Дополнительная информация к практическому занятию № 2

Вопросы к практическим занятиям по биологии

Практическое занятие № 1

«Наследственная информация и её реализация в клетке»

ЗНАТЬ:

1. Строение и функции ДНК (строение нуклеотида, правило комлиментарности)

2. Строение РНК, функции иРНК, рРНК, тРНК

3. Дать определение понятиям: ген, генетический код, кодон, антикодон, триплет, репликация, биосинтез; перечислить свойства генетического кода

4. Строение рибосом, функции рибосом в процессе биосинтеза белка

5. Процесс транскрипции: определение, суть процесса

6. Процессинг: определение, суть процесса, сплайсинг

7. Процесс трансляции: определение, этапы трансляции – инициация, элонгация и терминация, суть процесса

8. Регуляция транскрипции и трансляции на примере бактерий

9. Решение задач

УЧЕБНИК ОБЩАЯ БИОЛОГИЯ 10 кл. под ред. В.Б. Захарова стр.119-123, лекция

 

Практическое занятие № 2

«Каталитическая активность ферментов в живых клетках»

ЗНАТЬ:

1. Характеристика автотрофных, гетеротрофных и хемотрофных организмов

2. Характеристика пластического обмена. Фотосинтез.

3. Характеристика энергетического обмена. Дыхание.

4. Характеристика хемосинтеза.

5. Дополнительная информация

Дополнительная информация к практическому занятию № 2

Ферменты –это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетке, т.е. являются биологическими катализаторами.

Строение ферментов

1. Простые (однокомпонентные, состоят из белков: амилаза, пепсин, трипсин)

2. Сложные (двухкомпонентные, состоят из белковой части (апофермент) и небелковой части (кофермент– витамины или минеральные вещества).

Каталитическую активность сложные ферменты проявляют только в присутствии коферментов. Каталитическую активность проявляет не вся молекула фермента, а только его незначительная часть называемая активным центром фермента.

Классификация ферментов

Классы ферментов	Катализируемая реакция	Примеры ферментов
Оксидоредуктазы	Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому (окислительно-восстановительные реакции)	Дегидрогеназа, оксидаза, каталаза
Трансферазы	Перенос определенной группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы) от одного вещества к другому	Трансаминаза, киназа
Гидролазы	Реакции гидролиза (гидролитическое расщепление внутримолекулярных связей)	Липаза, амилаза, пепсин, трипсин
Лиазы	Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, С-N, C-O, С-S	Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза
Изомеразы	Внутримолекулярная перестройка (реакции изомеризации)	Изомераза, мутаза
Лигазы	Соединение двух молекул в результате образования новых связей С-С, С-N, C-O, С-S, сопряженное с распадом АТФ (ускоряют реакции синтеза)	Синтетаза

Название фермента образуется от названия катализируемого вещества с добавлением окончания “аза” (ферментускоряющий распад белков – протеаза, жиров – липаза, углеводов – амилаза).

Свойства ферментов

1.Высокая каталитическая активность(углекислый газ из крови связывается с гемоглобином в карбогемоглобин со скоростью 10 молекул в секунду, а при ферменте карбоангидраза в 10 раз больше).

2.Специфичность(избирательность) действия(один фермент катализирует одну реакцию).

3.Регулируемость активности ферментов(внутренняя среда организма из-за действия ферментов всегда постоянна).

Факторы влияющие на активность ферментов

1.Концентрация фермента и субстрата(чем выше концентрация исходных веществ, тем выше скорость реакции).

2.Активная реакция среды (рН) (большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная).Некоторые активны только в кислой среде (пепсин рН=2), некоторые только в щелочной (липаза рН=9).При физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов).

3.Температура(Различные клеточные ферменты работают в своем диапазоне температур, где они проявляют наибольшую активность (средние температуры 37-40 С).При низких температурах активность ферментов замедляется, при высоких фермент(белок) разрушается (денатурация белка).При замораживании фермент сохраняет свою структуру и затем при размораживании восстанавливает свои свойства).

4.Активаторы и ингибиторы (ионы металлов, низкомолекулярные вещества). Активаторыповышают активность фермента (АТФ-аза миозина мышц активируется ионами Са),ингибиторыснижают активность фермента, т.к. занимают место субстрата (конкурентные ингибиторы), или соединяются с неактивной частью и тем самым меняют химическую природу фермента (катализ нарушается) (неконкурентные ингибиторы – ионы тяжелых металлов – свинец, медь, ртуть, мышьяк и многие яды).

Механизм действия ферментов

Взаимодействие субстрата и фермента происходит в несколько стадий:

1. взаимодействие субстрата (S) с активным центром фермента (Ф) и образование фермент-субстратного комплекса,

2. преобразование в фермент-субстратном комплексе с образованием нового продукта,

3. отделение продукта реакции от активного центра фермента (сам фермент в ходе реакции не изменяется и вступает в другие реакции вновь).

А + В = АВ (скорость медленная)

субстрат новый продукт

А + Ф = АФ + В = АВ + Ф (скорость быстрая)