Раздел V. ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ
Полимерные азотистые соединения – белки и нуклеиновые кислоты – определяют основные свойства живых систем. Все многообразие живых объектов определяется наследственной (генетической) программой, заложенной в нуклеиновых кислотах. Вся генетическая информация, заложенная в ДНК, реализуется через РНК в структуре соответствующего белка. Процесс передачи информации не может происходить без белков. В основе важнейших механизмов регуляции процессов обмена веществ лежат разнообразные белки.
Главным предназначением аминокислот у человека и животных является участие в биосинтезе белка. Различные аминокислоты служат исходным материалом, поставляющим атом азота и фрагменты углеродной цепи для образования большого числа биологически активных азотсодержащих соединений. Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов, гормонов, медиаторов.
Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот, строении и функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при последующем изучении медицинской генетики, наследственных болезней и иммунной системы организма.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА – усвоить:
– общие и индивидуальные пути превращения важнейших аминокислот;
– механизмы обезвреживания аммиака;
– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;
– пути обмена нуклеиновых кислот и порфиринов;
– механизм биосинтеза и регуляцию обмена информационных молекул;
– молекулярные механизмы генетической изменчивости.
Тема 5.1. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ.
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
Вопросы для самоподготовки
1. Что такое азотистый баланс? Назовите виды азотистого баланса.
2. Назовите условия, определяющие биологическую ценность белков.
3. Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты? Перечислите незаменимые аминокислоты.
4. Что представляют собой глюко- и кетогенные аминокислоты?
5. Назовите кетогенные аминокислоты.
6. Назовите аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и кетогенными.
7. Напишите структурные формулы незаменимых аминокислот.
8. Напишите структурные формулы условно-заменимых аминокислот.
9. Напишите структурные формулы заменимых аминокислот.
10. Что такое «резервные» белки организма? Какие белки можно рассматривать как резервные?
11. Назовите продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в кровь.
12. Назовите аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.
13. Назовите продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина, орнитина, цистеина и метионина. Напишите структурные формулы этих продуктов.
14. Где происходит обезвреживание продуктов гниения аминокислот? Как выделяются продукты обезвреживания из организма?
15. Что представляет собой ФАФС и УДФГК? Как продукты гниения обезвреживаются этими соединениями?
16. Что такое дезаминирование? Назовите виды дезаминирования аминокислот.
17. Назовите вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.
18. Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с наибольшей скоростью?
19. Что представляет собой трансаминирование?
20. Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?
21. Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.
22. Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.
23. Что представляет собой трансдезаминирование?
24. Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
25. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.
26. Что представляет собой восстановительное аминирование?
27. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.
28. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, α‑кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.
29. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты образуются при декарбоксилировании?
30. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.
31. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.
32. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.
33. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.
34. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.
35. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных и человека.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Вспомните формулы аминокислот, участвующих в синтезе белков и их свойства, заполните таблицу:
| № | Аминокислота | Формула | Свойства радикала | Группа по возможности синтеза в организме |
| 1. | Аланин | Гидрофобная | Заменимая | |
| … | ||||
| … | ||||
| 20. |
2. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):
1) гема;
2) белков;
3) биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот (адреналин, тироксин);
4) жирных кислот;
5) глюкозы.
3. Пищевая ценность белка зависит от:
1) присутствия всех 20 аминокислот
аминокислотного состава;
2) порядка чередования аминокислот;
3) наличия всех незаменимых аминокислот;
4) возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте.
4. Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те, при которых наблюдается:
1) старение; а) положительный азотистый баланс;
2) взрослый человек (нормальное б) отрицательный азотистый баланс;
питание; в) азотистое равновесие.
3) длительное тяжелое заболевание;
4) период роста;
5) голодание.
5. Соляная кислота желудочного сока:
1) денатурирует белки пищи;
2) создает оптимум рН для пепсина;
3) активирует пепсин аллостерическим путем;
4) обеспечивает всасывание белков;
5) вызывает частичный протеолиз пепсиногена.
6. Протеолитические ферменты синтезируются в:
1) химотрипсин; а) активной форме;
2) аминопептидаза; б) неактивной форме;
3) оба; в) поджелудочной железой;
4) ни один. г) желудком.
7. Биологическое значение переваривания белков:
1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных белков организма;
2) источник незаменимых аминокислот;
3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;
4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки слизистой оболочки кишечника;
5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически активных соединений.
8. Реакции трансаминирования используются в:
1) синтезе заменимых аминокислот;
2) начальном этапе катаболизма аминокислот;
3) перераспределении аминного азота в организме;
4) синтезе незаменимых аминокислот;
5) образовании аминокислот в клетках.
9. Центральная роль глутаминовой кислоты в промежуточном обмене аминокислот определяется тем, что глутамат:
1) участвует в трансаминировании как универсальный донор аминогруппы;
2) легко образуется из a-кетоглутарата – универсального акцептора аминогруппы;
3) дезаминируется НАД-зависимой глутаматдегидрогеназой;
4) является заменимой аминокислотой;
5) подвергается непрямому дезаминированию.
10.Назовите аминокислоты-предшественники биогенных аминов:
| 1. триптофан; 2. серин; 3. глутамат; 4. тирозин. | а) ацетилхолин; б) ГАМК; в) серотонин; г) дофамин; д) норадреналин. |
11.Выберите витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов:
| 1. синтез; 2. инактивация; 3. оба процесса; 4. ни один. | а) пантотеновая кислота; б) пиридоксин; в) рибофлавин; г) никотиновая кислота. |
12.Объясните, почему ГАМК в виде препаратов аминалона или гаммалона используется в клинике при лечении заболеваний, связанных с резким возбуждением коры головного мозга?
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 303-315.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 303-315.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 322-350.
4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 409-446.
5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 227-235, 243-246, 253-255.
6. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.
7. Тестовые задания по биохимии.
8. Лекционный материал.
9. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторная работа № 49.
Дополнение к лабораторной работе. Данные для построения калибровочного графика расчета содержания пировиноградной кислоты.
| Оптическая плотность (Е) | Содержание пировиноградной кислоты в ммолях |
| 0,071 0,099 0,142 0,212 0,242 0,383 0,411 | 0,05 0,10 0,15 0,20 0,25 0,40 0,45 |
Клинико-диагностическое значение. Определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови имеет исключительно важное значение для диагностики заболеваний сердца и дифференциальной диагностики болезней печени.