Сахаразо-изомальтазный комплекс
Этот ферментативный комплекс состоит из двух полипептидных цепей и имеет доменное строение. Сахаразо-изомальтазный комплекс прикрепляется к мембране микроворсинок кишечника с помощью гидрофобного (трансмембранного) домена, образованного N-концевой частью полипептида. Каталитический центр выступает в просвет кишечника (рис. 16.7). Связь этого пищеварительного фермента с мембраной способствует эффективному поглощению продуктов гидролиза клеткой.
Рис. 16.7. Сахаразо-изомальтазный комплекс. 1 – сахараза; 2 – изомальтоза; 3 – связывающий домен; 4 – трансмембранный домен; 5 – цитоплазматический домен
Сахаразо-изомальтазный комплекс гидролизует сахарозу и изомальтозу, расщепляя a-l,2- и, a-l,6-гликозидные связи. Кроме того, оба ферментных домена имеют мальтазную и мальтотриазную активности, гидролизуя a-l,4-гликозидные связи в мальтозе и мальтотриозе (трисахарид, образующийся из крахмала). На долю сахаразо-изомальтазного комплекса приходится 80% от всей мальтазной активности кишечника. Но, несмотря на присущую ему высокую мальтазную активность, этот ферментативный комплекс назван в соответствии с основной специфичностью. К тому же сахаразная субъединица – единственный фермент, гидролизующий сахарозу в кишечнике. Изомальтазная субъединица с большей скоростью гидролизует гликозидные связи в изомальтозе, чем в мальтозе и мальтотриозе (рис. 16.8, 16.9).
Рис. 16.8. Действие сахаразо-изомальтазного комплекса на мальтозу и мальтотриозу
Рис. 16.9. Действие сахаразо-изомальтазного комплекса на изомальтозу и олигосахарид
В тощей кишке содержание сахаразо-изомальтазного ферментативного комплекса достаточно высокое, но оно снижается в проксимальной и дистальной частях кишечника.
Гликоамилазный комплекс
Этот ферментативный комплекс катализирует гидролиз a-1,4-связи между глюкозными остатками в олигосахаридах, действуя с восстанавливающего конца. По механизму действия этот фермент относят к экзогликозидазам. Комплекс расщепляет также связи в мальтозе, действуя как мальтаза. В гликоамилазный комплекс входят две разные каталитические субъединицы, имеющие небольшие различия в субстратной специфичности. Наибольшая гликоамилазная активность комплекса – в нижних отделах тонкого кишечника.
β-Гликозидазный комплекс (лактаза)
Лактаза расщепляет β-1,4-гликозидные связи между галактозой и глюкозой в лактозе (рис. 16.10).
Рис. 16.10. Действие лактазы
По химической природе этот ферментативный комплекс является гликопротеином. Лактаза, как и другие гликозидазные комплексы, связана со щёточной каемкой и неравномерно распределена по всему тонкому кишечнику. Активность лактазы колеблется в зависимости от возраста. Так, у плода активность лактазы особенно повышена в поздние сроки беременности и сохраняется на высоком уровне до 5-7-летнего возраста. Затем активность фермента снижается, составляя у взрослых 10% от уровня активности, характерного для детей.
Трегалаза
Трегалаза – также гликозидазный комплекс, гидролизующий связи между мономерами в трегалозе (дисахариде, содержащемся в грибах). Трегалоза состоит из двух глюкозных остатков, связанных гликозидной связью между первыми аномерными атомами углерода (рис. 16.11).
Рис. 16.11. Строение трегалозы
Совместное действие всех перечисленных ферментов завершает переваривание пищевых олиго- и полисахаридов с образованием моносахаридов, основной из которых – глюкоза. Кроме глюкозы, из углеводов пищи также образуются фруктоза и галактоза, в меньшем количестве ‒ манноза, ксилоза, арабиноза.