Из которого через 5-фосфо-3-енолпирувилшикимовую кислоту образуется

Хоризмовая кислота. Данная стадия является ключевой для синтеза арома-

Тических аминокислот.

Микробиологический синтез L-триптофана осуществляют на основе

Мутантных штаммов дрожжей (Candida) и бактерий (E. coli, Bacillus subtilis),

Дефицитных по тирозину и фенилаланину. Промышленный синтез L-

Триптофана осуществляется на основе сахаров. Исходная питательная сре-

Да для стерильного периодического выращивания дрожжей содержит (в

%): сахароза 10, мочевина 0.5, кукурузный экстракт 2.0, а также хлорид

Кальция, калий фосфорнокислый и сульфат магния. Продолжительность

периодической ферментации при 37°С не превышает 48 ч. В ходе пост-

Фертментационной стадии триптофан выделяют из культуры по обычным

Схемам. Для получения очищенного кристаллического препарата работа-

Ют с культуральной жидкостью. Для получения кормового концентрата

Используют и биомассу клеток.

Двухступенчатое получение аминокислот из биосинтетических

Предшественников выбирают в тех случаях, когда предшественник недо-

Рог, а прямая микробная ферментация недостаточно экономична или раз-

Работана. При микробиологическом синтезе аминокислот из предшест-

Венников удается значительно понизить репрессию или ретроингибирова-

Ние, так как в результате внесения в среду готового интермедиата снима-

Ются проблемы, связанные с наличием генетического контроля в системе

Синтеза аминокислот.

При двухступенчатом способе получения глутаминовой кислоты из α-

Кетоглутаровой, играющей роль предшественника, необходим источник

Данного предшественника и ферментная система, катализирующая пре-

Вращение кетоглутарата в целевую аминокислоту. Кетоглутарат получают

Микробиологическим синтезом на основе бактерий (Pseudomonas,

Escherichia) или дрожжей (Candida) – I ступень. На II ступени можно по-

Лучить L-глутаминовую кислоту в реакции восстановительного аминиро-

Вания с помощью культуры Pseudomonas, имеющей сильную глутаматде-

гидрогеназу:

α-кетоглутаровая кислота + NН4+ НАДН →

→ L-глутаминовая кислота + Н2О + НАД+.

L-глутаминговая кислота также может быть получена из кетоглутарата

через переаминирование последней с участием трансамидазы:

α-кетоглутаровая кислота + аминокислота →

→ L-глутаминовая кислота +α-кетокислота;

II ступень по данной схеме может быть реализована культурой E.

Coli, в качестве донора аминогрупп могут выступать аланин или аспара-

Гиновая кислота.

Комбинированный, принципиально новый способ получения L-лизина

в 1973 г. был предложен японской фирмой «Тойо Рейон» («Торей»). Ко-

Нечный продукт, получаемый по данной технологии, отличается высокой

Концентрацией и чистотой. На первой стадии циклогексан в результате

Химических реакций превращается в циклический ангидрид лизина (D, L-

α-амино-ε-капролактам). На второй стадии осуществляют разделение оп-

Тических изомеров с помощью ферментов; происходящий при этом асим-

Метрический гидролиз с участием гидролазы аминокапролактама приво-

дит к образованию L-лизина. Гидролазу L-α-амино-ε-капролактама синте-

Зируют дрожжи (Candida, Trichospora, Cryptococcus), фермент стимулиру-

Ется ионами марганца, магния и цинка. Источником рацемазы аминока-

Пролактама могут служить бактерии (Flavobacterium, Achromobacter). Оба

Эти фермента, обладающие рацемазной и гидролазной активностями, в

Виде определенного количества биомассы вводят на II ступени в водный

раствор предшественника – DL-аминокапролактама. В ходе ферментатив-

ных реакций из предшественника образуется L-лизин, чистота препарата –

выше 99 %. Помимо микробной биомассы, источником превращений DL-

Аминокапролактама в лизин могут служить изолированные иммобилизо-