Существуют шесть классов ферментов

В 1961 г в Москве V Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов. В соответствии с этой классификацией все ферменты делятся:

• на классы – по типу катализируемой реакции,
• каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы,
• подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.

Выделяют 6 классов ферментов:

• I класс – Оксидоредуктазы (подробно)
• II класс – Трансферазы (подробно)
• III класс – Гидролазы (подробно)
• IV класс – Лиазы (подробно)
• V класс – Изомеразы (подробно)
• VI класс – Лигазы (подробно)

Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер, включающий класс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе.

Например, алкогольдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.1. – это оксидоредуктаза, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе; лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с порядковым номером 27 в своем подподклассе

Чтобы дать ферменту название существует два способа:

1. Систематическое название – согласно современной классификации http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/. Часто такое название длинно и сложно для использования, поэтому как производное систематического названия у многих ферментов имеется одно или несколько рабочих названий.

2. Тривиальное название – название, сложившееся исторически. Например, пепсин, трипсин. Для некоторых ферментов (чаще для гидролаз) к названию субстрата добавляется окончание "-аза" – уреаза, амилаза, липаза. Тем не менее и у таких ферментов имеется систематическое название.

Оксидоредуктазы

Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота.

Примером подклассов могут служить ферменты, действующие на СН-ОН-группу доноров, на СH-СН-группу доноров, на СН-NН₂-группу доноров, на гемсодержащие доноры.

Если рассматриватиь класс полностью, то в подклассывыделяются группы ферментов, действующие на:
1.1. CH-OH группу доноров;
1.2. альдегидную или кетоновую группу доноров;
1.3. CH-СH группу доноров;
1.4. CH-NH₂ группу доноров;
1.5. CH-NН группу доноров;
1.6. НАДH или НАДФН в качестве доноров;
1.8. содержащие серу группы доноров;
1.9. гем-содержащие доноры;
1.10. дифенолы в качестве доноров;
1.11. пероксид водорода в качестве акцептора;
1.11. водород в качестве донора;
1.13. один донор с включением молекулярного кислорода;
1.14. два донора с включением молекулярного кислорода;
1.15. супероксидные радикалы в качестве акцептора;
1.17. СН₂ группу доноров;
1.18. ферредоксин в качестве донора;
1.19. флаводоксин в качестве донора;
1.20. фосфор или мышьяк в качестве донора;
1.21. на вещества Х-Н и Y-Н с образованием X-Y-связи;
1.22. галоген в качестве донора;
1.97. другие оксидоредуктазы.
На подподклассыделение производится в зависимости от акцептора – НАД+ или НАДФ+ (1.1.1., 1.2.1., 1.3.1., 1.4.1.), дисульфиды (1.2.4.), кислород (1.3.3.). Например, каталаза (КФ 1.11.1.6), пероксидаза (КФ 1.11.1.7).

Наиболее распространены следующие рабочие названияоксидоредуктаз:

1. Дегидрогеназы– оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода.

2. Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами.

3. Оксидазы– оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата.

4. Монооксигеназы– оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

5. Диоксигеназы– оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

6. Пероксидазы– оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

Систематическое название образуется:

Донор электронов : акцептор электронов – оксидоредуктаза.

Пример 1

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример 3

Характеристика фермента

Трансферазы

Трансферазы катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментами являются пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых групп.

Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы.

Если рассматривать класс полностью, то в подклассывыделяются группы ферментов в зависимости от вида переносимой группы:
2.1. переносящие одноуглеродные фрагменты;
2.2. переносящие альдегидные и кетогруппы;
2.3. переносящие ацильные группы;
2.4. переносящие гликозильные группы;
2.5. переносящие неметильные алкильные и арильные группы;
2.6. переносящие азотсодержащие группы;
2.7. переносящие фосфорсодержащие группы.
2.8. переносящие сульфосодержащие группы;
2.9. переносящие селенсодержащие группы.
На подподклассы деление производится в зависимости от вида переносимой группы – метил (2.1.1.), карбоксиметил или формил (2.1.2.), амино-группы (2.6.1.).

Часто встречается рабочее название трансфераз – киназы. Это трансферазы, катализирующие перенос фосфата от АТФ на субстрат (моносахариды, белки и др), т.е. фосфотрансферазы.

Систематическое название образуется:

Донор группы : акцептор группы – переносимая группа трансфераза.

Пример 1

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример 3

Характеристика фермента

Пример 4

Характеристика фермента

Гидролазы

Гидролазы – ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате (за исключением С-С связей) путем присоединения элементов Н₂О, подразделяются на 13 подклассов. Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин, трипсин. Коферменты отсутствуют.

Гидролазы широко представлены ферментами желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и другие) и лизосомальными ферментами. Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры. Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи.

