Тропомиозин играют важную роль в механизмах взаимодействия актина и
Миозина.
В середине саркомера между нитями актина располагаются толстые
нити белка миозина. В миозине (мол. масса 460 000—500 000) различают
Две тяжелые цепи миозина (мол. масса 200 000—250 000), переплетенные
Между собой, каждая из которых имеет грушевидную головку и две пары
Легких цепей миозина (мол. масса 15 000—27 000), также скрученных меж-
Ду собой. Тяжелый миозин обладает АТФазной активностью и связывается
С F-актином, причем АТФазная активность тяжелого миозина в присутст
Вии F-актина увеличивается в 100—200 раз.
Миозиновые филаменты имеют длину около 1,6 мкм. В поляризацион
Ном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследст
Вие двойного лучепреломления) — анизотропный А-диск. В центре его
Видна более светлая полоска Н. В ней в состоянии покоя нет актиновых
Нитей. По обе стороны А-диска видны светлые изотропные полоски —
Диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина и
Миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая
Длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроско
Пии в центре Н-полоски обнаружена М-линия — структура, которая удер
Живает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можно
увидеть гексагональную организацию миофиламента: каждая нить миози
на окружена шестью нитями актина (рис. 2.13, Б).
При электронной микроскопии на боковых сторонах миозиновой нити
Обнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков.
Они ориентированы по отношению к оси миозиновой нити под углом
С. Согласно современным представлениям, поперечный мостик со
Стоит из головки и шейки. Головка приобретает выраженную АТФазную
Активность при связывании с актином. Шейка обладает эластическими
Свойствами и представляет собой шарнирное соединение, поэтому головка
Поперечного мостика может поворачиваться вокруг своей оси.
Использование микроэлектродной техники в сочетании с интерферен
Ционной микроскопией позволило установить, что нанесение электриче
Ского раздражения на область Z-пластинки приводит к сокращению сарко
Мера, при этом размер зоны диска А не изменяется, а величина полосок Н и
I уменьшается. Эти наблюдения свидетельствовали о том, что длина миози-
Новых нитей не изменяется. Аналогичные результаты были получены при
Растяжении мышцы — собственная длина актиновых и миозиновых нитей
Не изменялась. В результате этих экспериментов выяснилось, что изменя
Лась область взаимного перекрытия актиновых и миозиновых нитей. Эти
факты позволили Н. Huxley и A. Huxley предложить теорию скольжения ни
тей для объяснения механизма мышечного сокращения. Согласно этой те
Ории, при сокращении происходит уменьшение размера саркомера вследст
Вие активного перемещения тонких актиновых нитей относительно толстых
Миозиновых. В настоящее время выяснены многие детали этого механизма
И теория получила экспериментальное подтверждение.
Механизм мышечного сокращения. Мышечные волокна разных организ
Мов и даже разных тканей одного организма имеют различные молекуляр
Ные механизмы сокращения и расслабления. Существуют два основных
механизма: актиновый и миозиновый. Для скелетных мышц позвоночных
Характерен актиновый механизм, а для гладких — миозиновый. Рассмот
Рим актиновый механизм.
В процессе сокращения мышечного волокна в нем происходят следую
Щие преобразования.
• Электрохимическое преобразование:
• генерация ПД;
• распространение ПД по Т-системе;
• электрическая стимуляция зоны контакта Т-системы и саркоплазма-
Тического ретикулума, активация ферментов, образование инозитол-
трифосфата, повышение внутриклеточной концентрации ионов Са2 +.
* Хемомеханическое преобразование:
• взаимодействие ионов Са2 + с тропонином, освобождение активных