Основные этапы и ферменты трансляции. Особенности процесса у эукариот
Трансляция (от лат. translatio — перевод) — процесс синтеза белка из аминокислот на матрице информационной (матричной) РНК (иРНК, мРНК), осуществляемый рибосомой.
Механизм
Синтез белка является основой жизнедеятельности клетки. Для осуществления этого процесса в клетках всех без исключения организмов имеются специальные органеллы — рибосомы. Рибосомы представляют собой рибонуклеопротеидные комплексы, построенные из 2 субъединиц: большой и малой. Функция рибосом заключается в узнавании трёхбуквенных (трехнуклеотидных) кодонов мРНК, сопоставлении им соответствующих антикодонов тРНК, несущих аминокислоты, и присоединении этих аминокислот к растущей белковой цепи. Двигаясь вдоль молекулы мРНК, рибосома синтезирует белок в соответствии с информацией, заложенной в молекуле мРНК.[1]
Для узнавания аминокислот в клетке имеются специальные «адаптеры», молекулы транспортной РНК (тРНК). Эти молекулы, имеющие форму клеверного листа, имеют участок (антикодон), комплементарный кодону мРНК, а также другой участок, к которому присоединяется аминокислота, соответствующая этому кодону. Присоединение аминокислот к тРНК осуществляется в энерго-зависимой реакции ферментами аминоацил-тРНК-синтетазами, а получившаяся молекула называется аминоацил-тРНК. Таким образом, специфичность трансляции определяется взаимодействием между кодоном мРНК и антикодоном тРНК, а также специфичностью аминоацил-тРНК-синтетаз, присоединяющих аминокислоты строго к соответствующим им тРНК (например, кодону GGU будет соответствовать тРНК, содержащая антикодон CCA, а к этой тРНК будет присоединяться только аминокислота глицин).
Механизмы трансляции прокариот и эукариот существенно отличаются, поэтому многие вещества, подавляющие прокариотическую трансляцию, в значительно меньшей степени действуют на трансляцию высших организмов, что позволяет использовать их в медицинской практике как антибактериальные средства безопасные для организма млекопитающих.
Процесс трансляции разделяют на
1. инициацию — узнавание рибосомой стартового кодона и начало синтеза.
2. элонгацию — собственно синтез белка.
3. терминацию — узнавание терминирующего кодона (стоп-кодона) и отделение продукта.
Рамка считывания.Поскольку каждый кодон содержит три нуклеотида, один и тот же генетический текст можно прочитать тремя разными способами (начиная с первого, второго и третьего нуклеотидов), то есть в трех разных рамках считывания. За некоторыми интересными исключениями, значимой является информация, закодированная только в одной рамке считывания. По этой причине крайне важным для синтеза белка рибосомой является её правильное позиционирование на стартовом AUG-кодоне — инициация трансляции.
Инициация.Синтез белка в большинстве случаев начинается с AUG-кодона, кодирующего метионин. Этот кодон обычно называют стартовым или инициаторным. Инициация трансляции предусматривает узнавание рибосомой этого кодона и привлечение инициаторной аминоацил-тРНК. Для инициации трансляции необходимо также наличие определённых нуклеотидных последовательностей в районе стартового кодона (последовательность Шайна — Дальгарно у прокариот и последовательность Козак у эукариот). Немаловажная роль в защите 5'-конца мРНК принадлежит 5'-кэпу. Существование последовательности, отличающей стартовый AUG от внутренних совершенно необходимо, так как в противном случае инициация синтеза белка происходила бы хаотично на всех AUG-кодонах. Процесс инициации обеспечивается специальными белками — факторами инициации (англ. initiation factors, IF; инициаторные факторы эукариот обозначают eIF, от англ. eukaryotes). Механизмы инициации трансляции у про- и эукариот существенно отличаются: прокариотические рибосомы потенциально способны находить стартовый AUG и инициировать синтез на любых участках мРНК, в то время как эукариотические рибосомы обычно присоединяются к мРНК в области кэпа и сканируют её в поисках стартового кодона.
У эукариот существуют два механизма нахождения рибосомой стартового AUG: кэп-зависимый (сканирующий) и кэп-независимый (внутренняя инициация).
При сканирующем механизме рибосома (точнее, её малая субъединица) садится на 5'-конец мРНК в области кэпа и двигается вдоль молекулы мРНК, «сканируя» один кодон за другим, пока не наткнётся на инициаторный AUG. Для привлечения рибосомы к 5'-концу мРНК требуется специальная структура, кэп — 7-метилгуанин, прикреплённый к 5'-концевому нуклеотиду мРНК.
При механизме внутренней инициации, называемом у эукариот также IRES-зависимым механизмом, рибосома садится на внутренний участок мРНК, называемый IRES (англ. Internal Ribosomal Entry Site, участок внутренней посадки рибосомы) — участок мРНК, обладающий выраженной вторичной структурой, позволяющей ему направлять рибосомы на стартовый AUG. По IRES-зависимому механизму инициируется синтез лишь на небольшой части клеточных мРНК, а также на РНК некоторых вирусов.
Также у эукариот возможна реинициация трансляции, когда после окончания трансляции рибосома с белковыми факторами не диссоциирует от мРНК, а перескакивает с 3' на 5' конец мРНК и начинает инициацию ещё раз. Такое возможно благодаря замкнутой кольцевой форме мРНК в цитоплазме.
Кэп-зависимый механизм.В отличие от прокариот, инициация трансляции у которых обеспечивается лишь тремя белковыми факторами, трансляция подавляющего большинства мРНК эукариот, содержащих 5'-кэп [m7G(5')ppp(5')N] и 3' поли(А)-хвост, требует участия, по крайней мере, 13 общих эукариотических факторов инициации (eIF), представленных 31 полипептидом. Инициация трансляции включает события между диссоциацией рибосомы во время терминации в предыдущем цикле трансляции и сборкой рибосомы, готовой к элонгации, на старт-кодоне мРНК. Во время инициации аппарат трансляции решает следующие задачи:
1. диссоциация и антиассоциация рибосомных субъединиц;
2. выбор инициаторной метионил-тРНК (Met-tRNAiMet);
3. связывание 5'-кэпа, связывание поли(А), сканирование;
4. выбор правильного старт-кодона;
5. объединение рибосомных субъединиц на старт-кодоне
Диссоциация и антиассоциация субъединиц рибосомДиссоциация рибосомных субъединиц в конце терминации — активный процесс, в котором участвуют eIF, а также факторы элонгации и терминации. Антиассоциация уже диссоциированных субъединиц обеспечивается eIF и служит для предотвращения преждевременного объединения рибосомных субъединиц.[3][4][Л 2][5] Главная роль в выполнении этой задачи принадлежит eIF3, мультисубъединичному фактору, состоящему из 13 различных субъединиц (общей молекулярной массой 800 кДа) у млекопитающих, 11 субъединиц у растений и шести субъединиц у дрожжей Saccharomyces cerevisiae.[6][7] eIF3 связывается с 40S субъединицей рибосомы (40S) посредством своей j-субъединицы, которая, в свою очередь, взаимодействует с «каркасной» (scaffolding) b-субъединицей и предотвращает ассоциацию 40S с 60S рибосомной субъединицей (60S).[8][9] Эти активности eIF3 зависят от его взаимодействия с eIF1 и тройственным комплексом eIF2/GTP/Met-tRNAiMet.[10] Связывание eIF1 с 40S является кооперативным с eIF3[11][12], так же как и связывание eIF1 с eIF1А (гомологом бактериального IF1)[13]. Таким образом, eIF1А, вероятно, также участвует в антиассоциации, по крайней мере, непрямым образом
Cелекция инициаторной метионил-тРНК (Met-tRNAiMet)Этот этап включает в себя следующие процессы:
1. узнавание и метионилирование tRNAiMet специфичной метионил-тРНК-синтетазой;
2. дискриминацию против Met-tRNAiMet эукариотическими факторами элонгации;
3. дискриминацию против неметионилированной или неправильно аминоацилированной tRNAiMet eIF;
4. дискриминацию против элонгаторных тРНК eIF.
