БУДОВА І ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ

ПЛАН

1. Дослідження елементного складу білків.

2. Класифікація амінокислот.

3. Будова і властивості амінокислот.

4. Характеристика окремих амінокислот.

5. Амінокислотний склад плодів і овочів.

 

Література: Метлицкий „Биохимия плодов и овощей”, Плешков „Биохимия с/х растений ’’

 

ДОСЛІДЖЕННЯ ЕЛЕМЕНТНОГО СКЛАДУ БІЛКІВ.

Дослідження елементного складу білків розпочалось ще на початку XIX ст. Вперше дані про елементний склад білків з’явилися у 1809 році на основі досліджень Ф.Грена. В результаті хімічного аналізу білків було визначено їх важливі складові елементи та кількісне співвідношення. Разом з вивченням елементного складу білків було розпочато вивчення і їх будови. Спочатку вважали, що основними структурними компонентами молекул білка є пептони, які було виділено при гідролізі різних білків. Пізніше, серед продуктів розпаду білків дослідники звернули увагу на речовини, які довгий час розглядалися ними не як складові частини молекул білка, а як продукти дії на білкові речовини сильних хімічних реагентів. У 1820 р. А Браконно вперше при кислотному гідролізі білка ( желатини ) виділив амінокислоту – гліцин. Оскільки ця амінокислота була солодка на смак, то її назвали глікоколом ( від грец. Glucus – солодкий і лат. Colla – клей.

Дещо пізніше в 1871 р. російським хіміком М.М.Любавіним було доведено, що і при ферментативному гідролізі білки розкладаються на амінокислоти. Тому, уже в другій половині XIX ст. було встановлено, що основними структурними компонентами білка є амінокислоти.

Для розуміння хімічної структури і властивостей білків важливе значення має вивчення хімічної природи і властивостей їх елементарних ланок – амінокислот.

Перші амінокислоти – аспарагін і цистин були відкриті в 1806 і 1810 рр. До 1850 року було відомо лише 5 представників цієї групи сполук – гліцин, цистин, тирозин, лейцин і аспарагін. До кінця 30 – х років XX ст. були відкриті всі 20 амінокислот, які містяться в білках. За останні 30-35 років із різноманітних рослин було виділено більше 150 різних амінокислот, які не входять в склад білків, а містяться в рослинах лише в вільному стані. Таким чином, на даний час досліджено біля 200 природних сполук цього класу. В склад білків зазвичай входить 20 амінокислот і 2 аміди – аспарагін і глутамін.

 

КЛАСИФІКАЦІЯ АМІНОКИСЛОТ

В залежності від наявності циклів в їх молекулах всі амінокислоти поділяються на аліфатичні або ациклічні і циклічні. В залежності від числа амінних і карбоксильних груп в молекулі аліфатичні амінокислоти поділяються на три групи: моноаміномонокарбонові кислоти ( до них входять – гліцин, аланін, серин, цистеїн, метіонін, треонін, валін, лейцин, ізолейцин); моноамінодикарбонові кислоти

( аспарагінова і глютамінова кислоти); диаміномонокарбонові кислоти

(лізин, аргінін, цистин).

Циклічні амінокислоти поділяються на 2 групи – ароматичні (фенілаланін, тирозин) і гетероциклічні (триптофан, гістидин, пролін, оксипролін).

Вільні амінокислоти приймають участь в побудові інших сполук ( не білків), а також в якості проміжних продуктів в різних процесах обміну речовин, в тому числі і синтезу амінокислот, які входять в склад білків.

Амінокислоти, які входять до складу білків часто називають протеїногенними. Усі амінокислоти, які входять в склад білка синтезуються в рослинних організмах. В організмі людини і тварин синтезується лише частина протеїногенних амінокислот, а деякі з них утворюються в недостатній кількості для нормального синтезу білка. В зв’язку з цим всі амінокислоти поділяються на 3 групи: незамінні, напівнезамінні і замінні.

Незамінні амінокислоти – це такі амінокислоти, які в організмі людини і тварин не синтезуються, тому вони повинні обов’язково поступати в організм в основному з їжею. Для організму дорослої людини повністю незамінними є вісім амінокислот: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін, триптофан.

До напівнезамінних належать амінокислоти, які синтезуються в організмі людини в недостатній кількості. Такими амінокислотами є аргінін, тирозин і гістидин.

Замінні амінокислоти синтезуються в організмі з цілого ряду органічних сполук, в тому числі з деяких амінокислот.

 

БУДОВА І ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ.

Амінокислоти – найголовніші субстрати метаболізму азоту в організмі. Від них походять пурини, піримідини, пептиди, білки, ферменти і багато інших сполук з високою фізіологічною активністю.

Амінокислоти є похідними органічних кислот ароматичного ряду і містять аміногрупу ( NH2) і карбоксильну групу ( СООН ).

Загальну формулу амінокислот можна записати так:

 

R – CH – COOH

 

NH2

Амінокислоти відрізняються між собою лише хімічною природою радикалів . Радикал– це угрупування атомів в молекулі амінокислоти, що зв’язане з α – вуглецевим атомом, яка не бере участі у формуванні основного кістяку поліпептидного ланцюга . Радикалами можуть бути залишки жирних кислот, ароматичні ядра, різні гетероцикли.

Виділені з білків амінокислоти – це безбарвні, кристалічні речовини, переважна більшість яких добре розчинна у воді при звичайній температурі і погано розчинна в органічних розчинниках.

Амінокислоти, які мають лише по одній карбоксильній групі і одній аміногрупі, приймають участь в утворенні пептичного зв’язку. Якщо в молекулі білка більше однієї карбоксильної і анінної групи, то одні приймають участь в утворенні пептидних зв’язків, а інші залишаються вільними. Вільні групи здатні до іонізації, в результаті чого, на тому місці, де вони знаходилися утворюються полярні ділянки, які визначають реакційну здатність білка. Чим більше в білку амінокислот з вільними полярними групами, тим вища його реакційна здатність.

Більшу частину азотних сполук, які містяться в плодах і овочах складають білки, а меншу частину – вільні амінокислоти. Під час зберігання плодів і овочів частини білка розпадаються, в результаті чого збільшується вміст вільних амінокислот. При цьому можуть з’являтися амінокислоти, які в період збирання врожаю були відсутні.