АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ
Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся при температурах 200 – 320°С, часто с разложением. Они растворимы в воде, большинство нерастворимо в органических растворителях.
a-Аминокислоты являются соединениями, из которых строятся молекулы белков. Белки играют роль опорных структур в живых организмах, транспортируют жиры в кровеносной системе, являются гормонами, ферментами, переносчиками кислорода из легких в ткани и др. Природные a-аминокислоты, входящие в состав белков, их названия и сокращенные обозначения приведены ниже. В общем виде их можно отобразить следующей формулой:
.
В зависимости от характера радикала R их можно разделить на 8 основных групп.
1. Моноаминокарбоновые кислоты R
| глицин | glu | H - |
| аланин | ala | CH3 - |
| валин | val | 
|
| лейцин | leu | 
|
| изолейцин | ile | 
|
3. Моноаминодикарбоновые кислоты
| аспаргиновая кислота | asp | НООС– СН2– | ||||
| аспаргин | asn | 
| ||||
| глутаминовая кислота | glt | 
| ||||
| глутамин | gln | 
| ||||
3. Диаминокарбоновые кислоты
| лизин | lys | 
| ||
| аргинин | arg | 
| ||
4. Оксиаминокислоты
| серин | ser | 
|
| треонин | thr | 
|
5. Меркаптоаминокислоты
| цистеин | cys | 
|
| метионин | met | 
|
6. Ариламинокислоты
| фенилаланин | phe | 
| |
| тирозин | tyr | 
| |
7. Гетероалкиламинокислоты
| триптофан | try | 
|
| гистидин | his | 
|
8. Гетероциклическая кислота
| пролин | pro |
Химические свойства
Аминокислоты – амфотерные соединения, сочетающие свойства слабых органических кислот и слабых оснований:
H2N–CH2–COOH + NaOH ® H2N–CH2–COONa + H2O
H2N–CH2–COOH + HCl ® Cl–H3N+–CH2–COOH
Растворы аминокислот имеют нейтральную реакцию: при растворении в воде аминогруппа реагирует с карбоксильной группой той же молекулы с образованием биполярного иона – внутренней соли: H2N–CH2–COOH 
H3N+–CH2–COO–.
Поведение аминокислот при нагревании сходно с таковым для оксикислот: a-аминокислоты
b-аминокислоты
остальные аминокислоты
Белки – это полимеры аминокислот, полученные в результате конденсации.
Продукт конденсации двух аминокислот – дипептид:
Группа атомов 
называется пептидной (или амидной), а связь между ними – пептидной связью.
Дипептид может дальше реагировать с аминокислотами, образуя длинные полипептидные цепочки, содержащие более 40 остатков аминокислот, – белки. Их также называют полипептидами, потому что в молекулах многократно повторяется пептидная группа. Молярные массы белков лежат в пределах от 10000 до нескольких миллионов. В состав природных белков входят 20 a-аминокислот. Часть из них может быть синтезирована организмом (заменимые аминокислоты), другая поступает в организм только с пищей (незаменимые аминокислоты).
Порядок соединения аминокислот в молекулах белков называется первичной структурой белка. За счет внутримолекулярных водородных связей молекулы белков сворачиваются в спираль, образуя вторичную структуру белка. Спирали в свою очередь образуют вторичную спираль (третичная структура белка). Спирали могут объединяться попарно за счет межмолекулярных водородных связей, образуя четвертичную структуру.
В зависимости от формы макромолекул различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки.
Под действием высоких температур, сильных кислот и щелочей, солей токсичных металлов, радиации четвертичная, третичная и вторичная структуры белков частично или полностью разрушаются, идет процесс денатурации белков.
При изменении кислотности среды (добавлении разбавленных растворов кислот или щелочей, не вызывающих денатурации) происходит их взаимодействие с концевыми амино- и карбоксильной группами. В более жестких условиях кислоты и щелочи вызывают гидролиз пептидов и белков (расщепление на исходные аминокислоты, которые реагируют с избытком кислоты или щелочи с образованием солей).