В ходе процесса (а), метионил-тРНК-синтетаза взаимодействует как с акцепторным концом тРНК, так и с антикодоном.
Процесс (б) у растений и дрожжей осуществляется с помощью посттранскрипционной модификации tRNAiMet, которая делает её отличной от элонгаторной метионин-специфичной тРНК с помощью присоединения 2'-О-фосфорибозила к рибозе нуклеотида А64. У позвоночных процесс (б) осуществляется путём дискриминации между специфическими особенностями нуклеотидных последовательностей tRNAiMet и элонгаторной метиониновой тРНК.
Элонгация.В процессе наращивания полипептидной цепи принимают участие два белковых фактора элонгации. Первый (EF1a у эукариот, EF-Tu — у прокариот) переносит аминоацилированную (заряженную аминокислотой) тРНК в А (аминоацил)-сайт рибосомы. Рибосома катализирует образование пептидной связи, происходит перенос растущей цепи пептида с Р-сайтовой тРНК на находящуюся в А-сайте, пептид удлиняется на один аминокислотный остаток. Затем второй белок (EF2 у эукариот, EF-G — у прокариот) катализирует так называемую транслокацию. Транслокация — перемещение рибосомы по мРНК на один триплет, в результате которого пептидил-тРНК оказывается вновь в Р-сайте, а «пустая» тРНК из P-сайта переходит в Е-сайт (от слова exit). Цикл элонгации завершается, когда новая тРНК с нужным антикодоном приходит в A-сайт
Терминация.Терминация — окончание синтеза белка, осуществляется, когда в А-сайте рибосомы оказывается один из стоп- кодонов — UAG, UAA, UGA. Из-за отсутствия тРНК , соответствующих этим кодонам, пептидил-тРНК остаётся связанной с Р-сайтом рибосомы. Здесь в действие вступают специфические белки RF1 или RF2, которые катализируют отсоединение полипептидной цепи от мРНК, а также RF3, который вызывает диссоциацию мРНК из рибосомы. RF1 узнаёт в А-участке UAA или UAG; RF-2 — UAA или UGA. С UAA терминация эффективнее, чем с другими стоп-кодонами.
Основные виды рекомбинации, их характеристики, ферменты. Механизм гомологичной рекомбинации на примере модели Холлидея. Современный механизм гомологичной рекомбинации на примере модели двухцепочечного разрыва-репарации.
Комбинативная изменчивость имеет две основные составляющие: 1) случайное, равновероятное расхождение хромосом в мейозе (оно обеспечивает перекомбина- цию родительских хромосом и служит цитологическим обоснованием закона свободного комбинирования, сформулированного Г. Менделем) и 2) рекомбинация сцепленных генов, локализованных в гомологичных хромосомах. В более узком смысле под рекомбинацией подразумевают перекомбинацию генов, и потому предпосылкой для нее, в частности, и для комбинативной изменчивости вообще, является гетерозиготность организма по одному или более генам. Эта гетерозигот- ность, а следовательно, и рекомбинация возникают у эу- и прокариот разными путями: для их реализации у прокариот существуют конъюгация, трансформация и трансдукция, а также — совместная инфекция (у вирусов). У эукариот гетерозиготность обеспечивается диплоидностью генома, а сама рекомбинация может происходить как в половых, так и в соматических клетках. Результатом рекомбинации в конечном итоге является перенос участков ДНК с одной молекулы на другую. В случае реципрокной рекомбинации этот перенос - взаимный, а при нереципрок- ной — односторонний.
Существуют два подхода к изучению процесса рекомбинации. Первый из них, классический, анализирует наследование признаков и, если признаки имеют тенденцию наследоваться совместно, оценивает степень их сцепления, или частоту рекомбинации между соотве тствующими локусами (см. гл. 7). Этот подход возник в «домо- лекулярное» время и представляет собой статистический анализ наблюдаемого расхождения признаков при передаче их последующим поколениям. Второй подход к изучению генетической рекомбинации, молекулярный, направлен на анализ тонких механизмов этого процесса. Хотя для обоих подходов предметом исследования является один и тот же процесс, само понятие генетической рекомбинации неоднозначно.
Можно выделить три типа рекомбинации:
• общую (происходит между гомологичными последовательностями ДНК; это — рекомбинация между гомологичными хроматидами в мейозе, реже — в митозе);
• сайт-специфическую (затрагивает молекулы ДНК, характеризующиеся ограниченным структурным сходством, и наблюдается при интеграции фагового генома в бактериальную хромосому);
незаконную (происходит во время транспозиции, не основанной на гомологии последовательностей ДН К
ОБЩАЯ, ИЛИ ГОМОЛОГИЧНАЯ, РЕКОМБИНАЦИЯ
Примером является мейотическая рекомбинация (кроссинговер) у эукариот, которая происходит в клетках после репликации, в профазе первого мейотического деления. Во время лептотены хромосомы конденсируются и становятся видимыми. В каждой из них после репликации дуплексная ДНК представлена двумя сестринскими хроматидами. Под электронным микроскопом видно, что на стадии лептотены пара сестринских хроматид каждой хромосомы формирует единый осевой элемент. Установлено, что у млекопитающих он состоит из белков SCP2 и SCP3 (от англ. synap- tonemal complex proteins). На следующей стадии, зиготене, гомологичные хромосомы начинают соприкасаться друг с другом (конъюгировать) на отдельных, пока еще коротких участках. Одновременно осевые элементы гомологичных хромосом начинают соединяться попарно с помощью белка SCP1, который протягивается поперек между ними в виде субмикроскопических волокон (филамент). По завершении конъюгации, на стадии пахитены гомологичные хромосомы оказываются объединенными в биваленты по всей длине за счет специфической структуры, состоящей из двух продольных белковых тяжей. Это - так называемые латеральные элементы, в состав которых входят осевые элементы с прикрепленными к ним, петлеобразно уложенными фибриллами хроматина сестринских хроматид. Латеральные элементы соединены между собой поперечными белковыми волокнами, которые в совокупности формируют третью продольную структуру - центральный элемент. Из двух латеральных и одного центрального элемента образуется электроноплотная трехполосная структура, так называемый, синаптонемный комплекс (рис. 11.1), в котором гомологичные хромосомы прилегают к латеральным элементам с двух сторон, и этот контакт происходит «точечно» (в местах прикрепления петель к синаптонемному комплексу по всей его длине). Функциональное значение этой структуры, напоминающей застежку «молнию», состоит в том, что, с одной стороны, она не дает конъюгирующим.хромосомам необратимо слипнуться, а с другой стороны — закрепляет их в строго гомологичном относительно локализованных на них генах взаиморасположении. В зависимости от размера генома у разных видов могут варьировать размеры синаптонемного комплекса: общая ширина его трехполосной ленты составляет от 76 до 240 нм, а длина соответствует также видоспецифичной длине бивалентов в профазе I мейоза.
На стадии диплотены гомологичные хромосомы бивалентов начинают расходиться, но обнаруживается, что несестринские хроматиды в биваленте остаются сцепленными в некоторых точках, образуя фигуру, получившую название хиазмы. На стадии диакинеза хромосомы конденсируются путем спирализации, а хиазмы вследствие отталкивания гомологов начинают сдвигаться к краям хромосом. В этот момент все четыре хроматиды становятся видимыми. Эго — прямые наблюдения, и они позволяют сделать некоторые предположения о процессе рекомбинации.
