Биологическая роль протеинов
К основным функциям белков относятся следующие:
1. Структурная. Первое место по количеству среди белков тела человека занимают структурные (коллаген, кератин, эластин и др.). Они участвуют в образовании цитолемм, межклеточного вещества соединительной ткани, в комплексе с углеводами входят в состав ряда секретов (муцина, мукоидов и др.).
2. Каталитическая. Все ферменты является белками. От этой функции зависит скорость химических реакций в биологических системах.
3. Транспортная. Многие белки плазмы крови, связываясь с гидрофобными молекулами, создавая растворимые комплексы, обеспечивают их перенос. Альбумины принимают участие в транспорте билирубина, стероидных гормонов, мицеллы глобулинов связываются с катионами металлов, органическими и неорганическими веществами обеспечивают их доставку к органам-мишеням. Белки – переносчики помогают соединениям преодолеть мембрану. Например, с их помощью в клетку проникают глюкоза, аминокислоты, ионы и другие молекулы.
4. Дыхательная. Связывание газов (кислорода, углекислого, угарного газов и др.) в крови осуществляется молекулами гемоглобина, являющегося протеином эритроцитов.
5. Сократительная. Специфические белки мышечной ткани (актин и миозин) играют главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления. Похожей способностью обладают также белки цитоскелета - тубулин, обеспечивающие расхождение хромосом в процессе митоза.
6. Регуляторная (гормональная). Ряд гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, имеет белковую природу. Например, инсулин – это белок, содержащий 51 аминокислоту. Секретируется β-клетками поджелудочной железы в кровь при повышении уровня глюкозы в крови после еды и снижает её концентрацию до нормы (3,3 – 5,5 ммоль/л).
7. Питательная (резервная). Существуют специальные резервные белки, осуществляющие питание плода (овальбумины) и ребенка (альбумины и казеин). При голодании белки плазмы крови являются резервами аминокислот.
8. Защитная. В ответ на поступление в организм чужеродных веществ – антигенов, синтезируются специфические защитные белки - антитела. Например, иммуноглобулины. Белки свертывающей системы крови (фибриноген, тромбин), предохраняют организм от неадекватной потери крови при ранениях.
9.Кроме того, протеины участвуют в экспрессии генетической информации(гистоны, протамины).
10. Зрительная. За принятие зрительных сигналов в сетчатке отвечает специфический белок – родопсин.
11. Поддерживают онкотическое давление крови и клеток(альбумины, глобулины).
12. Обеспечивают гомеостаз pH внутренней среды организма (буферные белковые системы).
13. Рецепторная.С помощью специальных рецепторных белков наружной поверхности плазматической мембраны клеткой воспринимаются информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы.
14. Энергетическая. Только при патологических состояниях или голодании. Белки распадаются с выделением энергии.
И другие функции.
Вопросы для самоконтроля:
1. Что такое аминокислоты?
2. Формулы каких аминокислот Вы знаете? Напишите.
3. Что лежит в основе классификации аминокислот?
4. Какие функциональные группы могут включать аминокислоты?
5. Какие аминокислоты и почему относятся к незаменимым?
6. Какой вид имеет диссоциированная форма глу в кислой, нейтральной, щелочной средах?
7. Что такое ИЭТ? Вкакой среде она находится у вышеназванной аминокислоты?
8. Какие типы связей могут образовывать аминокислоты? Какие и почему называют добавочными?
9. Что такое пептидная связь? Изобразите кислый трипептид. Какой заряд он имеет в нейтральной, кислой средах?
10. Являются ли белки биополимерами? Почему?
11. В чём заключается основная роль первичной структуры?
12. Какой тип связи отвечает за формирование вторичной структуры?
13. Какой вид структуры отвечает за пространственное формирование молекулы белка?
14. Что лежит в основе электрофореза?
15. Почему альбумины при электрофорезе движутся быстрее?
16. Какими особенностями строения протеинов можно объяснить их биологические (какие?) свойства?
17. Чем отличается высаливание от денатурации?
18. Какие денатурирующие факторы Вы знаете? Объясните механизм эффекта высокой температуры.
19. Что такое сложные белки? Что лежит в основе их классификации?
