Современная классификация бактериоцинов пробиотиков
Называют бактериоцины, как правило, по виду микроорганизма, его продуцирующего, например: болгарская палочка – булгарицин, ацидофильная палочка – ацидоцин и т.д. (табл. 1.10).
Таблица 1.10 – Бактериоцины, образуемые бактериями, входящими
в состав различных БП и ПФП[167; 534]
| Название | Продуцент | |
| Амиловорин 471 | Lactobacillus amylovorus 471119 | |
| Ацидоцин В | Lactobacillus acidophilus | |
| Лактоцины B, F, G, M | Lactobacillus acidophilus | |
| Булгарицин | Lactobacillus bulgaricus | |
| Баварицин МN | Lactobacillus bavaricus MN | |
| Бактериоцин | Streptococcus salivarius subsp. Thermophilus | |
| Саливарцин А | Streptococcus salivarius subsp. Thermophilus | |
| Бактериоцин N5 | Bifidobacterium sp. | |
| Вариацин | Lactococcus lactis sp. Lactis | |
| Диацетин В-1 | Lactococcus lactis sp diacetylactis | |
| Kазеицин | Lactobacillus casei | |
| Kурвацин FS47 | Lactobacillus curvatus FS47 | |
| Kурвацин А | Lactobacillus curvatus LTH1174 | |
| Лактицин 3147 | Lactococcus lactis 3147 | |
| Лактицин 481 | Lactococcus lactis | |
| Лактококцин 140 | Lactococcus lactis 140 | |
| Лактококцин В и G | Lactococcus lactis | |
| Лактоцин S | Lactobacillus sake L 45 | |
| Липоцин М18 | Brevibacterium linens M18 | |
| Низин | Lactococcus lactis sp lactis | |
| Низин Z | Lactococcus lactis sp lactis 10-1 | |
| Лактострепцин | Lactococcus spp. Lactis | |
| Диплоцин | Lactococcus lactis sp cremoris | |
| Окончание таблицы 1.10 | ||
| Плантарицин А и С | Lactobacillus plantarum | |
| Плантацин 154 | Lactobacillus plantarum LTF154 | |
| Сакацин 674 | Lactobacillus sake Lb674 | |
| Гельветицин | Lactobacillus helveticus | |
| Раутерин | Lactobacillus reuteri | |
| Лактобревин | Lactobacillus brevis | |
| Саливаримицин А | Lactococcus lactis sp lactis | |
| Термофилин А | Streptococcus thermophilus ST134 | |
| Энтерококцин | Enterococcus faecium | |
| Энтероцин А | Enterococcus faecium | |
| Энтероцин 4 | Enterococcus faecalis INIA4 |
По спектру антибактериальной активности бактериоцины делят на две группы. Представители первой группы характеризуются узким спектром антибактериального действия: вызывают гибель организмов, близких к организму-продуценту.
В эту группу входят лактоцин В и F-27, амиловорин, педиоцин N5P, теpмофилин А, курвацин А, амиловорин L471, энтерококцин.
Бактериоцины, относящиеся ко второй группе, ингибируют рост многих видов грамположительных, иногда и грамотрицательных микроорганизмов, в том числе Listeria monocytogenes, Clostridium botulinum, Clostridium sporogenes, Staphylococcus aureus, Pediococcus acidilactici, Bacillus spp., Enterococcus faecalis и др. К бактериоцинам второй группы относятся: педиоцин А, ацидоцин В, диацетин В-1, курвацин FS47, лактицин 3147, плантарицин С, энтерококцины, саливарцин, низин, саркацин 674, мутацин.
Лантибиотики – это бактериоцины, в состав которых входят такие редкие тиоэфирные аминокислоты, как лантионин и метиллантионин. Эти вещества имеют также широкий антимикробный спектр действия.
По механизму биосинтеза лантибиотики можно разделить на две группы: низины и субтилин, продуцируемый B.subtilis, которые синтезируются на рибосомах, и лантибиотики, биосинтез которых происходит не на рибосомах. Механизм биологического действия лантибиотиков, в том числе низина, связан с нарушением проницаемости бактериальных цитоплазматических мембран.
Нарушение мембранного потенциала инициируется образованием пор, через которые проходят молекулы лантибиотиков [167, 546].
К лантибиотикам, образуемым молочнокислыми бактериями, относятся: лактицин 481, стрептококцин АFF22, саливаримицин А, вариацин, лактицин 3147, бактериоцин из Streptococcus salivarius SBT1277, низин [604].
Хорошо изучены бактериоцины у бифидобактерий. Эти соединения – бифидин и бифилонг, достаточно стабильны при температуре 100°С, активны при кислой рН и проявляют антимикробную активность в отношении многих видов энтеробактерий, вибрионов, стрептококков и стафилококков [70, 645].
Одним из самых мощных антимикробных средств, активным в отношении многих грамположительных и грамотрицательных бактерий, а также дрожжей, плесеней и простейших [534], является бактериоцин реутерин,который продуцируют Lactobacillus reuteri и некоторые лактококки.
Реутерин синтезируется in vitro при рН, температуре и анаэробных условиях, близких к условиям желудочно-кишечного тракта. Первоначально Lactobacillus reuteri были выделены из грудного молока. Они представляют собой наиболее распространенный вид лактобактерий, которые обнаруживаются в желудочно-кишечном тракте человека и животных [618, 703].
Как и другие лактобактерии, L. reuteri образуют конечные продукты метаболизма с кислотными свойствами (молочную и уксусные кислоты), которые обладают выраженной противомикробной активностью [534].
Известно, что L. reuteri эффективно колонизируют кишечник человека после употребления молочных продуктов; в настоящее время подобные продукты широко продаются в Швеции.
Исследования на животных и людях показали, что определенные штаммы Lb. reuteri, используемые в качестве пробиотиков, могут обеспечить защиту от вредного воздействия некоторых микробиологических, химических и физических стресс-факторов, снизить уровень холестерина; модулировать иммунный ответ, а также улучшить развитие ткани подвздошной кишки [553, 651, 702, 684, 698, 704].
In vivo, синтез активного реутерина может происходить в толстой кишке в процессе метаболизма Lb. reuteri, при наличии достаточного количества глицерина, который является продуктом микробиологического брожения в просвете кишечника, переваривания жиров в просвете кишечника, отторжения слизи и десквамированных эпителиальных клеток и кишечного клиренса эндогенного глицерина плазмы.
Реутерин является водорастворимым, эффективным в широком диапазоне рН, устойчивым к протеолитическим и липолитическим ферментам и поэтому изучен как пищевой консервант или вспомогательное терапевтическое пробиотическое средство[702].
Было предположено, что реутерин может ингибировать активность бактериальной рибонуклеотидной редуктазы, фермента, катализирующего первый этап синтеза ДНК, путем конкуренции (HPA-димер) с рибонуклеотидами за места связывания или с помощью реакции (3-HPA) с нестабильными сульфгидрильными группами рибонуклеотидной редуктазы или с тиоредоксином, необходимым для ферментативной активности.
Ингибированием превращения рибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды объясняют широкий спектр действия реутерина [205, 553, 563].