Профаза первого деления мейоза - единственный момент, когда гомологичные хромосомы образуют комплекс друге другом, что, является условием, необходимым для осуществления рекомбинации. Можно полагать, что именно в обеспечении рекомбинации и состоит суть синапса - образование синаптонемного комплекса, временной структуры, которая формируется на стадии зигогены и разрушается в диплогене. Согласно мнению авторов приведенной выше гипотетической схемы, синаптонемный комплекс «...необходим для организации хроматина в виде серии латеральных петель, основания которых собраны в линейную последовательность на поверхности его латеральных элементов и доступны для узнавания гомологичных локусов и кроссинговера». Существует очень правдоподобная, но до настоящего времени не всеми исследователями разделяемая гипотеза, что хиазмы представляют собой места прохождения рекомбинаций — ведь количество тех и других примерно совпадает. Это позволяет локализовать время происхождения процесса рекомбинаций, и считать, что даже на стадии диакинеза в местах рекомбинации хромосомы все еще остаются связанными посредством нитей ДНК
МОДЕЛЬ ХОЛЛИДЕЯ
Наблюдая в микроскоп хиазмы, анализируя их строение, можно предположить, что процесс рекомбинации начинается с образования двух одноцепочечных разрывов в разных молекулах ДН К. Именно такую гипотезу высказал Робин Холлидей, предложивший в 1964 г. стройную и изящную модель рекомбинационных процессов у эукариот, основанную на принципе «разрыв-воссоединение пар гомологичных молекул ДНК». Согласно этой модели необходимым этапом рекомбинации яиляется конъюгация, т.е. попарное сближение сестринских хроматид гомологичных хромосом с образованием взаимостабильных структур — бивалентов, при котором может происходить обмен генетическим материалом.
Процесс обмена одноцепочечными участками между родительскими нитями ДНК состоит из нескольких этапов (рис. 11.2):
Формирование структуры Холлидея.
1. После репликации ДНК и, следовательно, удвоения хромосом, в ранней профазе мейоза наблюдается попарное сближение сестринских хроматид гомологичных хромосом с образованием бивалентов (т.е. конъюгация).
2. В каждой молекуле ДНК на двух сближенных гомологичных участках несестринских хроматид фермент никаза делает симметричные одноцепочечные разрезы.
3. Свободные концы цепей около разрывов отделяются от комплементарных партнеров и перебрасываются на бреши, образовавшиеся в гомологичных молекулах ДНК.
4. Концы переброшенных цепей лигируются с концами цепей реципиентных молекул ДНК, при этом образуется крестообразная структура Холлидея с гибридным районом, гетеродуплексом. Таким образом, две претерпевшие рекомбинацию хроматиды состоят в области концевых отделов из родительских цепей ДНК, а в середине - из участков, полученных от противоположных родительских молекул.
5. Центр структуры Холлидея, состоящей из двух полухиазм, может перемешаться вдоль спаренных цепей ДНК подобно замку застежки «молния», размыкая водородные связи между комплементарными основаниями внутри одной родительской молекулы ДНК и замыкая соответствующие связи между основаниями цепей из двух разных молекул ДН К. В результате такой миграции полухиазм в обеих родительских молекулах ДНК могут образовываться протяженные гетеродуплексные участки (у дрожжей зона гибридной ДН К достигает 1 ООО п.н).
Разрешение структуры Холлидея.
6. Структура Холлидея, состоящая из двух пар цепей (одна пара пересекающихся, другая - непересекающихся), спонтанно и под котролем может подвергаться изомеризации. Чтобы восстановить биспиральную структуру обеих молекул Д Н К и таким образом закончить процесс их конъюгации, пересекающиеся цепи должны быть разрезаны. Еще одна изомеризация с поворотом одной из полухиазм вокруг точки перекреста на 180° приводит к образованию второй изомерной формы структуры Холлидея.
7. При разрезании полученного изомера по горизонтальной оси (в цепях, претерпевших обмен) две образовавшиеся молекулы ДНК не являются рекомбинантными по родительским маркерам (АВ и ab), фланкирующим область перекреста, но обе содержат по гетеродуплексному участку.
8. При разрезании по вертикальной оси (в ингактных цепях) образовавшиеся линейные молекулы рекомбинантны по родительским генетическим маркерам, расположенным по обеим сторонам от гетеродуплексного участка ДНК.
Этапы 7 и 8 завершаются лигированием концов фрагментов, составляющих рекомбинантные и нерекомбинантные молекулы. Интенсивное изучение рекомбинации у бактерий сделало более понятной молекулярную организацию некоторых ее этапов. Установлено, что гомологичная рекомбинация у Е.соН контролируется генами гесА, В, Си D. Идентифицированы ферменты, являющиеся белковыми продуктами этих генов. Долгое время полагали, что ключевую роль в обеспечении всех процессов общей рекомбинации у Е. coli играет белок RecA. Во-первых, он участвует в расплетании двойной спирали, способствуя конъюгации молекул ДНК, стабилизации свободных концов и взаимодействию рекомбинирующих комплементарных цепей. Во-вторых, белок RecA катализирует переориентацию цепей с образованием структуры Холлидея и дальнейшей миграцией полухиазм. Вполне вероятно, что белок RecA в условиях его повышенной продукции непосредственно участвует в репарации, направляя рекомбинацию между поврежденными и неповрежденными участками молекул ДНК. Накопленные экспериментальные данные позволяют заключить, что промежуточным этапом рекомбинации у Е. coli также является формирование и разрешение структур Холлидея. Таким образом, модель, изначально предложенная для объяснения молекулярного механизма рекомбинации у эукариот, казалась применимой и к прокариотам. Это позволяет предполагать значительное сходство процессов рекомбинации у тех и у других. Действительно, у дрожжей обнаруживаются гены, сходные с гесА.
Функции генов гесВ, гесС и recD стали проясняться лишь в последние годы. В настоящее время известно, что продукты именно этих генов играют ведущую роль в формировании свободных концов, т.е. именно они опосредуют начальный этап рекомбинации. При этом каждая из трех субъединиц комплекса функционирует высоко специфично. Об этом свидетельствует тот факт, что мутанты гесВ, гесС и recD обладают разными свойствами: у штаммов гесВ и гесС резко снижена частота рекомбинации и повышена чувствительность к ДНК-повреждающим агентам. Кроме того они характеризуются низкой выживаемостью. Все это свидетельствует об их неспособности репарировать повреждения ДНК путем гомологичной рекомбинации. Мутанты recD по выживаемости не отличаются от штаммов дикого типа, следовательно, рекомбинационный путь репарации у них не нарушен.
У бактерий получено много мутантов, неспособных к рекомбинации, и идентифицировано 10-20 соответствующих локусов. Очевидно, даже у прокариот рекомбинация представлена различными системами, которые контролируются специфическими генами и функционируют в определенных условиях. Однако, во всех случаях, идет ли речь о традиционной рекомбинации, связанной с конъюгацией бактерий, или о рекомбинации, инициируемой повреждениями ДНК (как в случае пострепликативной репарации), или о рекомбинации с фаговым геномом, необходимыми предпосылками рекомбинации являются три момента. Это - образование одноцепочечного участка, образование свободного З'-конца, а, кроме того, одноцепочный участок и свободный З'-конец должны быть в области гомологии одноцепочечной и двухцепочечной ДНК.
МОДЕЛЬ ЖОСТАКА (ДВУХЦЕПОЧЕЧНЫЙ РАЗРЫВ-РЕПАРАЦИЯ)
В частичном противоречии с логикой классической модели находятся и результаты, полученные на дрожжах Saccharomyces, свидетельствующие о том, что первоначальное событие, приводящее у них к рекомбинации, — это не одноцепочечный, а двухцепо- чечный разрыв в одной из хромосом. Принято считать, что любое повреждение, затрагивающее две цепи (сестринские хроматиды) одной хромосомы чрезвычайно опасно, поскольку при отсутствии репарации может приводить к генетической нестабильности, хромосомным перестройкам и гибели клеток. Однако двухцепочечные разрывы ДНК постоянно возникают в процессе нормальной жизнедеятельности клеток. У дрожжей они играют ключевую роль в инициации мейотической рекомбинации.
Последовательность событий, приводящих к рекомбинации в данном случае, более сложна, чем в модели Холлидея (рис. 11.4).
1-2. Вначале частичная деградация разорванных сестринских хроматид под действием экзонуклеаз приводит к образованию выступающих З'-концов.
3. Затем одна из цепей взаимодействует с несестринской хроматидой и замещает в ней такую же цепь, которая, в свою очередь, образует гетеродуплекс с оставшимся одноцепочечным участком. Область спаривания расширяется, дополнительный синтез восполняет утерянную
информацию.
