Пептидной связью между -NH2 и -COOH группами аминокислот

5. дисульфидными мостиками серосодержащих аминокислот

 

11. В процессе гель-хроматографии белки разделяются благодаря 1.различиям во 2-,3-,4-чной структурах белковой молекулы

2.аффинному связыванию по сродству типа гормон-рецептор

3.способности проходить через полупроницаемые мембраны 4.различным электрическим зарядам молекул белков 5.различным молекулярным массам(размерам) молекул белков

 

12. Гетероциклическим кольцом не является 1.пиримидиновое 2.пиридиновое 3.пуриновое 4.бензольное 5.имидазольное

 

13. В состав &-аминокислот, образующих белки, не входит химический элемент 1.кислород, O 2.фосфор, P 3.сера, S 4.водород, H 5.азот, N

 

14. В кислой среде молекулы белка 1.движутся к катоду 2.аггрегируют с другими белковыми молекулами 3.быстро теряют свою первичную и вторичную структуры 4.не движутся в электрическом поле 5.движутся к аноду

 

15. В состав белков тканей растений и животных входят исключительно 1.замениммые аминокислоты 2.незаменимые аминокислоты 3.D-аминокислоты 4.L-аминокислоты 5.оксиаминокислоты

 

16. Нуклеотид в отличие от нуклеозида 1.входит в состав т-РНК 2.входит в состав ДНК 3.обладает вторичной структурой 4.имеет в своем составе остаток фосфата 5.имеет в своем составе только пиримидиновые основания

 

17. При кислотном гидролизе белка происходит 1.разрушение пептидных связей в белковых молекулах 2.повышенная диссоциация молекул воды 3.разрушение водородных связей в белковой молекуле 4.обратимая денатурация белка 5.разрушение связей,формирующих третичную структуру белка

 

18.При диализе белкового раствора с использованием мешочка из полупроницаемой мембраны происходит 1.гидролиз белковых молекул до свободных аминокислот 2.разделение на мембране молекул белка на + и - заряженные

3.прохождение молекул белка через полупроницаемую мембрану

4.инактивация белковых гормонов и ферментов 5.снижение концентрации солей в растворе белка

 

19. К белкам относят полипептиды с молекулярной массой не менее 1.1000 дальтон 2.3000 дальтон 3.6000 дальтон 4.25000 дальтон 5.100000 дальтон

 

20. Белки плазмы крови млекопитающих не разделяются методом 1. высаливания 2. гель-фильтрации 3. диализа 4. ионообменной хроматографии 5. электрофореза

 

21. Изоэлектрическая точка многих белков находится в слабо- кислой(pH=5,5...7,0) среде благодаря преобладанию в их составе аминокислот 1.аланина и валина 2.аспартата и глутамата 3.аргинина и лизина 4.тирозина и фенилаланина 5.цистеина и цистина

 

22. Белковые молекулы образуют устойчивые растворы благодаря 1.водородным связям между отдельными молекулами белка 2.броуновскому движению молекул растворителя 3.наличию у них заряда и атмосферы из молекул воды 4.наличию онкотического давления в растворах белка 5.оптимальной температуре, равной 25 градусов по Цельсию

 

23. Наименьшей молекулярной массой среди &-аминокислот, входящих в состав белков организма, обладает аминокислота 1.аланин 2.валин 3.глицин 4.аргинин 5.цистеин

 

24. Содержит атом серы и может образовывать дисульфидную связь в молекуле белка отстаток аминокислоты 1.гистидина 2.глицина 3.метионина 4.серина 5.цистеина

 

25. В норме соотношение альбуминов и глобулинов плазмы крови (коэффициент А/Г ) равен 1.0,5 2.2,6 3.1,0 4.1,8 5.7,0

 

26. При серповидноклеточной анемии молекулярный дефект заклю-чается в 1.замене остатка глутамата в 6 положении в b-цепи на валин

2.замене остатка глутамата в 6 положении в b-цепи на лизин

3.замене остатка глутамата в 116 положении в &-цепи на лизин

4.замене остатка аспартата в 68 положении в &-цепи на лизин

5.замене остатка валаина в 67 положении в b-цепи на глутамат

 

27. В молекуле гемоглобина F содержится 1.2 альфа- и 2 бета- пептидные цепи 2.2 альфа- и 2 гамма- пептидные цепи 3.4 бета-пептидные цепи 4.4 альфа-пептидные цепи 5.1 полипептидная цепь, состоящая из 4 участков &-спирали

 

