Ф. ,строение, номенклатура, классификация, ф-х св-ва, различ. и сходство ф и неорг. кат

Определение ферментов, отличие и сходство ферментов и неорганических катализаторов

Ферменты (от лат. fermentum - закваска), или энзимы (от греч. еп - внутри, гуте - закваска) - биологические катализаторы белко­вой природы, синтезируемые живой клеткой и активирующие биохи­мические процессы.

Русский физиолог И.П. Павлов называл ферменты "возбудите­лями жизни".

В настоящее время известно около 3000 ферментов, более 200 из них получено в кристаллическом состоянии.

Ферментология (энзимология) — наука о ферментах и катали­зируемых ими реакциях.

Каждый вид ферментов катализирует превращение определен­ных веществ (субстратов), иногда - лишь "единственного вещества в единственном направлении.

Субстрат — соединение, превращение которого катализирует фермент, образуя с ним фермент-субстратный комплекс.

Необходимо различать ферменты и неорганические катализаторы.

Различие ферментов и неорганических катализаторов

Показатель Фермент   Неорганические катализаторы
Химическая природа Биополимер Низкомолекулярное соединение  
Специфичность в отно­шении субстрата Высокая Низкая  
Оптимум t 35...45°С Более 100°С  
Оптимум рН Физиологический диапазон рН Сильнокислая или сильнощелочная среда  
Давление Атмосферное Выше атмосферного  
Увеличение скорости 108-10" ■ 102-10б  

Сходство между ферментами и катализаторами небиологиче­ской природы заключается в том, что они:

1. Не меняют направления реакции.

2. Катализируют энергетически реальные реакции.

3. Не смещают равновесия обратимых процессов.

4. Не расходуются в процессе реакции.

Химическая природа ферментов

Ферменты — это глобулярные белки. Они подразделяются на одно-компонентные (простые белки) и двухкомпонентные (сложные белки) фер­менты. Сложные ферменты называются холоферментами. Белковые ком­поненты двухкомпонентных ферментов называются апоферментами, небелковые — кофакторами. Последние подразделяются на кофермен-ты и простетические группы. Кофермент — это небелковая часть, лабильно связанная с апоферментом, простетическая группа — небел­ковая часть, прочно связанная с белком.

История открытия ферментов

Эликсиры (от араб, аль-иксир — камень мудрости или жизнен­ный сок) были для алхимиков средневековья теми магическими на­питками, которые облагораживают "неблагородные" вещества, про­длевают жизнь, способны излечить любую болезнь.

ферменты (энзимы) — это биологические катализа­торы, без которых не было бы жизни. Они катализируют, управляют ирегулируют миллионы химических превращений во всех живых су­ществах. Лишь во взаимодействии с ферментами становятся актив­ными витамины, гормоны и микроэлементы.

Уже в Древнем Египте люди наблюдали и использовали на прак­тике ферментативные реакции, например брожение при варке пива ивыпечке хлеба.

Изучение ферментов началось лишь в конце XVIII века. Обычно "ферментацией" (от лат. fervere - варить) назывались процессы разложения одного вещества под действием другого; при этом про­цессы, происходящие с образованием пузырьков углекислого газа, назывались брожением.

К первым научным описаниям ферментативных процессов от­носится описание пищеварения у животных. Рене Антуан Реомюр (1683-1757) Ладзаро Спалланцани (1729-1799).

Таким образом, ферменты, безусловно, обладают всеми свой­ствами белков. Они активны и стабильны лишь в определенных усло­виях. В физиологическом диапазоне скорость большинства фермен­тативных реакций, как и всех других химических реакций, с повышением температуры возрастает. Однако при более высоких температурах начинается разрушение структуры белка, происходит денатурация и, как следствие, инактивация фермента. Ферменты функ­ционируют при нормальном давлении и, как правило, лучше всего в нейтральной среде. Однако существуют также ферменты (напри­мер, пепсин, который функционирует в желудке), для действия кото­рых оптимальной является кислая среда. Некоторые ферменты луч­ше всего функционируют в щелочной среде.Но и в оптимальных условиях наблюдается "старение" фермен­тов: при потере активности они часто расщепляются специфическими для данной клетки протеазами, после чего необходим синтез новых молекул тех же ферментов.

КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

2.1. Номенклатуры

Тривиальная номенклатура. Первоначально ферментам давали названия, образуемые путем добавления окончания -аза к названию субстрата, на который данный фермент действует, например:Амилазы (от греч. amilos — крахмал) — ферменты, гидролизую-щие крахмал (амилон).Липазы (от греч. lipos — жир) — ферменты, гидролизующие жиры.Протеиназы (от греч. protos — главный, важный) — ферменты, гидролизующие белки (протеины).

Номенклатура по типу реакции. Ферментам, катализирующим близкие по типу реакции, давали названия, указывающие тип реак­ции: ацилазы, декарбоксилазы, дегидрогеназы, оксидазы.

Номенклатура, введенная Международным биохимическим со­юзом - International Union of Biochemisty . Основные принци­пы этой номенклатуры состоят в следующем:

— ферменты называются и классифицируются в соответствии с типом и механизмом;

— реакции и ферменты, которые их катализируют, подразделя­ются на шесть классов, в каждом из которых имеется несколько подклассов (от 4 до 18);

— название фермента состоит из двух частей (первая часть — название субстрата или субстратов, вторая — тип катализируемой реакции) и оканчивается на -аза;

— дополнительная информация заключается в скобки;

— каждый фермент имеет кодовый номер по классификации ферментов (КФ). Первая цифра характеризует класс реакции, вто­рая — подкласс, третья — подподкласс, четвертая — порядковый но­мер фермента в его подподклассе. Например, КФ 2.7.1.1 означает, что фермент относится к классу 2 (трансфераза), подклассу 7 (пере­нос фосфата), подподклассу 1 (акцептором является спирт). Послед­няя цифра обозначает фермент гексокиназу — D-гексозо-б-фосфо-трансферазу, т. е. фермент, катализирующий перенос фосфата с АТФ к глюкозе.

Классы ферментов

Ферменты подразделяются на шесть классов:

1. Оксидоредуктазы (18 подклассов).

2. Трансферазы, или феразы (8 подклассов).

3. Гидролазы (11 подклассов).

4. Лиазы, или десмолазы (6—7 подклассов).

5. Изомеразы и мутазы (5—6 подклассов).

6. Лигазы, или синтетазы (5 подклассов).