4. В результате возникает
промежуточный продукт, содержащий с обеих сторон от сайта двухцепочечного разрыва по две полухиазмы Холлидея. Кроме того, в его составе есть два гетеродуплекс - ных участка.
5. Этот промежуточный продукт разрешается на конечные продукты рекомбинации под действием резоль- вазы, разрезающей полухиазмы либо в паре цепей, находящихся в точке перекреста, либо в интактной паре.
Пока не ясно, как свободные одноцепочечные участки находят другие хроматиды.
Однако логически такой ход событий также может быть оправдан: сходные процессы должны протекать при репарации двухцепочечных разрывов. Первый контакт инициациирует сближение хро- матид и последующее образование синаптонемного комплекса. Основные этапы этой модели получили экспериментальное подтверждение. Многими исследователями показано, что специфические двухцепочечные разрывы связаны с «горячими» точками мейотической рекомбинации. Тем не менее, отдельные аспекты остаются не вполне ясными. В частности, расположение гетеродуплексных участков ДНК в промежуточном продукте на поздних стадиях репарации. Согласно описанной выше модели Дж. Жостака, они должны формироваться за счет обеих хроматид-участниц рекомбинации, но по разные стороны от сайта инициации. Однако в экспериментальном материале тетрады (группы из четырех хроматид, равные паре гомологичных хромосом) с такой конфигурацией практически отсутствовали, зато был выявлен класс тетрад, не предсказываемый канонической моделью. Объяснение этому факту предложили Джилбертсон и Ф. Сталь. Согласно их модели (рис. 11.5), такое разрешение промежуточного продукта возможно двумя способами.
Пассивное разрешение.
1. Вначале происходит расщепление одной (на схеме - правой) полухиазмы. При этом остаются незакрытыми два одноцепочечные разрыва.
2. Оставшаяся нерасщепленная (левая) полухиазма перемещается путем миграции ветвей в сторону сохранившихся одноцепочечных разрывов.
3. По достижении их полухиазма пассивно разрешается. Продукты будут проявлять родительское сочетание маркеров, независимо от ориентации полухиазмы, которая первой подверглась разрешению. Один из продуктов (именно он отсутствует в канонической модели Жостака) будет содержать гетеродуплекс.
Активное разрешение.
1. Под действием топоизомеразы, удаляющей супервитки, полухиазмы начинают сближаться. Это сближение достигает предельной степени (окружностью обозначена молекула топоизомеразы).
2. На заключительном этапе топоизомераза разрешает два гомолога и формирует те же, что и в случае пассивного разрешения, продукты.
Идеи Джилбертсона и Сталя получили экспериментальное подтверждение. Однако следует заметить, что в сравнении с канонической моделью рекомбинационной репарации и описанный выше вариант, и другие предлагаемые системы в плане репарации, по-видимому, малоэффективны и работают только в отсутствие основного механизма. Тем не менее, детальное изучение молекулярных механизмов гомологичной рекомбинации уже сейчас позволяет с полной уверенностью утверждать, что процессы генетической рекомбинации и собственно репарации двухцепочечных разрывов неразделимы. И потому термины «репарация двухцепочечных разрывов ДНК», «рекомбинационная репарация», «рекомбинация» и «генная конверсия» (она будет рассмотрена дальше) достаточно часто используются в литературе для обозначения одних и тех же процессов.
Частота рекомбинации в разных точках хромосомы может различаться, порой значительно. Как правило, этот показатель ниже в гетерохроматиновых районах, особенно — вблизи уже произошедшего обмена. Существуют «горячие» точки рекомбинации. У бактерий примером такой точки может служить chi-сайт — последовательность из 8 нуклеотидов (5'-GCTGGTGG), регулирующая экзонуклеазную и геликазную активность гетеротримерного комплекса RecBCD. При достижении белком RecBCD chi- сайта производится разрез (т.е. фермент работает как экзонуклеаза), субъединица RecD высвобождается, а образовавшийся димер RecBC активно раскручивает спираль ДН К (т.е. функционирует как геликаза). По-видимому, основная функция вышеназванного фермента — создать одноцепочечный участок и свободный З'-конец.
Другой очевидный стимул для рекомбинации - образование одноцепочечной бреши в ДНК в результате репликации на матрице с повреждением. Брешь, естественно, образуется напротив дефектного участка. В этом случае возможна рекомбинация с другой, вновь синтезированной хромосомой, не содержащей повреждения и, соответственно, бреши. Обычно для осуществления рекомбинации в подобном случае требуется дополнительный одноцепочечный разрыв в неповрежденной ДНК. Дальнейший этап рекомбинации связан с деятельностью белка RecA, который осуществляет ассимиляцию одноцепочечного участка (single-strand uptake or singlestrand assimilation) — так называется процесс замещения одной из цепей ДНК в двухцепочечной молекуле одноцепочечным участком. Этот процесс происходит всегда в одном направлении — 5' -> 3' по той цепи ДНК, комплементарная цепь которой замещается, именно поэтому нужен хотя бы один свободный З'-конец.
Если взаимодействуют между собой две двухцепочечные молекулы ДН К (одна из которых содержит одноцепочечный участок), то вытесненная цепь, в свою очередь, образует дуплекссДНКиз другой хромосомы, потерявшей своего партнера. Процесс вытеснения цепей продолжается с достаточно высокой скоростью - 10-20 нуклеотидов в секунду. В реализации этого важного этапа рекомбинации, участвуют продукты генов ruvA и В. Существующая структура не может быть постоянной, поскольку связывает две различные молекулы ДНК. Разрешение этой ситуации возможно с помощью разрывов ДН К. В зависимости от того, какие цепи ДНК разрываются, образуется либо рекомбинантная структура, либо не рекомбинантная, но содержащая короткие фрагменты гибридной ДНК в обеих хромосомах. Разрезание ДНК также осуществляется специальным белком, продуктом гена ruvC.
Основные типы репарации (классификация). Фотореактивация. Эксцизионная репарация: этапы и ферменты. Пострепликативная и индуцибельная репарация. Характеристика заболеваний с нарушением репарации ДНК.
Структура материального носителя наследственной информации - ДНК может нарушаться в результате действия как экзогенных (химических, физических и других агентов среды), так и эндогенных факторов (ошибки матричных процессов, действие ряда метаболитов и т.д.). В устранении этих повреждений важную роль играет диплоидность генома. Ошибки на уровне ДНК в одной хромосоме часто не имеют фенотипического проявления из-за того, что в гомологичной хромосоме аналогичный участок ДН К их не содержит. Тем не менее, клетки всех живых организмов наделены еще и специальной системой защиты, направленной на восстановление повреждений, возникших в ДНК в результате воздействия мутагенных факторов разной природы.
Идея о физиологичности мутационного процесса впервые была высказана еще в 1947 г. М.Е. Лобашевым. Впоследствии несколько исследователей независимо друг от друга предположили участие ферментных систем в восстановлении потенциальных повреждений. Так, изучая механизмы восстановления хромосомных разрывов, вызванных радиацией, Н.В. Лучник (1951 г.), С. Вольф и К. Атвуд (1954 г.) впервые указали на существование в клетке специальной системы восстановления потенциальных повреждений. В 1958 г. В.И. Корогодин в экспериментах на диплоидных дрожжах открыл феномен восстановления клеточной жизнеспособности после воздействия рентгеновских и гамма-лучей и совместно с Н.В. Лучником предложил гипотезу, согласно которой непосредственным следствием облучения являются только потенциальные повреждения хромосом, т.е. предмутации.
Процесс восстановления исходной нативной структуры ДН К называют репарацией ДНК, или генетической репарацией, а системы, участвующие в нем - репарационными. Репарация ДНК — один из важнейших генетических процессов в клетке, обеспечивающих ее жизнеспособность и сохранение вида в целом. В настоящее время известно несколько механизмов генетической репарации. Одни из них более просты и «включаются» сразу же после повреждения ДНК, другие требуют индукции большого числа ферментов, и их действие растянуто во времени. Существуют системы, работающие как до, так и после фазы клеточного деления.