20. Какие классы липопротеинов Вы знаете? Чем они отличаются друг от друга?
21. При каких обстоятельствах мицеллу, включающую белок и углевод, следует называть гликопротеином, а при каких – протеогликаном?
22. Отчего зависит окраска белков? Какие окрашенные вещества регистрируются в сложных белках?
23. К какому классу протеинов можно отнести фибриноген? Почему?
Тестовые задания для оценки уровня знаний:
(Выберите один правильный вариант)
1. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ОБРАЗУЕТСЯ ЗА СЧЁТ СВЯЗЕЙ:
1) пептидных
2) сульфидных
3) водородных
2. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ВОЗНИКАЕТ МЕЖДУ АТОМАМИ:
1) азота и кислорода
2) азота и водорода
3) азота и углерода
3. ВО ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЕ БЕЛКА ПРИСУТСТВУЮТ СВЯЗИ:
1) водородные
2) пептидные
3) сульфидные
4. БЕЛКИ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ФУНКЦИИ:
1) защитную
2) структурную
3) все перечисленные
5. ВЫБЕРИТЕ СЕРОСОДЕРЖАЩУЮ АМИНОКИСЛОТУ:
1) треонин
2) цистеин
3) серин
6. КАКАЯ АМИНОКИСЛОТА ПРИДАЁТ БЕЛКАМ ОСНОВНЫЙ ХАРАКТЕР:
1) аргинин
2) тирозин
3) аспартат
7. СПОСОБ ОБРАТИМОГО ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКА:
1) денатурация
2) высаливание
3) диализ
8. КОЛЕБАНИЯ ВЕЛИЧИН БЕЛКОВОГО КОЭФФИЦИЕНТА А/Г СЫВОРОТКИ КРОВИ В НОРМЕ:
1) 2,4-2,8
2) 1,5-2,3
3) 1,2-1,4
9. ФАКТОР, ПРЕПЯТСТВУЮЩИЙ ОСАЖДЕНИЮ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ:
1) гидратная оболочка
2) отсутствие электрический заряд
3) высокая молекулярная масса
10. КАК НАЗЫВАЕТСЯ ПРОЦЕСС ОСВОБОЖДЕНИЯ СМЕСИ БЕЛКОВ ОТ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ:
1) гидролиз
2) диализ
3) денатурация
11. КУДА БУДЕТ ДВИГАТЬСЯ БЕЛОК ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ, ЕСЛИ рН РАСТВОРА НИЖЕ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ:
1) к катоду
2) останется на старте
3) к аноду
12. КАКОЕ СВОЙСТВО ЛЕЖИТ В ОСНОВЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ КОМПЛЕКСОВ ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТ, ГОРМОН-РЕЦЕПТОР, АНТИГЕН-АНТИТЕЛО:
1) комплементарность
2) лигандность
3) кооперативность
13. БЕЛОК, КУМУЛИРУЮЩИЙ ИЗБЫТОК ИОНОВ ЖЕЛЕЗА:
1) тиреотропин
2) церулоплазмин
3) гемосидерин
14. ПРИ ОСТРЫХ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ СОДЕРЖАНИЕ:
1) альбуминов
2) гамма-глобулинов
3) альбуминов и глобулинов
15. КАКОЙ ГОРМОН ПО СТРУКТУРЕ ЯВЛЯЕТСЯ ГЛИКОПРОТЕИНОМ:
1) вазопрессин
2) паратгормон
3) тиреотропный гормон
16. ЧТО СОСТАВЛЯТ ПРОСТЕТИЧЕСКУЮ ГРУППУ ГЕМОГЛОБИНА:
1) протопорфирин
2) копропорфирин
3) фосфат
17. ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД – СОСТАВНОЙ КОМПОНЕНТ:
1) хромопротеидов
2) фосфопротеидов
3) гистонов
18. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ ЦИТОХРОМОВ ЯВЛЯЕТСЯ:
1) углеводы
2) фосфаты
3) производные порфинов
Варианты правильных ответов на контрольные тесты
| № вопроса | ||||||||||||||||||
| ответ |
СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ
1. Природный дипептид карнозин содержится в мышцах человека и является b-аланилгистидином. Напишите его структурную формулу и схему реакции гидролиза в кислой среде.
