Суточная потребность в аминокислотах

Белки пищи, содержащие все незаменимые аминокислоты, называются полноценными.Такие белки содержатся в основном в продуктах животного происхождения и являются неотъемлемым компонентом рационального питания человека.

Свойства аминокислот.Химически чистые аминокислоты представляют собой белые со слабым запахом безвкусные порошки. Однако соли некоторых аминокислот имеют вкус и запах. Так, например, натриевая соль глутаминовой кислоты имеет вкус и запах куриного бульона, поэтому используется как пищевая приправа. Большинство аминокислот растворимы в воде и не растворимы в органических растворителях. Аминокислоты в водных растворах диссоциируют на ионы. В нейтральной среде они находятся в биполярной форме, имея положительный (-NH3+) и отрицательный (-СОО-) заряды.

Аминокислоты - амфотерные соединения, поскольку в водных растворах могут взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями.

В зависимости от количества амино- или карбоксильных групп аминокислоты могут иметь положительный заряд на молекуле и проявлять основные свойства (аргинин, лизин, гистидин) или отрицательный заряд и проявлять кислотные свойства (аспарагиновая и глутаминовая кислоты).

Амфотерные свойства аминокислот влияют на кислотно-основные свойства белков и их биологические функции, особенно на их буферное действие. Эффективным буфером в эритроцитах крови является белок гемоглобин, содержащий большое количество остатков аминокислоты гистидина, которая и придает этому белку значительную буферную емкость при нейтральных значениях рН.

Значение аминокислот.В клетках организма существует определенный метаболический уровень (пул) аминокислот, который включает аминокислоты, образовавшиеся при распаде белков пищи и тканевых белков, а также вновь синтезированные (заменимые) аминокислоты. В большей степени аминокислоты (400 г/сут) используются для синтеза белков тела, в меньшей (30 г/сут) - для синтеза других азотсодержащих соединений. Аминокислоты могут превращаться в углеводы или жирные кислоты, холестерин и кетоновые тела, а также окисляться до конечных продуктов СО2, Н2О, NН3 с выделением энергии.

Из отдельных аминокислот синтезируются многие биологически активные вещества: гормоны, коферменты, биогенные амины. Так, из фенилаланина и тирозина синтезируются гормоны катехоламины (адреналин и норадреналин) и тироксин. Аминокислота аланин входит в состав кофермента ацетилирования (КоА). Метионин используется для синтеза нейропередатчика ацетилхолина, который играет важную роль в функции нервной системы. Применяется он при лечении заболеваний нервной системы и для улучшения восстановительных процессов, в том числе и в спортивной практике.

При декарбоксилировании аминокислот образуются биогенные амины. Основными биогенными аминами являются ?-аминомасляная кислота (ГАМК), гистамин, серотонин и креатин. ГАМКобразуется в мозге из глутаминовой кислоты. Накопление ее в мозге приводит к развитию процессов торможения в моторных центрах ЦНС.Гистаминобразуется в различных тканях при декарбоксилировании гистидина и поэтому называется тканевым гормоном.Он вызывает расширение мелких кровеносных сосудов и сужение крупных, а также сокращение гладких мышц внутренних органов. Гистамин участвует в возникновении болевого синдрома, стимулирует образование соляной кислоты в желудке. Серотонинобразуется из триптофана. Он участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, частоты дыхания, почечной фильтрации. В больших дозах серотонин стимулирует, а в малых - подавляет деятельность ЦНС. Креатинсинтезируется в тканях из заменимых аминокислот аргинина и глицина. Под действием креатинкиназы и АТФ он превращается в креатинфосфат,который используется для ресинтеза АТФ в мышцах. Количество креатинфосфата пропорционально мышечной массе. Креатин и креатинфосфат превращаются в креатинин,который выводится с мочой. Количество креатинина, выделяющегося из организма, пропорционально общему содержанию креатинфосфата и может использоваться для характеристики массы мышц. При уменьшении мышечной массы уменьшается также содержание креатинина в моче.

Структурная организация белков.Белки состоят из большого количества (не менее 50) аминокислот, соеди­ненных между собой пептидной связью. Поэтому они называются полипептидами.

Пептидная связь- это прочная ковалентная связь между аминогруппой (-NH2) одной аминокислоты и карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты. При этом образуется дипептид и высвобождается молекула воды:

Название пептидов образуется от названия аминокислот, последовательно входящих в полипептид. При этом в названии аминокислот, за исключением последней аминокислоты, которая сохраняет свою карбоксильную группу, меняется суффикс "ин" на "ил": глицилаланин, аланилглицилтирозин.

Структура, или конформацuя белков.Аминокислотная последовательность в белках определяет их пространственную структуру (конформацию). Каждый белок уникален по своей структурной организации, от которой зависят его биологические функции, что будет рассмотрено далее на примере отдельных белков.

В образовании пространственной структуры белков участвуют различные типы химических связей. Основными химическими связями в белках являются ковалентные, дисульфидныесвязи (-S-S-), образующиеся между -SН-группами остатков цистеина, водородные,образующиеся за счет электростатических сил притяжения водорода и кислорода разных функциональных групп в белке, а также ионныесвязи, образующиеся между ионизированными карбоксильными (-СОО-) и аминными (-NH3+) группами аминокислотных радикалов. Выделяют четыре структуры белковых молекул: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура белка- это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка.