НАРУШЕНИЯ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ДНК
Главный «поставщик» ошибок в нуклеотидной последовательности — репликация ДНК. Длина ее молекулы у человека составляет более 3 млрд. нуклеотидов. Нарушения в первичной структуре ДН К могут быть обусловлены:
· ошибками спаривания (основание в матричной цепи ДНК в течение короткого времени может находиться в другой таутомерной форме, позволяющей присоединить в комплементарной цепи неверное основание: наиболее частая ошибка такого типа — встраивание аденина вместо цитозина с образованием пары AG;
· спонтанным отщеплением основания от цепи ДНК (например, депуринизация — отщепление пуринов);
· дезаминированием цитозина (и, как результат - превращением его в урацил);
· присоединением метальных или этильных групп к основаниям (это приводит к изменению свойств основания и, как результат, к образованию неверной пары). Наиболее распространенный тип спонтанных повреждений ДНК — алкилирова-
ние аминогруппы гуанина (см. гл. 13). Образовавшийся при этом метилгуанин может связываться с тимином вместо цитозина, что приводит в следующем цикле репликации к транзиции — замене GC на АТ Другой часто встречающийся вариант повреждения -дезаминирование 5-метилцитозина - также ведет к транзиции - замене GC на АТ. Кроме метальных или этильных групп, к основаниям способны присоединяться и более крупные химические группы, так называемые моноаддукты. Они могут препятствовать нормальному протеканию таких генетических процессов, как репликация и транскрипция.
Повреждения ДНК могут индуцироваться внешними воздействиями: ультрафиолетом, рентгеновскими лучами, химическими соединениями и т.д. Например, УФ- облучение вызывает сшивку соседних тиминовых оснований в цепи ДН К. Образующиеся при этом тиминовые димеры препятствуют нормальной репликации. Мито- мицин С, некоторые иприты и псоралены приводят к сшивке двух цепей ДНК.
Воздействие рентгеновского излучения, может вызывать одноцепочечные разрывы. Более жесткое излучение, такое как, а-частицы, приводит к образованию двухцепочечных разрывов ДНК.
Многие из этих повреждений как у эу-, так и у прокариот исправляются особыми механизмами клетки - системами генетической репарации, имеющими для жизни организма и вида в целом чрезвычайно важное значение. В результате жесткого контроля и давления огбора они не менее сложны и совершенны, чем системы репликации и транскрипции. С позиций молекулярного механизма, первичные повреждения в молекулах ДНК могут быть устранены тремя путями: прямым возвращением к исходному состоянию; вырезанием поврежденного участка и заменой его нормальным; рекомбинационным восстановлением в обход поврежденного участка.
По отношению к процессу репликации различают два основные типа репарации ДНК: доретикативную (включающую фотореактавационную и эксцизионнуюформы, направленные на вырезание поврежденных участков ДНК) и пострепликатив- ную (осуществляемую с помощью механизмов, участвующих в процессах рекомбинации и репликации ДНК).
Репарация может осуществляться как конститутивно с помощью специфического набора ферментов, постоянно присутствующих в нормально функционирующих клетках (фотореактавационная, эксцизионная и пострепликативная), так и в ответ на повреждение ДНК или прекращение ее синтеза (путем активации группы генов, контролирующих различные клеточные функции, так называемая SOS-репарация)
ПРЯМАЯ РЕПАРАЦИЯ ДНК
Этот тип репарации обеспечивает прямое восстановление исходной структуры ДН К или удаление повреждения. Широко распространенная система репарации такого рода — фотореактивация пиримидиновых димеров. Кроме нее, к этому типу относятся: репарация ДНК за счет 3'-5'-экзонуклеазной активности ДНК-полимеразы, репарация одноцепочечных разрывов ДН К с помощью полинуклеотидлигазы, а также генетическая репарация повреждений, вызванных алкильными или метальными группами, путем удаления этих групп специфическими ферментами.
1. ФОТОРЕАКТИВАЦИЯ
В 1949 г. А. Кельнер и в 1950 г. Р. Дульбекко установили, что жизнеспособность акти- номицетов и бактерий, подвергнутых УФ-облучению в летальных дозах, восстанавливается, если затем воздействовать на них видимым светом. Явление было названо фотореактавацией. Эффективность ее зависит от уровня pH, температуры и физиологического состояния клетки. Восстановительный эффект при фотореактивации (рис. 10.1, а) связан с действием фермента —дезоксирибозидпиримидинфотолиазы, представляющего собой полипептид, ассоциированный для его активности с небольшой молекулой РНК (10-15 нуклеотидов). Этот фермент расщепляет димеры двух соседних пиримидинов циклобутанового типа в одной цепи ДНК, образующиеся под влиянием УФ-лучей, действие которых подробнее рассмотрено в гл. 14. Каждый из димеров задерживает репликацию примерно на 10 секунд. Фермент присоединяется к ним и в темноте, и на свету, но реакция расщепления связей, объединяющих две молекулы пиримидинов, энергетически зависит от действия видимого света с большей длиной волны. На свету пиримидиновые димеры расщепляются, за счет разрыва ковалентных связей происходит мономеризация и таким образом восстанавливается нативная структура ДНК. К эффективному диапазону (365-490 нм) относятся наиболее длинноволновые УФ-лучи (365-390 нм) и примыкающие к ним видимые синие лучи (435—495 нм). Наибольшая эффективность фото реактивации отмечена для голубой часта видимого спектра. Если же необходимо исключить возможность реактивации, то опыты следует проводить в более длинноволновой части спектра, начиная с желтого света (570—590 нм).
За 1 минуту молекула фотолиазы может расщепить 2,4 димера. У Е. coli система фотореактивации удаляет до 90% пиримидиновых димеров и контролируется одним геном - phr. Штаммы, несущие мутацию по этому гену не способны к репарации ДНК.
Фотореактивации подвергаются только циклобутановые димеры. Надо отметить, что это пока почти единственная, известная ферментная реакция, в которой фактором активации служит не химическая энергия, а энергия видимого света. Дезокси- рибозидпиримидинфотолиаза широко распространена у разных органических форм и представлена даже у таких примитивных микроорганизмов, как микоплазмы. Она есть у всех изученных бактерий, кроме Micrococcus radiodurans, которые чрезвычайно устойчивы кдействию УФ-лучей и выдерживают дозы в 1 ООО раз более высокие, чем те, что детальны для Е.соЧ. Фотолиаза обнаружена в клетках многих растений и животных, в том числе и у человека. По-видимому, наибольшее значение фотореактивация имеет у растений
2. РЕПАРАЦИЯ ДНК ЗА СЧЕТ ЭКЗОНУКЛЕАЗНОЙ АКТИВНОСТИ ДНК-ПОЛИМЕРАЗ
Установлено, что большинство бактериальных полимераз кроме 5'-3'-полимеразной активности имеют 3'-5'-экзонуклеазную активность, благодаря которой обеспечивается коррекция возможных ошибок. Причем эта коррекция осуществляется в два этапа: сначала идет проверка соответствия каждого нуклеотида матрице перед включением его в состав растущей цепи, а затем — перед включением в цепь следующего за ним нуклеотида. При встраивании неправильного нуклеотида двойная спираль деформируется. Эго позволяет ДН К-полимеразе распознать в большинстве случаев дефект в растущей цепи. Если ошибочно встроенный нуклеотид не способен формировать водородную связь с комплементарным основанием, полимераза приостановит процесс репликации до тех пор, пока нужный нуклеотид не встанет на его место. У Е. соЧ обнаружен ген mutD, мутация которого изменяет е-субъединицу ДН К-полимеразы III, результатом чего является нарушение генетической репарации неправильно встроенных нуклеотидов, что в конечном итоге приводит к возникновению мутаций в других генах
ЭКСЦИЗИОННАЯ РЕПАРАЦИЯ ДНК
Существуют системы генетической репарации, работа которых напоминает «хирургическое» вмешательство в структуру ДНК: поврежденные участки вырезаются из цепи ДНК, отсюда происходит и термин «эксцизионная репарация» (англ. excision — вырезание). Сам феномен известен еще с 1955 г., однако, молекулярный механизм эксцизионной репарации был раскрыт гораздо позже — в 1964 г., в результате работ нескольких групп исследователей на линиях мутантных бактерий, чувствительных к действию радиации. Оказалось, что данный тип генетической репарации обеспечивает вырезание неверного или поврежденного нуклеотида/участка ДНК, последующую синтез застройку бреши и лигирование. К этому типу относится несколько специализированных механизмов, например, гликозилазы удаляют лишь модифицированные основания, АР-эндонуклеазы — апуриновые сайты, и тл. По-видимому, именно системы эксцизионной репарации восстанавливают большую часть повреждений ДНК в клетке.
Общая схема эксцизионной репарации, действующей по принципу «режь-ла- тай», включает несколько этапов (см. рис. 10.1, б):
1. Узнавание повреждения УФ-эндонуклеазой (у E.coli этот фермент называют UvrABC-эндонуклеазой);
В случае пиримидиновых димеров или моноаддуктов повреждение распознается легко. В других случаях, например, при неправильном спаривании нуклеотидов, оба нуклеотида (правильный и неверный) эквивалентны для многих видов эксцизионной репарации, однако существуют специализированные системы, позволяющие в большинстве случаев восстанавливать нативную структуру.
2. Инцизия (надрезание) цепи ДНК этим ферментом по обе стороны от повреждения;
3. Эксцизия (вырезание и удаление) фрагмента ДНК, содержащего повреждение, происходит при участии геликазы — фермента, расплетающего молекулу ДНК для высвобождения концов после первичных надрезов;
4. Ресинтез, в ходе которого ДНК-полимераза I застраивает образовавшуюся брешь благодаря своей 5'-3'-полимеразной активности, а ДНК-лигаза ковалентно присоединяет З'-конец вновь синтезированного материала к ранее синтезированной ДНК.
Эксцизионная репарация ДНК завершается при возникновении ковалентных связей репарированного участка со скелетом полинуклеотида. Таким образом, обеспечивается непрерывность в ранее поврежденной цепи двухцепочечной молекулы ДНК. В целом, эксцизионная репарация обычно распознает нарушения вторичной структуры ДНК (двойной спирали) и вырезает их.
У Е. coli выделяют три вида эксцизионной репарации, различающихся по длине вырезаемых фрагментов поврежденной ДНК (короткие, длинные и очень короткие).
Эксцизионная репарация коротких фрагментов является конститутивной и контролируются системой Hvr-генов (А, В, С, D). Размер вырезаемого фрагмента цепи ДНК составляет около 20 оснований. Комплекс UvrAB распознает повреждение (пиримидиновый димер, моноаддукт), затем UvrA отсоединяется, a UvrC присоединяется, новый комплекс осуществляет разрез на 7 нуклеотидов в 5'-сторону от повреждения и 3-4 нуклеотида в другую. UvrD продуцирует геликазу, которая раскручивает ДНК для высвобождения концов цепей. Этап эксцизии обычно осуществляется ДНК-полимеразой I, которая помимо полимеразной имеет и экзонуклеазную активность. Этот фермент, как правило, застраивает короткие участки (до 30 нуклеотидов). Д Н К-полимераза 11 способна вырезать и застраивать более длинные бреши (до 1 000-1 500 нуклеотидов). Такие же функции присущи экзонуклеазе VII. Таким образом, отдельные этапы могут выполняться различными ферментами, что повышает надежность системы. Данный тип репарации ДНК удаляет примерно 99% моноаддуктов.
Эксцизионная репарация длинных повреждений контролируется той же системой генов, однако, является индуцибельной. Размеры вырезаемых фрагментов в отдельных случаях могут превышать и 9 000 нуклеотидов.
К специализированным системам эксцизионной репарации ДН К можно отнести эксцизионную репарацию очень коротких фрагментов. Она специфически удаляет Т в парах GT и СТ, используя продукты генов mutL и mutS. Другая система подобного рода, основанная на работе гена muiY, кодирующего аденингликозилазу, вырезает А в парах AG и АС. Эти системы могут работать очень успешно вскоре после синтеза ДНК.
ИСПРАВЛЕНИЕ ОШИБОК СПАРИВАНИЯ (МИСМЭТЧ-РЕПАРАЦИЯ)
Мисмэтч-репарация исправляет ошибки, возникающие в результате нарушения комплементарности пар АТ или GC в дочерней цепи при включении в них некомплементарных нуклеотидов. Особенность данного механизма, состоит в том, что он способен отличить «старую» цепь ДНК от «новой» и исправить именно вновь синтезированную. В основе данного феномена лежит то важное свойство, что материнская цепь несет в последовательностях GATC аденины с присоединенными к ним сразу после окончания репликации метальными группами. Вследствие этого во время следующего цикла репликации материнская и дочерняя цепи становятся структурно различимыми, так как до окончания данного цикла дочерняя цепь остается неметилированной. Именно в этот временной промежуток и должны быть исправлены ошибки спаривания оснований. Генетическая репарация неспаренных оснований обнаружена в клетках и человека, и дрожжей. Механизм коррекции ошибок такого типа, базирующийся на сочетанном действии продуктов четырех генов mut (Н, L, 5 и (/) и получивший название «система MutHSLU», достаточно хорошо изучен у Е. coli. Такое взаимодействие протекает в несколько этапов, на первом из которых к паре некомплементарных оснований присоединяется MutS — белковый продукт гена mutS, распознающего нарушения такого типа (рис. 10.2). Соединившись с участком, включающим неправильное основание, этот белок сразу же образует комплекс и с продуктом гена mutL. Сформированный трехчленный комплекс активирует продукт гена mutН (до этого момента находившийся в латентном состоянии) д ля связывания с ближайшей неметилированной последовательностью GATC. Обладающий эндонуклеазной активностью продукт гена mutH может разрезать дочернюю цепь как с 5'-, так и с З'-стороны от аденина. В первом случае к белку MutH присоединится экзонуклеаза, которая разрушит дочернюю цепь в направлении 5'-3' до места неверного спаривания и несколько дальше. А во втором — другая экзонуклеаза, с 3'-5'-ак- тивностью, двигаясь по дочерней цепи ДНК, также разрушит ее ошибочный фрагмент. Дальнейший ход событий аналогичен описанным этапам ресинтеза и лигиро- вания концов в ходе эксцизионной репарации. Механизм коррекции, при котором восстановлению подвергается определенная цепь ДНК, называется направленным.
Эксцизионная репарация обнаружена как у простейших, так и в культуре клеток млекопитающих. В частности в культуре клеток здоровых людей после облучения ее ультрафиолетом через 20 ч из ДНК исчезает до 90% тиминовых димеров (со скоростью около 40 ООО димеров в час).
ПОСТРЕПЛИКАТИВНАЯ РЕПАРАЦИЯ ДНК
Пострепликативная репарация осуществляется в тех случаях, когда повреждение доживает до фазы репликации (слишком много повреждений, или повреждение возникло непосредственно перед репликацией) или имеет такую природу, которая делает невозможным его исправление с помощью эксцизионной репарации (например, сшивка цепей ДНК). Важная характеристика пострепликативной системы репарации - точность синтеза ДН К, не уступающая той, что наблюдается при обычной репликации.
Эта система играет особенно важную роль у эукариот, обеспечивая возможность копирования даже с поврежденной матрицы (хотя и с увеличенным количеством ошибок). Одна из разновидностей этого типа репарации ДН К — рекомбинационная репарация.
1. РЕКОМБИНАЦИОННАЯ РЕПАРАЦИЯ
Данный вариант пострепликативной репарации использует рекомбинацию для получения неповрежденной копии генетического материала. Этот тип репарации ДНК был открыт в клетках мутантов Е. coli, неспособных выщеплять тиминовые димеры
После действия ультрафиолета в таких клетках с помощью ДН К-полимеразы III синтезируется ДНК с одноцепочечными пробелами - брешами (рис. 10.1, в), которые исчезают при последующей инкубации клеток в питательной среде за счет рекомбинации между двумя сестринскими дуплексами. У Е. coli эти обмены осуществляются с помощью продуктов генов гее (A, BwC). Кроме них, в заключительном этапе ресинтеза и сшивания участвуют ДНК-полимераза I и лигаза.
