E. Коэффициентом фосфорилирования
163. Укажите термин, который используется для названия липофильного вещества, препятствующего образованию градиента протонов на внутренней мембране митохондрии путем включения Н+ в свою структуру:
A. Ингибитор тканевого дыхания или протонофор разобщитель
164. Укажите гормон, который при условии накопления в клетке-мишени может выполнить функцию разобщителя:
C. Тироксин
165. Укажите вещество, способное блокировать фактор Fo структуры АТФ-синтетазы:
D. Карбоксин или олигомицин
166. Укажите название трансмембранного белка внутренней мембраны митохондрий, функция которого обеспечивает поставку в матрикс митохондрии одного из субстратов АТФ-синтетазы:
C. АТФ / АДФ-транслоказа
167. Укажите вещество, способное привести к накоплению НАДН при нормально функционирующем цикле Кребса:
B. Валиномицин или барбитурат
167. Укажите лекарственный препарат, ингибирующий тканевое дыхание:
A. Фенобарбитал
168. Укажите количество макроэргических субстратов, синтезируемых благодаря субстратному фосфорилированию за 1 цикл Кребса:
A. 1
168. В одном цикле β-окисления высших жирных кислот образуется 1 НАДН и 1 ФАДН2 формы. Укажите суммарный энергоэффект (в молекулах АТФ) этого процесса за счет окислительного фосфорилирования:
C. 5 АТФ
169. При окислительном дезаминировании 1 моля глутаминовой кислоты в матриксе митохондрий образуется 1 моль НАДН. Укажите энергетический эффект для данной реакции за счет окислительного фосфорилирования:
A. 3 АТФ
170. Укажите вещество, способное полностью блокировать тканевое дыхание:
D. Синильная кислота
171. Выберите белок, выполняющий в организме человека защитную функцию:
D. Фибриноген
172. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 50%-ном насыщении сульфатом аммония:
E. Глобулины
173. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 100%-ном насыщении сульфатом аммония:
C. Альбумины
174. Укажите метод очистки белка от низкомолекулярных примесей:
A. Высаливание
175. Укажите подготовительную операцию, используемую для изучения аминокислотного состава очищенного от примесей белка:
C. Денатурация или гидролиз
176. Укажите качественную реакцию на пептидную связь:
C. Пиотровского
177. Выберите качественную реакцию на α-аминогруппу аминокислот, входящих в состав белковой молекулы:
E. Нингидриновая
178. Выберите качественную реакцию для идентификации цистина и цистеина:
D. Нитропруссидная
179. Укажите качественную реакцию на тирозин:
C. Миллона
180. Укажите аминокислоту, у которой отсутствует асимметрический атом углерода:
E. Глицин
181. Выберите из приведенного списка незаменимую аминокислоту:
B. Лизин
182. Выберите из приведенных аминокислот заменимую:
E. Глутаминовая
183. Укажите аминокислоту, входящую в большом количестве (60-85%) в состав протаминов:
D. Аспартат
184. Укажите аминокислоты, входящие в большом количестве (до20-30%) в состав гистонов:
B. Лизин + аргинин
185. Укажите аминокислоту, содержащую прочно связанную серу:
E. Метионин
186. Укажите аминокислоту, обладающую лабильной метильной группой:
B. Аланин или метионин
187. Выберите из приведенного списка положительно заряженную аминокислоту:
B. Лизин
188. Выберите из приведенного списка отрицательно заряженную аминокислоту:
C. Глутаминовая
189. Назовите гетероциклическую аминокислоту:
E. Триптофан
190. Укажите аминокислоту, дающую с нингидрином желтое окрашивание:
E. Пролин
191. Укажите аминокислоту, относящуюся к циклическим амидам:
B. Пролин
192. Выберите аминокислоту, содержащую гидроксильную группу:
C. Тирозин
193. Укажите пару условно незаменимых аминокислот:
C. Гистидин + аргинин
194. Назовите пару глобулярных белков сыворотки крови:
A. Альбумины + глобулины
195. Назовите белки, входящие в состав дезоксирибонуклеопротеинов:
E. Гистоны
196. Укажите уровень структурной организации белковой молекулы, который сохраняется после действия денатурирующих агентов:
B. Первичный
197. Выберите показатель, который не влияет на величину изоэлектрической точки белка:
C. Концентрация белка
198. Укажите основные типы связей, характерные для первичной структуры белковой молекулы:
E. Пептидные
199. Укажите основные типы связей, характерные для вторичной структуры белковой молекулы:
D. Водородные
200. Укажите наиболее современный и более точный метод определения трехмерной конфигурации белка: