II. С активным центром фермента наиболее вероятно будет
взаимодействовать субстрат:
1)
|  2)
|  3)
|
 4)
|  5)
|
III. Амилаза слюны:
1) специфична по отношению к дисахаридам
2) расщепляет гликозидные связи, как в полисахаридах, так и дисахаридах
3) эффективно гидролизует α-(1-4)-гликозидные связи в крахмале и гликогене
4) специфична по отношению к мальтозе, но не действует на сахарозу.
5) избирательно гидролизует α-(1-6)-гликозидные связи в гликогене
IV. Фермент гексокиназа катализирует фосфорилирование гексоз:
гексоза + АТФ ―гексокиназа→ гексозо-6-фосфат + АДФ
В таблице приведены значения Km для разных субстратов:
| Субстрат | Km, мМоль/л |
| D-глюкоза D-фруктоза D-манноза | 0,04 1,50 2,00 |
При одинаковых концентрациях субстратов (10 мМоль/л), скорость реакции будет выше в случае:
1) глюкозы 2) фруктозы 3) маннозы
V. Гидролиз нейромедиатора ацетилхолина, катализируемый ацетилхолинэстеразой, ингибируется калимином, этот препарат используется при двигательных нарушениях после травм и параличей:
(CH3)2N+-CO-OCH3
↓ калимин
(CH3)3N+-(CH2)2-O-CO-CH3 ―ацетилхолинэстераза→ (CH3)3N+-(CH2)2-OH + HOOC-CH3
ацетилхолин холин ацетат
Ингибирующая способность калимина обусловлена:
1) способностью ингибитора взаимодействовать с продуктами реакции
2) структурным сходством с субстратом
3) структурным сходством с холином
4) способностью ингибитора взаимодействовать с субстратом
VI.
А. Глутаматдегидрогеназа, катализирующая реакцию дезаминирования Глу, проявляет максимальную активность при физиологических значениях рН:
При увеличении рН среды от 7,4 до 9,0 активность фермента резко уменьшается.
Б. Ключевой реакцией гликолиза является фосфорилирование фруктозо-6-фосфата:
фруктозо-6-фосфат + АТФ ―фосфофруктокиназа→ фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
При диабете, голодании в клетках тканей возрастает содержание цитрата (лимонной кислоты), который является аллостерическим ингибитором фосфофруктокиназы. В этих условиях резко уменьшается активность фермента.
Укажите цифрами последовательность событий, приводящих к уменьшению скорости реакции в каждом случае (А и Б):
1) нарушение комплиментарности активного центра и субстрата
2) изменение конформации фермента
3) разрыв слабых невалентных связей в молекуле фермента
4) изменение ионизации функциональных групп фермента и субстрата
5) изменение конформации активного центра
6) присоединение ингибиторов в аллостерическом центре
7) уменьшение скорости реакции
ГОУ ВПО «Уральская государственная медицинская академия
Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию»
Кафедра биохимии
Утверждаю
Зав. каф. проф., д.м.н.
Мещанинов В.Н.
_____‘’_____________2007 г