Структурна характеристика м’язового волокна, хімізм м’язового скорочення і розслаблення

Структурною одиницею скелетного м’яза є багатоядерна клітина—міоцит— м’язове волокно, довжина якого у людини може досягати 10-12 см, а діаметр — 0,01-0,1 мм.

Міоцити оточені електрично збудливою плазматичною мембраною, що отримала назву сарколеми, містять у собі цитозольну частину — саркоплазму, скорочувальні елементи — міофібрили, високодиференційовану ендоплазматичну сітку — саркоплазматичний ретикулум, розвинену систему мітохондрій — саркосом.

В активно функціонуючих скелетних м’язах людини мітохондрії дуже чисельні; вони розміщуються впродовж міофібрил, у безпосередній близькості від них, що забезпечує мінімальну відстань для дифузії макроергічних фосфатів до скорочувальних елементів.

Скелетні м’язи мають розвинену систему мембран і канальців саркоплазматичного ретикулуму (СР), які відіграють роль головного резервуара внутрішньоклітинного Са2+ контролюючи активну концентрацію іонів кальцію в цитозолі. Зміни концентрації цитозольного Са2+ є біохімічним регулятором включення процесу м’язового скорочення. З елементами СР контактує система поперечних трубочок — Т-система, упродовж елементів якої відбувається поширення електричного потенціалу від сарколеми до мембран СР, спричиняючи вивільнення з СР іонів кальцію.

Значну частину об’єму м’язових клітин займають скорочувальні елементи — міофібрили, що спаковані в паралельні пучки. Молекулярною основою міофібрил є організовані у вигляді ниток (філаментів) скорочувальні білки —актин -міозин.

Саркомери — структурно-функціональні елементи скорочувального апарату скелетних м’язів. Саркомери утворені пучками міофібрил, які відокремлені один від одного перпендикулярними смугами — Z-лініями.

Електронно-мікроскопічне вивчення саркомерів дозволило виявити в них упорядковані елементи, які створюють характерну для скелетних м’язів поперечну смугастість (рис. 1.), а саме:

І-диски (ізотропні), що утворені "тонкими" філаментами (діаметром близько 6 нм) міофібрил;

А-диски (анізотропні), що утворені "товстими" філаментами (діаметром 15 17 нм) міофібрил, які перекриваються з "тонкими" філаментами;

Н-зона — частина А-диска, в якій "товсті" філаменти не перекриваються з "тонкими".

До складу міофібрил входять такі білки:

1) до складу товстих ниток — білок міозин;

2) до складу тонких ниток — білки актин, тропоміозин, тропоніновий комплекс (тропонін Т, тропонін І, тропонін С);

В основу сучасного уявлення про механізми м’язового скорочення покладено запропоновану Г.Хакслі та іншими дослідникамимодель ниток (філаментів), що плавно переміщаються(slide — awn.)впродовж одна одної. Головні постулати цієї моделі, що були підтверджені біохімічними, біофізичними й електронно-мікроскопічними дослідженнями:

- товсті(міозинові) та тонкі (актинові) філаменти міофібрил не змінюють своєї довжини протягом м’язового скорочення;

- протягом м’язового скорочення зменшується довжина всього саркомера внаслідок зустрічного руху та перекривання товстих і тонких філаментів;

- скорочувальна сила генерується внаслідок активної взаємодії одного типу філаментів з іншим, сусіднім типом філаментів.

Схема, що ілюструє взаємний рух товстих і тонких філаментів саркомера в процесі м’язового скорочення, подана на рис. 5.

Було також встановлено, що м’язове скорочення, в основі якого лежить переміщення товстих і тонких філаментів, потребує участі АТФ; циклічне перетворення АТФ в АДФ є необхідною передумовою як скорочення, так і розслаблення м’язів. Гідроліз АТФ до АДФ та Φ здійснюється завдяки АТФ-азній активності глобулярних голівок S1 міозину.

Залежна від АТФ взаємодія актину з міозином, що призводить до взаємного переміщення тонких і товстих філаментів саркомера, відбувається наступним чином:

А – у м’язі, що перебуває в стані спокою, S1-голівки міозину не сполучені з актиновими філаментами. Продукти гідролізу АТФ (АДФ та Фн) зв’язані з міозином.

В – при збудженні м’яза S1-голівки зсуваються в напрямку тонких філаментів і сполучаються з нитками актину (G-субодиницями). Φ вивільняється з комплексу з міозином.

С – вивільнення АДФ з комплексу з міозином супроводжується конформаційним зсувом у просторовому розташуванні голівки S1, що зв’язана з актином (зміщенням кута між голівкою і віссю міофібрили з 90° на 45°).Зміна просторовоїорієнтації S1-голівки міозину відносно нитки актину призводить до розвитку напруги і пересування тонкого філамента відносно товстого приблизно на 100 А° (10 нм) у напрямку середини саркомера.

D – взаємодія з міозином молекули АТФ супроводжується розривом зв’язку між актином і міозином. S1-голівка знову віддаляється від тонкого філамента.

Е – АТФ, що вивільнився, гідролізується до АДФ та Φ , завдяки АТФ-азній активності вільних голівок міозину. Продукти гідролізу знову сполучаються з міозином. Актинові та міозинові філаменти готові до нового циклу взаємодії та пересування.