28. Вторичная структура белковой молекулы(альфа-спираль и бета-структура) формируется благодаря следующей связи 1.ковалентной(пептидной) 2.водородной 3.ионной 4.ковалентной(дисульфидной) 5.гидрофобного взаимодействия

 

29. С-концевой аминокислотой в молекуле белка называется тот аминокислотный остаток, который 1.находится в левом конце белковой молекулы 2.содержит свободный -СООН, связанный с c-углеродным атомом 3.находится в правом конце белковой молекулы 4.содержит свободный -СООН, связанный с b-углеродным атомом

5.содержит свободный -СООН, связанный с &-углеродным атомом

 

30. N-концевой аминокислотой в молекуле белка называется тот аминокислотный остаток, который 1.содержит -NH2 группу, связанную с &-углеродным атомом

2.содержит дополнительную -NH2 группу в радикале 3.при синтезе белковой молекулы присоединяется последним

4.является остатком аминокислоты метионина 5.содержит азот в цикле, находящемся радикале аминокислоты

 

31. В норме в эритроцитах взрослого человека содержится, в основном, гемоглобин типа 1.Нb F 2.Hb CO 3.Hb M 4.Hb A2 5.Hb A1

 

32. В щелочной по отношению к их изоэлектрической точке (pI) среде молекулы белков и аминокислот 1.заряжены положительно 2.заряжены отрицательно 3.не имеют электрического заряда 4.легко выпадают в осадок 5.образуют истинные растворы

33. Первичную структуру белковой молекулы можно разрушить 1.инкубацией в растворе мочевины 2.насыщением белкового раствора солью сульф.аммон.(NH4)2SO4

3.кипячением в растворе HCl 4.нагреванием раствора белка до 45 градусов по Цельсию 5.нагреванием раствора белка до 60 градусов по Цельсию

 

34. В состав ДНК не входит 1.АМФ 2.ГМФ 3.ТМФ 4.ЦМФ 5.УМФ

 

35. Не относится к сложным белкам класса металлопротеидов белок 1.церулоплазмин 2.трансферин 3.гемосидерин 4.муцин 5.ферритин

 

36. Авторам(и), предложившим(и) теорию строения ДНК по типу "двойной спирали" являются 1.Э.Чаргафф, 1949г. 2.Л.Поллинг и Кори,1951г. 3.Ф.Крик и Дж.Уотсон,1953г. 4.Дж.Кендрью и М.Перутц,1957г. 5.Ф.Сэнгер,1958г.

 

37. В изоэлектрической точке молекулы белка 1.полностью экранируются ионами солей 2.полностью диссоциируют 3.содержат равное количество + и - зарядов 4.движутся как к аноду,так и к катоду 5.полностью ассоциируют

 

38. В составе белка казеина остаток фосфата соединяется с белком следующей связью 1.пептидной 2.гликозидной 3.водородной 4.дисульфидной 5.сложноэфирной

 

39. Альбумин плазмы крови обратимо выпадает в осадок в результате 1.диализа 2.полунасыщения раствора сульфатом аммония 3.насыщения раствора сульфатом аммония 4.насыщения раствора сульфатом натрия 5.насыщения раствора хлоридом натрия

 

40. Из перечисленных ниже типов РНК не является таковым 1.тип "клеверного листа" 2.матричная 3.минорная 4.транспортная 5.рибосомальная

 

41. Из перечисленных ниже четвертичной структурой обладает только белок 1.миоглобин 2.гемоглобин 3.инсулин 4.ангиотензиноген 5.холестерин

 

42. Азотистому основанию гуанин, находящемуся в составе РНК, комплементарен 1.цитозин 2.тимин 3.трансферин 4.циклический АТФ 5.пурин в составе ДНК

 

43. И ферментам, и небиологическим катализаторам присуще следующее общее свойство: 1.специфичность пути реакции 2.субстратная специфичность 3.свойства белков 4.pH реакционной среды 6,0-7,4 5.способность катализировать прямую и обратную реакции

 

44. Смесь ферментов нельзя разделить методом 1.высаливания 2.диализа 3.гель-фильтрации 4.электрофореза 5.ионообменной хроматографии

 

45. К классу гидролаз не относится фермент 1.амилаза 2.фосфатаза 3.гликогенсинтаза 4.холинэстераза 5.пепсин

 

46. Активным центром в молекуле фермента называется 1.небелковая часть молекулы сложного белка-фермента 2.пептид,высвобождающийся при активации профермента 3.часть апофермента,связывающую его с простетической группой