Механизм пострепликативной репарации ДНК, происходящей уже в первые минуты после облучения, наименее специфичен, так как отсутствует этап узнавания повреждения. Это быстрый способ восстановления нативной структуры, по крайней мере, части дочерних молекул ДНК. Таким образом, данная система позволяет полностью пройти процессу репликации на матрице поврежденной ДН К, но не удаляет повреждения: оно остается в исходных родительских цепях и может быть удалено на других этапах клеточного цикла, например, с помощью эксцизионной репарации.
2. SOS-РЕПАРАЦИЯ
Существуют системы генетической репарации, при которых точность синтеза невысока. Они являются индуцибельными, и, очевидно, обусловлены необходимостью синтеза ДНК даже на матрице, содержащей повреждения. При этом синтез ДНК на матрице, оставшейся неповрежденной, будет сопровождаться большим количеством ошибок. Индукцию процессов репарации, сопровождающуюся увеличением числа ошибок последней, обнаружил в 1953 г. Дж. Уэйгл (при заражении УФ-облученных клеток Е. coli облученным же фагом X). В честь первооткрывателя этот тип генетической репарации в 1974 г. М. Радман назвал W-реактивацией (Weigle-reactivation). W- реактивация дает возможность многим димерам пиримидина, возникающим в бактериальной клетке, дожить до периода синтеза ДНК. Хотя такая ДНК и содержит значительное количество ошибок, поврежденные клетки действительно «спасаются» на каком-то этапе, если только жизненно важные функции не оказались безнадежно нарушенными. Тогда же было показано, что реализация этого механизма возможна только при наличии продуктов генов гесА и lex А. М. Радман в 1974 г. и Э. Виткин в 1975 г. сформулировали представления об индуцибельной системе генетической репарации, включающейся при появлении затруднений в синтезе ДНК, возникших вследствие сохранившихся димеров, число которых должно быть не менее 30-60. В связи со спасательными функциями этой системы репарации ДНК она была названа SOS-репарацией.
Таким образом, важная особенность прокариотических и эукариотических клеток состоит в их способности увеличивать эффективность генетической репарации при высокой дозе повреждений. Это возможно в результате индукции новой или модификации одной из пресуществующих ДНК-полимераз за счет белковых продуктов генов, активируемых повреждающими агентами. Например, появление таких ферментов в случае УФ-облучения обеспечивает трансдимерный синтез ДН К, в результате которого напротив тиминового димера будет находиться не брешь, а какой-либо нуклеотид. Разумеется, такая произвольная подстановка нуклеотида во вновь образующуюся цепь ДН К часто приводит к ошибкам репликации. В клетках Е. coli сигналом для индукции SOS-репарации служит замедление синтеза ДНК. Ответом на этот сигнал является ингибирование клеточного деления, индукция эксцизионной репарации с длинными вырезаемыми фрагментами и затем — рекомбинационной репарации. По-видимому, непосредственным стимулом к запуску механизмов SOS- репарации служит накопление одноцепочечных разрывов ДНК, индуцирующее про- теазную активность белка RecA, который специфически взаимодействует с белком LexA -репрессором для генов лес (В, С, Е, F.J) и uvrB. Разрезание белка LexA приводит к снятию репрессии и запуску синтеза белковых продуктов указанных выше генов. Кроме того, разрезание белка LexA приводит к кратковременному увеличению его синтеза в клетке, поскольку данный белок является репрессором собственного гена (аутогенный контроль). Далее в результате работы репарационных систем происходит уменьшение количества одноцепочечных разрывов в ДНК, тем самым снижается индуцирующий SOS-репарацию сигнал, белок RecA теряет протеазную активность, и механизмы SOS-репарации выключаются.
РЕПАРАЦИЯ ДНК И НАСЛЕДСТВЕННЫЕ БОЛЕЗНИ ЧЕЛОВЕКА
В 1964 г. была показана решающая роль эксцизионной репарации в восстановлении поврежденной ультрафиолетом ДНК Е. coli. Было высказано предположение, что соответствующие механизмы у эукариот имеют более сложную организацию, поскольку призваны обеспечить более высокий уровень надежности. Уникальное значение систем репарации ДНК для нормального функционирования организма человека становится совершенно очевидным при анализе заболеваний обусловленных нарушением работы репарационных механизмов.
Классический пример такого рода болезней - пигментная ксеродерма (ХР, от англ. Xeroderma pigmentosum) — редкая, наследуемая по аутосомно-рецессивному типу патология. В результате повышенной чувствительности к солнечному свету (ультрафиолету) у больных уже в раннем возрасте появляются пигментация, сухость кожи, изъязвления, рубцы, а затем развивается рак кожи, включая меланомы и карциномы. Средний возраст появления первой опухоли у ХР-пациентов — 8 лет, а вероятность развития карцином слизистой рта в 20 ООО раз превышает средние значения в популяции. Частота встречаемости заболевания в разных странах составляет от 1/250 ООО человек до 1/40 ООО человек. Показано, что у культивируемых фибробластов ХР- больных сокращается время жизни после УФ-облучения. Кроме того, выживаемость различных УФ-облученных вирусов, выращиваемых в культуре ХР-клеток, меньше, чем при их культивировании в нормальных клетках, что косвенно свидетельствует о дефектах систем восстановления от повреждений ДНК в ХР-клетках. Существенная особенность пигментной ксеродермы — наличие примерно у трети пациентов неврологических симптомов, обусловленных ранней гибелью нейронов, т.е. эксцизионная репарация играет важную роль в обеспечении продолжительности их жизни. Было обнаружено, что в клетках ХР-больных вырезание димеров у большинства пораженных, по-видимому, связано с нарушениями эксцизии или более ранней стадии - распознавания поврежденного участка. Выраженная гетерогенность ХР (клинических различий между разными пациентами с данным заболеванием) может быть обусловлена возникновением дефектов либо в различных сайгах одного и того же гена, либо в генах, кодирующих разные полипептиды. Для решения этой проблемы использовали метод непарной клеточной гибридизации фибробластовот разных ХР-больных. Анализ результатов был основан на том, что дочерняя гибридная клетка, может осуществлять эксцизионную репарацию, если дефекты ферментов репарации связаны с разными локусами. В таком случае наличие одного неповрежденного фермента обеспечивается одним геномом, а другого — вторым геномом, взаимно компенсируя дефекты. Если же ферментативные дефекты идентичны, то даже при повреждении разных сайтов одного гена, компенсация невозможна и гибридная дочерняя клетка будет иметь репарационный дефект. С помощью этого метода было идентифицировано 7 групп комплементации (7 различных локусов) в случае дефектов генов эксцизи- онной репарации ХР (А, В, С, D, Е, F, G), и 1 группа — связанная с дефектом постре- пликативной репарации (около 20% среди всех больных пигментной ксеродермой), так называемая ХРчот. Между группами комплементации, и даже внутри одной ком- плементационной группы наблюдаются выраженные клинические различия. Большинство генов, мутации которых вызывают пигментную ксеродерму, известны, и соответствующие белки по своим функциям в целом сходны с ферментами прокариотической эксцизионной репарации. Но частоты встречаемости разных групп комплементации в разных странах различны: в Европе наиболее распространена группа ХРС, в Японии - ХРА. Причем среди европейских пациентов не было обнаружено фупгг ХРВ и XPF, а в Японии при таком же отсутствии группы ХРВ группа XPF была представлена значительным количеством индивидов. Продукт гена ХРА, картированного в длинном плече девятой хромосомы (9q34.1), - это ДНК-связываюгций белок, имеющий два цинковых «пальца». В облученных ультрафиолетом клетках ДНК-связывающие свойства этого белка усиливаются в 1000 раз. Показано, что для осуществления эксцизионной репарации необходимы С-ко- нец и один из цинковых «пальцев». Белковым продуктом гена ХРВ, картированного в локусе q21 хромосомы 2 — (2q21), является геликаза, входящая в состав TFI1Н -фактора транскрипции размером 89 кДа. Ген ХРС, предварительно картированный на хромосоме 3, кодирует белок Р125, функция которого пока не совсем ясна. Тем не менее, показано его участие совместно с полипептидом Р58 в восстановлении репарационной активности. Ген XPD, подобно гену ХРВ, кодирует одну из субъединиц фактора транскрипции TFIIH размером около 87 кДа (общее число этих субъединиц не менее 5 и, вероятно, более 9). Ген XPD картирован в локусе (q 13.2-q 13.3) хромосомы 19; его белковый продукт имеет геликазную активность. Ген XPF, картированный в коротком плече хромосомы 16 - (16р 13.13), по-видимому, продуцирует эндонуклеазу, надрезающую ДНК с 5'-стороны. А продуктом гена ХРС, локализованного в длинном плече хромосомы 13 — (13q33), является эндонуклеаза, надрезающая ДНК с противоположной — З'-стороны. Рис. 10.3 отражает взаимодействие вышеописанных белковых продуктов в процессе эксцизионной репарации. Важно отметить, что повышенный риск новообразований уже в молодом возрасте, по ряду данных, связан с увеличением интенсивности УФ-издучения, вызывающим перегрузку эксцизионной системы репарации, которая успешно справляется с низким уровнем облучения. Так установлено, что для гетерозигот по пигментной ксеродерме вероятность возникновения рака кожи повышена на юге США, но не в других районах этой страны.
