Количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента

за 1 секунду

3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата

в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

#q170

Изменение рН среды может сопровождаться

1. разрывом пептидных связей в молекуле фермента

Изменением ионизации диссоциируемых групп в молекуле фермента

Изменением заряда субстрата

Диссоциацией молекулы фермента

Денатурацией фермента

#q171

Интерфероны - это молекулы

Простых белков или гликопротеинов

2. одноцепочечной РНК

3. двухцепочечной РНК

4. гликолипидов

5. гемопротеинов

#q172

При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре

при 260 нм

1. не меняется

2. уменьшается

Увеличивается

4. сдвигается в коротковолновую область

5. сдвигается в длинноволновую область

#q173

Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

1. ионные

2. гидрофобные

3. водородные

4. пептидные

Гликозидные и сложноэфирные

#q174

Генетический код

Одинаков у всех организмов

2. одинаков в пределах вида

3. разный у разных организмов

4. строго индивидуален

5. разный у растений и животных

#q175

Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи

1. только альфа

2. только бета

3. альфа и бета

Альфа и гамма

5. только гамма

#q176

Скорость ферментативной реакции повышается при

1. уменьшении температуры

Увеличении количества фермента

3. денатурации фермента

4. недостатке кофермента

Добавлении аллостерического активатора

#q177

Конкурентное ингибирование снимается

1. повышением температуры

2. добавлением продукта реакции

Избытком субстрата

4. ионами тяжелых металлов

#q178

Ферменты увеличивают скорость реакции

1. повышая энергию активации реакции

2. уменьшая изменение свободной энергии (DG) в ходе реакции

Понижая энергию активации реакции

4. изменяя константу равновесия реакции

#q179

Фермент, не относящийся к гидролазам - оксидоредуктаза

1. амилаза

2. трипсин

Каталаза

4. холинэстераза

5. пепсин

#q180

Каталитической активностью обладает

1. инсулин

2. миоглобин

3. казеин

Пепсин

5. кератин

#q181

Гемопротеином не является

1. миоглобин

2. цитохром С

3. каталаза

4. гемоглобин

Казеин

#q182

Обратимым может быть ингибирование

Аллостерическое

Конкурентное

Неконкурентное

Ретроингибирование

Ингибирование продуктом реакции

#q183

Удельная активность фермента - это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта

в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента

за 1 секунду

Число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата

в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

#q184

Минорным нуклеотидом природных нуклеиновых кислот не является

1. метилцитидинфосфат

2. оксиметилцитидинфосфат

3. дигидроуридинфосфат

4. псевдоуридинфосфат

Уридинфосфат

#q185

Чем отличаются разные типы РНК?

Первичной структурой

Молекулярной массой

Последовательностью нуклеотидов

Функциями в клетке

#q186

Гетероциклическим кольцом не является

1. пиримидиновое

2. пиридиновое

3. пуриновое

Бензольное

5. имидазольное

#q187

Аллостерический регулятор гемоглобина

1. 1,3-бисфосфоглицериновая кислота

Бисфосфоглицериновая кислота

3. 1-фосфоглицериновая кислота

4. 2-фосфоглицериновая кислота

5. 3-фосфоглицериновая кислота

#q188

Если концентрация субстрата равна Km, то скорость реакции составляет

1. 0,25 Vmax

2. 0,33 Vmax

Vmax

4. 0,67 Vmax

5. 0,75 Vmax

#q189

Причинами появления гиповитаминозных состояний могут быть

Недостаток витамина в пище

Нарушение транспорта витамина

Нарушение синтеза кофермента

Генетические дефекты апофермента