2. В результате кислотного гидролиза неизвестного трипептида образуются две аминокислоты – глицин и лейцин. Предложите возможные структуры исследуемого пептида.
3. Для лечения некоторых заболеваний глаз проводят электрофорез 2% водным раствором цистеина. К какому электроду – аноду (+) или катоду (-) будет смещаться эта кислота?
4. У больного с тяжелым инфекционным заболеванием величина белкового коэффициента оказалась равной 1,9. Какие лечебные мероприятия целесообразно провести?
5. Почему при стирке в горячей воде шерстяные вещи «садятся»?
6. Чем опасно ежедневное использование щипцов для завивки?
7. Что лучше растворяется в воде: нуклеиновые кислоты или нуклеопротеиды? Почему?
8. Можно ли по анализу крови судить о предрасположенности к атеросклерозу?
Ответы:
1.
2.гли-лей-гли, лей-гли-лей.
3.Так как цистеин нейтральная аминокислота, то в водном растворе заряд её равен нулю. Однако карбоксильная группа легче отдает протон, чем аминогруппа его присоединяет. Поэтому в растворе будут преобладать отрицательно заряженные группы, что придаёт данной аминокислоте слабую отрицательность. Следовательно, она будет двигаться к катоду.
4.Белковый коэффициент в норме должен быть 1,5 – 2,3. Если он остаётся в пределах нормы, значит, иммунная система организма не отвечает на внедрение инфекционного начала. Следовательно, врач должен назначить введение иммуностимуляторов или же готовых антител (лицам пожилого возраста).
5.Основу шерсти составляют белки.В горячей воде (выше 400) с применением моющих средств (детергентов) происходит их денатурация.
6.Частое использование горячей завивки вызывает денатурацию белков волоса. Температура нагревания таких щипцов свыше 500, что способствует исчезновению гидратной оболочки, усиливает амплитуду колебаний атомов в молекулах, разрушая добавочные связи и доводя уровень организации до первичной структуры. В результате протеин утрачивает свою нативность, а соответственно и биологические свойства.
7.Нуклеиновые кислоты – это полианионы, так как содержат много остатков фосфорной кислоты, следовательно, имеют большой отрицательный заряд. Нуклеопротеиды – сложные белки, образованные положительно заряженными гистонами и нуклеиновыми кислотами. В целом величина их заряда будет резко снижена. А в воде хорошо растворяются сильно ионизированные молекулы, к каковым и относятся нуклеиновые кислоты.
8. Можно. Об этом свидетельствуют серьёзные сдвиги баланса между фракциями ЛПНП и ЛПВП приводит к атеросклерозу. Если содержание ЛПВП низкое, а ЛПНП – высокое, можно говорить о предрасположенности к данному заболеванию, потому что ЛПВП выводят неиспользованный холестерин из тканей и крови, когда же ЛПНП, наоборот, способствуют его накоплению в стенках артерий.
II. ТЕМА: ФЕРМЕНТЫ
I. Цели занятия:
1. изучить строение и свойства протеиногенных аминокислот и химические основы структурной организации пептидов и белковых молекул для дальнейшего понимания их биологической роли;
2. основываясь на строении белковых молекул, обосновать их свойства, познакомиться с факторами стабильности белковых растворов, приемами очистки и осаждения протеинов, использованием в клинике реакций их необратимого осаждения;
3. сформировать представления о структуре простых и сложных белков, познакомиться с классификацией и биологической ролью важнейших классов.
II. Учебные задачи
Изучить:
1. классификацию аминокислот, пептидов, белков;
2. основные свойства и функции белков;
3. методы очистки и выделения белков;
4. способы образования белковых молекул.
Уметь:
1. писать формулы аминокислот;
2. строить пептиды;
3. находить заряд и изоэлектрическую точку аминокислот и пептидов;
4. правильно определять свойства протеинов в зависимости от строения молекул;
5. распознавать и выделять полипептиды;
6. применять знания о белках в клинике.
Ознакомиться:
1. с принципами образования белковых структур;
2. с разнообразными классами протеинов;
3. с методами использования их в медицине.