Установлено, что в клетках пациентов с ХРгаг пиримидиновые димеры удаляются с такой же скоростью и эффективностью, что и в клетках здоровых доноров, т.е. при внешних признаках болезни дефекты эксцизионной репарации не обнаруживаются. У таких больных выявляется другое нарушение — полная репликация поврежденных участков ДНК. Подобный дефект пострепликативной репарации наблюдается и в других группах больных ХР, но в значительно меньшей степени. Таким образом, в случае ХР^ превалирующим фактором является изменение параметров репликации ДНК
Три из семи групп комплементации (ХРВ, XPD и XPG) могут иметь внешние признаки другого наследственного заболевания аутосомно-рецессивного синдрома Кокксйна (CS), в основе формирования которого лежат дефекты эндонуклеаз эксцизионного пути репарации. Синдром проявляется как карликовость при нормальном уровне гормонов роста. Кроме того, для больных характерны кальцификация костей черепа, атрофия зрительного нерва, глухота и ускоренное старение. Предположить дефект репарации у CS-пациентов позволила их необычная чувствительность к солнечному свету. Оказалось, что в культуре клеток больных с синдромом Коккейна наблюдается подавление синтеза PH К УФ-облучением (этот феномен стали в дальнейшем использовать для дифференциальной диагностики CS). Для данного синдрома были выявлены две группы комплементации — CSA и CSB. Упомянутые выше редкие случаи выявления признаков синдрома Коккейна у групп ХРВ, XPD и XPG рассматриваются отдельно и обозначаются как ХРВ/CS, XPD/CS и XPG/CS. Ген CSA, картированный на коротком плече хромосомы 5 влокусе (pl2-pl4), отвечает за синтез белка-переносчика, который входит в состав транскрипционного комплекса TFIIH, уже упоминавшегося в связи с белками ХРВ и XPD. Причем за связывание в комплексе отвечает N-конец белка CSA. Ген CSB локализован в длинном плече хромосомы 10 — (1 Oq 11.2). Белок CSB, являющийся его продуктом, имеет общие последовательности с фактором, связывающим транскрипцию и репарацию у Е. coli, и, по-видимому, вместе с белком CSA участвует в привлечении белков эксцизионной репарации в район остановившейся транскрипции. Данное предположение базируется на имеющихся в достаточном количестве наблюдениях, подтверждающих сопряженные дефекты генетической репарации и транскрипции при CS. В 80-х годах П. Ханавалт описал так называемую преимущественную репарацию ДНК. Этот феномен состоит в более быстром удалении отдельных типов повреждений ДН К из многих (но не изо всех) транскрипционно-активных генов по сравнению с транскрипционно-неактивными (предполагается, что у TFIIH-факторатранскрипции существуют две формы: втранскрипции участвуетхоло-форма, в репарации - репаросома). Было показано, что у облученных ультрафиолетом CS-клеток отсутствует преимущественная репарация ДНК. При этом в них снижена скорость репарации как молчащих (нетранскрибируемых), так и транскрипционно-активных участков генома. Накопленные наблюдения, подтверждающие наличие при CS сопряженного дефекта репарации и транскрипции, позволяют предполагать, что причина большинства тех тяжелых симптомов у CS-пациентов, которые не удается объяснить только нарушением репарации ДНК, кроется в снижении уровня и нарушении последовательности транскрипции в онтогенезе
Третье заболевание, характеризующееся повышенной фоточувствительностью ДНК у его носителей (примерно у половины) — это наследуемая по аутосомно-ре- цессивному типу трихотиодистрофия (TTD). Важнейший диагностический признак TTD — специфическая ломкость волос, обусловленная уменьшением содержания в них низкомолекулярных богатых серой белков. К этому основному клиническому проявлению следует добавить аномалии зубов и кожи, ихтиоз, дефекты полового развития, часто наблюдающиеся умственную и физическую отсталость, а также повышенную предрасположенность к раку кожи. Специфический паттерн волос при микроскопировании характеризуется чередованием темных и светлых полос (напоминает тигровый хвост). Белки с высоким содержанием серы в таких волосах претерпевают не только количественные, но и качественные изменения. Они содержат меньше цистеина и имеют сильно измененный аминокислотный состав. Исследование в культуре клеток фоточувствительных пациентов с TTD показало, что дефект репарации в них соответствует дефекту уже рассмотренного белка XPD. Кроме того установлено, что часть фоточувствительных клеточных линий комплементирует как с XPD, так и с ХР (А, С, Е, F и G), а также восстанавливает свои репарационные функции при микроинъекции белка ХРВ. Среди больных TTD, страдающих повышенной фоточувствительностью, обнаружены индивиды, в культивируемых клетках которых вообще отсутствует комплементация с клетками ХР. Эго обстоятельство послужило стимулом для интенсивного изучения гена XPD у пациентов с пигментной ксеродермой и с трихитиодистрофией. Результатом проведенных исследований стала гипотетическая схема, предложенная в 1990 г. Б. Броутоном с соавторами (рис. Ю.4.). Согласно этой гипотезе, ген XPD полифункционален, а продукт принимает участие как в эксцизионной репарации, так и в PH К-полимераза П-зависимой транскрипции. В дальнейшем было показано, что, кроме белков ХРВ и XPD, в основе клинических проявлений может быть задействован еще один компонент транскрипционного комплекса TF11H, состоящий их трех субъединиц. Кроме того, выявление большого количества TTD-пациентов, не страдающих повышенной фоточув- ствительностью, свидетельствует о наличии еще одной, четвертой, субъединицы TFIIH. Всесторонний анализ всех полипептидных компонентов транскрипционного комплекса TFIIН поможет определить роль каждого из них в формировании всевозможных комбинаций из перечисленных выше клинических признаков.
Изучение эксцизионной репарации, проводившееся в течение последних 40 лет, показало, что у эукариот в целом она организована сходным образом. Описаны многие гены, ответственные за синтез и работу ферментов репарации ДН К после УФ-об- лучения. Мутации в этих генах приводят к развитию патологических признаков при целом ряде наследственных заболеваний, сопровождающихся снижением средней продолжительности жизни. Нарушения в работе репаративных ферментов значительно увеличивают риск развития онкологических заболеваний у человека.
Механизмы генетической репарации после действия ионизирующей радиации изучены значительно хуже, в первую очередь, вследствие большого разнообразия типов индуцированных радиацией повреждений ДНК. Однако значительная часть этих повреждений устраняется с помощью системы эксцизионной репарации. Но в ликвидации двухцепочечных разрывов используются другие механизмы, а именно - мейотической рекомбинации (см. разд. 10.4 и 11.1.3). В настоящее время возможности изучения таких механизмов у человека практически ограничены исследованиями клеток больных атаксией-телеангиэктазией.