аминов.

Микроорганизмы, особенно гнилостные бактерии, богаты декарбоксилазами аминокислот.

Изомеразы. Ферменты этого класса катализируют превращение органических соединений в их изомеры – внутримолекулярное перемещение радикалов, атомов, атомных группировок.

Примерами могут служить следующие ферменты.

Триозофосфатизомераза катализирует взаимное превращение фосфотриоз: фосфодиоксиацетона и фосфоглицеринового альдегида.

Глюкозофосфатизомераза катализирует обратимое превращение глюкозо-6-фосфат во фруктозо-6-фосфат.

Оба этих фермента участвуют на первых стадиях превращения сахара в процессах дыхания и брожения.

Лигазы (синтетазы). В этот класс входят ферменты, катализирующие реакции синтеза сложных органических соединений из более простых. Эти реакции требуют затрат энергии и обычно протекают одновременно с расщеплением пирофосфатной (мак-роэргической) связи в АТФ.

Примерами таких ферментов являются следующие.

Карбоксилазы катализируют при участии AT Φ присоединение СОг к'органическим кислотам.

Глутаминсинтетаза и аспарагинсинтетаза – ферменты синтеза глутамина и аспарагина из NH₃ и соответствующих аминокислот.

Лигазы играют большую роль в углеводном и азотном обмене микроорганизмов.

• ⇐ Назад
• 1
• 2
• 3
• 4
• 5
• 6
• 789
• 10
• 11
• 12
• 13
• 14
• 15
• 16
• Далее ⇒