Расшифровка первичной структуры белка имеет большое практическое значение, так как открывает возможность синтеза его в лаборатории. Благодаря расшифровке структуры гормона инсулина (Сенгер, 1954) и иммуноглобулина (Эдельман и Портер, 1972) эти белки получают синтетически и широко применяют в медицине. Изучение первичной структуры гемоглобина позволило выявить изменения его структуры у людей при отдельных заболеваниях. В настоящее время расшифрована первичная структура более 1000 белков, в том числе ферментов рибонуклеазы, карбоксипептидазы, миоглобина, цитохромов и многих других.

Вторичная структура белка- это пространственная укладка полипептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры: ?-спираль, сло­исто-складчатая спираль (или ?-спираль) и коллагеновая спираль.

При образовании ?-спирали полипептидная цепь спирализуется за счет водородных связей таким образом, что витки пептидной цепи периодически повторяются. При этом создается компактная и прочная структура полипептидной цепи белка. ?-Спираль характерна для белков кератинов, которые являются основой кожи, волос, ногтей.

Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков (миозина, ?-кератина волос и др.).

Коллагеновая спираль белка выделяется более сложной укладкой полипептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для коллагена. Коллагеновая спираль имеет высокую упругость и прочность стальной нити.

Третичная структура белка- это пространственная укладка спирализованных и линейных участков полипептидной цепи в компактную структуру в виде глобулы(шарообразная или яйцевидная) или фибриллы(нитеобразная). Третичная структура обеспечивает биологическую активность каждого белка. Нарушение этой структуры приводит к частичной или полной потере его биологической функции.

Четвертичная структура белкапредставляет собой объединение нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со своей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Субъединицы соединяются между собой нековалентными связями. Четвертичную структуру имеют многие ферменты (например, лактатдегидрогеназа, пируватдегидрогеназа), а также гемоглобин. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными.

Все четыре уровня организации белковой молекулы взаимосвязаны и обеспечивают нативную (естественную) конформацию каждого белка. В проявлении биологической активности белков особое место занимает третичная и четвертичная структуры, весьма чувствительные к изменению условий среды. Поскольку многие внутриклеточные ферменты имеют четвертичную структуру, то одним из механизмов регуляции их активности явля­ется изменение конформации белков.

Форма белковых молекул.В зависимости от третичной структуры белки могут иметь нитевидную(фибриллярную)и шарообразную (глобулярную)форму.

Фибриллярные белки являются структурным или сократительным материалом организма. Например, коллаген входит в состав сухожилий, хрящей, кожи и принимает участие в образовании скелета, а миозин является сократительным белком мышц. Эти белки не растворяются в воде.

Глобулярные белки способны легко передвигаться и проникать через стенки кровеносных капилляров. Они растворяются в воде и содержатся в жидких средах организма. Глобулярными являются белки иммунной системы (антитела), сократительный белок мышц актин, все ферменты, а также гемоглобин, миоглобин и многие другие белки.

Глобулярные белки могут превращаться в фибриллярные. Такое изменение формы белка влияет на его свойства (растворимость, специфическую функцию). Глобулярные белки при переходе в фибриллярные становятся нерастворимыми и плохо перевариваются, а ферменты теряют каталитическую функцию.

Свойства белков.Проявление биологической активности белков зависит не только от строения их молекул, но и от химических свойств. Основными физико-химическими свойствами белков являются: молекулярная масса, растворимость в воде, способность образовывать гели, денатурация, амфотерность, буферное действие и др.

Молекулярная массабелков колеблется от 6000 до нескольких миллионов дальтон. Так, молекулярная масса гормона инсулина составляет 5733, рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) - 12640, миоглобина (белка мышц) - 17 000, гемоглобина - 64 500, глобулина сыворотки крови - 176 000, миозина (белка мышц) - 493 000. Масса белковых молекул влияет на скорость их передвижения в биологических жидкостях.

Растворимостьбольшинства белков в воде осуществляется благодаря способности связывать воду: она увеличивается при небольших концентрациях нейтральных солей и уменьшается при их высоких концентрациях. Водные растворы белков представляют собой коллоиды.

Способность образовывать гели или сгусткиимеет большое физиологическое значение, поскольку придает им высокую упругость или эластичность (белки коллаген и эластин, актомиозиновый комплекс). Гели - это структурные объединения белков (сетки), в которых внутреннее пространство заполнено большим количеством воды.

Коагуляция(от лат. coagulatio - свертывание, сгущение) - это укрупнение частиц в коллоидных системах, которое может сопровождаться образованием коагулянта (плотного сгустка). Иногда это приводит к образованию сплошных объемных структур (желатинирование).

Денатурация- это нарушение нативной структуры белков под воздействием различных факторов, приводящее к потере его биологической активности. Денатурация наблюдается при нагревании, изменении рН среды, ультрафиолетовом и ионизирующем облучении, механическом воздействии солей тяжелых металлов, спирта, ацетона. При быстром уда­лении денатурирующих факторов белок может вернуться в нативное состояние (ренатурировать) с восстановлением его биологической функции.

Амфотерные свойства белковпроявляются благодаря наличию свободных –NH2 И -СООН групп. В кислой среде белки могут диссоциировать как основания, а в щелочной - как кислоты. При взаимодействии с кислотами и основаниями белки образуют солеподобные соединения, способные выпадать в осадок. На этом основан один из методов выделения белков осаждение путем высаливания. Амфотерность белков используют при разделении их на отдельные фракции (метод электрофореза) с целью диагностики различных заболеваний и контроля за изменениями функциональных состояний.

Буферное действие белков(поддержание в тканях организма постоянства рН) характерно для немногих белков. К таким, в частности, относится гемоглобин - сильный внутриклеточный буфер в эритроцитах, а также отдельные белки плазмы крови и дипептид карнозин.

• ⇐ Назад
• 12