Задания для самостоятельной аудиторной работы. Выполните следующие задания:

Выполните следующие задания:

Задание № 1

Какие из нижеприведенных соединений являются конечными продуктами азотистого обмена?

А. Глутамин

Б. Карнитин

В. Мочевина

Г. Аланин

Д. Соли аммония

Приведите формулы выбранных Вами конечных продуктов азотистого обмена, укажите места их образования. В результате каких метаболических процессов образуются выбранные Вами соединения?

Что такое гипераммониемия?

Задание № 2

Дополните уравнения реакций:

а) Глутамат → ГАМК + ?

б) ГАМК + ? + ? → Полуальдегид + перекись водорода + ?

Напишите формулы всех соединений, участвующих в данных реакциях, приведите названия ферментов и коферментов.

Продумайте ответы на следующие вопросы:

В результате каких реакций в организме человека может образоваться аммиак?
Почему аммиак является токсическим соединением?
Каковы признаки интоксикации аммиаком?
Какие пути обезвреживания аммиака в организме человека Вам известны?

Решите задачи

Задача № 1

В каком органе этот процесс является главным способом обезвреживания аммиака? Приведите формулы всех соединений, напишите уравнения реакций с названиями ферментов и коферментов:

А + аммиак → Б

Б + аммиак → Глутамин

Задача № 2

Проследите путь азота аланина в мочевину, составив схему:

Аланин →….. → Мочевина

Где происходит синтез мочевины? Как по-другому называется этот процесс?

Задача № 3

У животных с низкой активностью аргининосукцинатсинтетазы отмечались признаки интоксикации аммиаком. Какой метаболический процесс будет у них нарушен? Какое вещество будет накапливаться в крови и моче при нарушении аргининосукцинат-синтетазной реакции? Приведите уравнение этой реакции. Почему малобелковая диета и введение аргинина с пищей снимает симптомы отравления аммиаком?

Задача № 4

В рацион крысы введен аланин с меченым атомом азота аминогруппы. В каком метаболите будет метка?

А. Мочевина Г. Глутамат

Б. Оксалоацетат Д. Аспартат

В. Аргининосукцинат Е. Орнитин

Приведите уравнения реакций, доказывающие Вашу точку зрения.

Задача № 5

Какие из нижеперечисленных ферментов катализируют реакции, требующие энергетических затрат?

А. Орнитинкарбамоилтрансфераза

Б. Карбамоилфосфатсинтетаза I типа

В. Аргининосукцинатсинтетаза

Г. Аргиназа

Д. Аргининосукцинатлиаза

Напишите уравнения реакций, которые катализируют выбранные Вами ферменты. Сколько молей АТФ расходуется на синтез мочевины?

Задача № 6

Какие из нижеперечисленных ферментов локализованы в митохондриях?

Приведите уравнения катализируемых ими реакций.

А. Карбамоилфосфатсинтетаза I типа

Б. Аргиназа

В. Орнитинкарбамоилтрансфераза

Г. Аргининосукцинатлиаза

Д. Аргининосукцинатсинтетаза

Задача № 7

Экспериментальному животному вводили смесь аминокислот, содержащую орнитин с меченым азотом:
а) альфа-аминогруппы;

б) дельта-аминогруппы.

В каких метаболитах реакций образования мочевины появится этот атом в ситуациях а) и б)? Объясните Ваши ответы.

А. Цитруллин

Б. Аргинин

В. Мочевина

Г. Аргининосукцинат

Д. Аспартат

Выполните следующие задания:

Задание № 3

Составьте схему связи орнитинового цикла и цикла трикарбоновых кислот.

Задание № 4

Составьте схему глюкозо-аланинового цикла. В чем заключается роль аланина в обмене аммиака?

Инструкция к практическому занятию “Количественное определение мочевины в крови”

Принцип метода основан на разложении мочевины крови ферментом уреазой с последующим определением аммиака, образующегося в результате реакции, колориметрическим способом с использованием реактива Несслера.

