Саркомер рылысы
АРААНДЫ МЕМЛЕКЕТТІК МЕДИЦИНА УНИВЕРСИТЕТІ
Реферат
Таырыбы: Блшыет жиырылуыны биофизикасы.
Блшыет жиырылуын лгілеу.
Орындаан:Кужанбаев Х.Т.
Айтлова С.
Топ: 1-006 ЖМ
Араанды аласы 2016 жыл
Жоспар:
I. Кіріспе
II. Негізгі блім
Блшы ет талшыыны рылысы.
Блшы етті жиырылуы.
3.«Хилл тедеуі. Блшыет жиырылуын лгілеу. Электромеханикалы абаттасу.»
Кіріспе
Блшыет - адамда, омырталы жануарларда жне кптеген омыртасыздарда денені озалыса келтіретін мше. Оны негізін блшыет талшытары райды. Блшы ет рамы 75%-і су, 25%-і белок, май, кмірсу жне мениралды тздардан трады. Адам денесінде 400-ден астам блшы ет бар, олар дене салмаыны 40%-тен астамын райды. Блшы ет пішініне, атаратын ызметіне, орналасан жеріне байланысты алуан трлі, олар зын, ыса, жалпа болып келеді. Миология (myologia, грек, mys — ет, logos — ілім) — адам мен жануарлар блшыеттер жйесі туралы ілім. Блшы еттер адам мен жануарлар организмдеріні кеістіктегі орын ауыстыру немесе дене мшелеріні салыстырмалы имыл-озалыстарын іс жзіне асырады. Блшыеттер: аа блшыеттері, ішкі блшыеттер жне жрек блшыеттері болып блінеді.
Блшы ет талшыыны рылысы.
Миоцит
аа блшы еттері кп ядролы жасушалардан трады. Олар бір-бірімен блшы етті жиырылуа келтіретіп, озу импульсі тетін плазматикалы мембранамен байланысан. Миоцитті диаметрі зындыына араанда ыса. Оны зындыы трлі блшытарда 5 тен 100 мм дейін жетеді, диаметрі зындыына араанда едуір тмен 10 нан 100 мкм дейін. Мндай зындыты алыдытан басым болуын ршы трізді торшада оны талшы деп атауа ммкіндік береді. Блшы ет талшыы кптеген жеке торшаларды осындысынан болады. Себебі миоцит (едуір крделі торша) рамында бірнеше ядролар бар. (сурет 1)
Сурет 1. Блшыты рылымды схемасы (по Woledge R. et al., 1992).
Миофибриллалар
Миоцит рамында (клдене имасында) 103 миофибрилл бар. Блшы ет жасушасы кптеген ысару талшытарынан трады. Олар – бір-біріне параллельді орналасан миофибриллдер деп аталады (Сурет 1). ысаруа бейім миофибриллдер диаметрі жуытаанда 1мкм-ді райды. Миофибриллдерді бойымен саны кп саркомерлер орналасады ( грек. сзінен sarx - ет, meros – блік ), бір-бірімен тізбек трізді жаланады. Крші саркомерлер бір-бірімен десмин ауызы арылы «желімденеді», з кезегінде десмин актин жіпшелерімен актин-десминді торлы байланыс тзеді.
Саркомер рылысы
Миоцит шекараларыны реттілігіне байланысты крші миофибриллдерді саркомерлері беттеседі. Микроскоптан араанда, клдене жолаты (аалы) блшыты белгілі бір реттілікпен орналасуы олардаы ашы немесе (изотропты-I) жне ара (анизотропты-А) жолатарды бір текті реттілігіне байланысты (сур.2). Анизотропты дисктер екілік суле сынумен абілетті: арапайым жарыта араы болады, ал поляризацияланан жарыта-клденеінен млдір (ашы тсті), зынынан млдір емес.