Если рассматриватиь класс полностью, то в подклассы выделяются группы ферментов, катализирующие гидролиз:
3.1. сложных эфиров;
3.2. О-гликозидов;
3.3. простых эфиров;
3.4. пептидов;
3.5. не пептидных азот-углеродных связей;
3.6. ангидридов кислот;
3.7. углерод-углеродных связей;
3.8. связей с участием галогена;
3.9. связей фосфор-азот;
3.10. связей сера-азот;
3.11. связей углерод-фосфор;
3.12. связей сера-сера;
3.13. связей углерод-сера.
Среди подподклассов выделяют гидролазы карбоновых кислот (3.1.1.), гидролазы фосфомоноэфиров (3.1.3.).

Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием "‑аза" – коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза. Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз:

1. Эстеразы– гидролиз сложноэфирных связей.

2. Липазы– гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов).

3. Фосфатазы– гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты.

4. Гликозидазы– гидролизуют О- и S-гликозидные связи.

5. Протеазы, пептидазы– гидролиз белков и пептидов.

6. Нуклеазы– гидролиз нуклеиновых кислот.

Систематическое название образуется:

Гидролизуемый субстрат : отделяемая группа гидролаза.

Пример 1

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример 3

Характеристика фермента

Пример 4

Характеристика фермента

Лиазы

Лиазы – ферменты, катализирующие разрыв С-О, С-С, C-N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп негидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Лиазы являются сложными ферментами. Коферментами служат пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат, участвует магний, кобальт.

Примером подклассов являются ферменты, действующие на углерод-углеродные связи, углерод-кислородные связи, углерод-азотные связи.

Если рассматривать класс полностью, то в подклассы выделяются ферменты в зависимости от природы разрываемой связи:
4.1. углерод-углерод лиазы;
4.2. углерод-кислород лиазы;
4.3. углерод-азот лиазы;
4.4. углерод-сера лиазы;
4.5. фосфор-кислород лиазы.
Среди подподклассов выделяют, например, карбокси-лиазы (4.1.1.), гидро-лиазы 4.2.1.).

Систематическое название образуется:

Расщепляемый субстрат : отделяемая группа – лиаза

Пример 1

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример3

Характеристика фермента

Пример 4

Характеристика фермента

Изомеразы

Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Изомеразы – сложные ферменты. К их коферментам относятся пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов (глюкозо-1,6-дифосфат) и др.

Выделяют 6 подклассов изомераз в зависимости от типа реакции. Например, в первый подкласс выделяют рацемазы(обратимое превращение L- и D-стереоизомеров) и эпимеразы(превращения изомеров, имеющих более одного центра асимметрии, например, α-D-глюкозу в β-D-глюкозу).

Если рассматривать весь класс целиком, то изомеразы делятся по типу изомеризации на:
5.1. рацемазы и эпимеразы. Рацемазы отвечают за взаимопревращения L- и D-изомеров, S- и R-изомеров. Эпимеразы изменяют конфигурацию при одном из хиральных атомов углерода, например: взаимопревращение α- и β-изомеров, превращения рибулоза↔ксилулоза, галактоза↔глюкоза, манноза↔галактоза;
5.2. цис-транс изомеразы;
5.3. внутримолекулярные оксидоредуктазы;
5.4. внутримолекулярные трансферазы – мутазы, осуществляют перенос химических групп внутри молекулы;
5.5. внутримолекулярные лиазы.
Среди подподклассов выделяют, например: действующие на аминокислоты и их производные (5.1.1.), на углеводы и их производные (5.1.3.), перемещающие двойные (С=С) связи (5.3.3.).

Систематическое название образуется:

Субстрат – [ ] – реакция,

где [ ] – обозначение, отражающее суть реакции, например, "номер изменяемого атома углерода", изменение "цис-транс", изменение "кето-енол", изменение "альдозо-кетозо".

Пример 1

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример 3

Характеристика фермента

Лигазы

Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы – сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные(УТФ), биотиновые(витамин Н), фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов.

Примером подклассов служат группы ферментов по виду образуемой связи: углерод-кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод.

Если рассматривать класс в целом, то выделяют 6 подклассов ферментов, формирующих связи:
6.1. углерод-кислород;
6.2. углерод-сера;
6.3. углерод-азот;
6.4. углерод-углерод;
6.5. фосфор-кислород;
6.6. азот-металл. Среди подподклассов выделяют синтезирующие соединения типа кислота-тиол (6.2.1.), амиды (6.3.1.).

Систематическое название образуется:

Субстрат 1 : субстрат 2 – лигаза

Пример 1

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример 3

Характеристика фермента

• ⇐ Назад
• 1
• 2
• 3
• 45