Материальное обеспечение: сыворотка крови; 30% стандартный раствор мочевины , арбузные семечки, 7,5% раствор сульфата цинка; 1,5% раствор едкого натра; 0,2% раствор сегнетовой соли; реактив Несслера; дистиллированная вода; бумажные фильтры; водяная баня, термометр, настольная центрифуга.

Ход работы

1. В начале работы необходимо приготовить препарат уреазы. Для этого надо очистить 3-4 семечка арбуза от кожуры, и извлеченные зерна растереть в ступке, постепенно добавляя дистиллированную воду от 1 мл до 10 мл. Полученную эмульсию профильтруйте.

2. В две пробирки, опытную и стандартную, внесите по 1,5 мл дистиллированной воды.

3. Затем в опытную пробирку добавьте 0,1мл сыворотки крови, а в стандартную –

0,1 мл 30% раствора мочевины.

4. Далее в каждую из пробирок добавьте по 0,5 мл приготовленного Вами препарата уреазы.

5. Содержимое пробирок перемешайте и поместите на 20 минут в водяную баню при температуре 37 С.

6. По окончании инкубации охладите пробирки под проточной водой и добавьте в каждую пробирку по 0,2 мл 7,5% раствора сульфата цинка и по 0,2 мл 1,5% раствора щелочи. Тщательно перемешайте содержимое пробирок.

7. Далее пробирки необходимо центрифугировать в течение 10 минут до получения прозрачной надосадочной жидкости.

8. После центрифугирования из каждой пробы отберите в две чистые пробирки по 1,5 мл надосадочной жидкости.

9. Затем в каждую пробирку добавьте по 2,5 мл 0,2% раствора сегнетовой соли и по

0,5 мл реактива Несслера. Содержимое пробирок тщательно перемешайте.

10. Измерьте оптическую плотность опытного и стандартного растворов на ФЭКе при синем светофильтре в кювете шириной 5 мм против контрольного раствора (контрольный раствор готовят лаборанты).

Расчет содержания мочевины в сыворотке крови проводится путем решения пропорции:

Е_{опыт ----}Х мг% Е_{оп. х}30 мг %

Е_{стандарт ----} 30 мг% , тогда Х = -----------------,

Е_ст.

где: Е_оп.- экстинкция опытной пробы;

Е_ст. - экстинкция стандартного раствора мочевины.

Пересчетный коэффициент в систему СИ равен 0,1665.

Содержание мочевины в сыворотке крови в норме составляет 3,33 – 8,32 ммоль/л.

ВЫВОДЫ:

Подпись преподавателя:

Приложение 1

Граф логической структуры

ТЕМА 1.18. СПЕЦИАЛИЗИРОВАННЫЕ ПУТИ ОБМЕНА ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ. БИОСИНТЕЗ КРЕАТИНА. НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ

Актуальность темы

Биологическое значение аминокислот определяется не только их участием в синтезе белка. Свободные аминокислоты используются в образовании многих веществ, которые выполняют специфические функции коферментов, нуклеиновых кислот, гормонов, нейромедиаторов и других регуляторных и структурных молекул.

В связи с этим возникает значительный интерес в изучении аминокислот как источников физиологически активных соединений, имеющих медико-биологическое значение.

Теперь ознакомьтесь с целями занятия.

Общая цель

Уметь анализировать значение образования из аминокислот биологически активных соединений, а также механизм нарушения обмена веществ.

Конкретные цели: Цели исходного уровня:

Уметь:

1.Интерпретировать особенности метаболизма циклических аминокислот и его возможные нарушения.	1.Интерпретировать структуру и свойства аминокислот (кафедра медицинской и фармацевтической химии)
2.Интерпретировать особенности метаболизма глицина и серина
3.Интерпретировать роль креатина в энергообеспечивающей функции мышечной ткани.
4.Интерпретировать особенности метаболизма серусодержащих аминокислот и его возможные нарушения.

Для проверки исходного уровня Вам предлагается выполнить ряд заданий.