Изотропты дисктерге екілік суле сынуы тн. І-дискіні орталы блікте араы кршілес саркомерлермен арасындаы байланыса тн. Бл араы жола 80-160 нм Z-сызыы деп аталады. Ол миофибриллдер арасындаы крші саркомер арасындаы шекара ызметін атарады. Электронды микроскоптан крініп трандай, рбір саркомер жіішке (актинді) жне (миозинді) филаменттерден трады. Олар протофибриллалар деп аталады, оларды саны орташа бір миофибриллде 2500-ді райды. Протофибриллдер бір – біріне параллельді орналасады (сур.3 араыз). А дисктерінде оларды миозин жіпшелері жабады. А дискіні ортасында ашы блік (Н жола) басталады, онда тек миозинді жіптер байалады. Демек, анизотропия былысы актинді жне миозинді филаменттерді бірдей кездесуімен сипатталады. Клдене иынды бойында саркомерде жіпшелер ашанда гексагональді жйе райды, мнда рбір миозинді протофибрилла алты актинді, ал рбір актинді ш миозинді протофибриллалармен рекеттеседі (сур.3). Жіішке жне жуан филаменттер серлері клдене кпірлер арылы іске асады, ондай кпірлер миозинді молекулалар бастарынан ралады. Олар миозин жіпшесіні зынынан бойлай 120° брыш жасап орналасан кршілес миозин кпірлеріні арасындаы араашытытары 43 нм те. зынынан бойлай орналасан кпір химиомеханикалы трлендіргіш ызметін атарады. Актин мен миозин филаменттерді бір – бірінен ата арасында параллельді 13 нм араашыты саталады. Босасыан кйде блшы ет тропомиозин молекуласымен апталан тропомиозин екі жіпшелі массалары 34 жне 36 кДа молекулярлы субірліктерден ралады. зындыы 41нм адамы 7 нм молекуламен братылан.
Сурет 3. Саркомерді рылысы: а-тігінен имасы, б-жуан жне жіішке жіпшелерді иылысындаы клдене имасы, в-жуан жне жіішке жіпшелерді озалысы нтижесіндегі саркомер зындыыны згеруі.
Екі F-актин жіпшелеріні арасындаы бралан белсенді орталытар миозинді бастармен байланыса тсіп, блшы ет жиырылады. Актин, миозин жне тропомиозин миоценттерінен баса клдене жолаты блшы етті маызды баыттаушы ауыз болып тропонин табылады. Ол актинді филамент пен тропомиозинді жіпшемен байланысады. Оны ш суббірлігі осындыда молекулярлы массасы 76 кДа те. Бір суббірлік 4 ион Са2+ байланысуы ммкін мндай рекеттесу пайда боланда, тропонин тропомиозинге сер етіп, тропомиозин актинді филаментте миозинге белсенді орталыты босатады. Осылайша, оларды зара рекеттеріне кедергі жойылады.
Тропонин,тропомиозин.
Жуан талшыты миозин клдене кпірлеріні кмегімен зіні алашы озалысын жзеге асыру шін, миозинні соы актин жіпшесінде орналасан белсенді орталыпен рекеттесуі ажет. Блшыты босасыан кйінде ол тропомиозин молекуласымен жабылан. Тропомиозин молекуласын жан-жаынан актин жіпшесі ширатыла, белсенді орталытарын жауып орналасан. Ал ол орталытар з кезегінде миозинні атысуымен ысаруа тседі.
Сурет 4. Миозин молекуласыны рылысы (а) жне жіішке талшы (б). Босасыан кйде тропомиозин миозин мен актинні байланысына кедергі болады (б). Тменде (в) ш типті миозин молекуласыны сипаттамасы берілген.
Актин, миозин, тромиозиннен баса клдене жолаты блшы еттерде аса маызды регуляторлы ауыз тропонин (Сурет 4б). бар. Ол белсенді актинді филамент пен тропомиозинді жіпшемен байланысан. Тропонинді комплекс ратын суббірлік Са2+ ионымен байланыса алады. Осындай байланыс пайда боланда тропонин тропомиозинге сер етеді; тропомиозин актинді филаментте миозин шін белсенді орталыты босатады (Сурет 4 в). Мндай процесте блшы ет ысара бастайды.