Для студентов педиатрического факультета
Оценка знаний студентов проводится по следующим критериям:
До 20% правильных ответов – 1 балл – не зачтено;
21 – 59% правильных ответов – 2 балла – не зачтено;
60 – 64% правильных ответов – 3 балла – не зачтено;
65 – 69% правильных ответов – 4 балла – зачтено;
70 – 78% правильных ответов – 5 баллов;
79 – 84% правильных ответов – 6 баллов;
85 – 90% правильных ответов – 7 баллов;
91 – 94% правильных ответов – 8 баллов;
95 – 99% правильных ответов – 9 баллов;
100% – правильных ответов – 10 баллов.
На поставленный вопрос может быть один или более правильных ответов.
1. Какие из перечисленных аминокислот являются серосодержащими?
1) серин
2) аланин
3) метионин
4) пролин
5) цистеин
2. Какие из перечисленных аминокислот относятся к незаменимым?
1) аланин
2) валин
3) глицин
4) лизин
5) серин
3. Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу?
1) тирозин
2) триптофан
3) треонин
4) серин
5) аргинин
4. Какие аминокислоты являются отрицательно заряженными?
1) пролин
2) тирозин
3) аспарагиновая
4) глутаминовая
5) гистидин
5. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?
1) водородной
2) ионной
3) дисульфидной
4) пептидной
6. Из каких компонентов построена молекула пептида?
1) жирные кислоты
2) глюкоза
3) нуклеотиды
4) аминокислоты
5) глицерин
7. Какие методы используют при разделении пептидов?
1) центрифугирование
2) хроматография
3) колориметрия
4) электрофорез
8. Кто предложил пептидную теорию строения белка?
1) Сенгер
2) Полинг
3) Кори
4) Фишер
5) Данилевский
9. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:
1) гемоглобин
2) коллаген
3) миоглобин
4) пепсин
5) инсулин
10. Какие биологические функции характерны для белков?
1) адапторная
2) рецепторная
3) ферментативная
4) транспортная
11. В каких пределах изменяется молекулярная масса белков?
1) 500-1200 Дальтон
2) 1000-2500 Дальтон
3) 2000-50000 Дальтон
4) 6000-1000000 Дальтон
12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?
1) ультрацентрифугирование
2) колориметрия
3) высаливание
4) гель-фильтрация
5) диск-электрофорез
13. Укажите ароматические аминокислоты:
1) тирозин
2) лизин
3) триптофан
4) аргинин
5) фенилаланин
14. При денатурации белков отмечается:
1) потеря биологической активности
2) снижение растворимости
3) изменение первичной структуры
4) возникновение на молекуле белка заряда и гидратной оболочки
15. Какие аминокислоты являются положительно заряженными?
1) аспарагин
2) аргинин
3) лейцин
4) лизин
5) гистидин
16. Методы определения N-концевых аминокислот:
1) рентгеноструктурный анализ
2) использование биуретовой реакции
3) Сенгера
4) Эдмана
5) Акабори
17. Методы определения С-концевых аминокислот:
1) использование биуретовой реакции
2) рентгеноструктурный анализ
3) Эдмана
4) Акабори
5) использование карбоксипептидазы
18. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
1) лизин
2) лейцин
3) аланин
4) аргинин
5) аспарагин
19. Какие типы связей характерны для первичной структуры?
1) водородная
2) дисульфидная
3) гидрофобные взаимодействия
4) пептидная
5) электростатическое взаимодействие
20. Какие методы используют при определении вторичной структуры белка?
1) ультрацентрифугирование
2) рентгеноструктурный анализ
3) хроматография
4) гель-фильтрация
21. Разновидности вторичной структуры белка:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) складчатый лист
22. В структуре α-спирали имеют место следующие закономерности:
1) на каждый виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка
2) на каждый виток спирали приходится 5,4 аминокислотных остатка
3) шаг спирали равен 0,36 нм
Шаг спирали равен 0,54 нм
5) через 5 витков спирали структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется
23. Факторы, нарушающие спиральную структуру:
1) наличие остатков аланина
2) наличие остатка пролина
3) гидрофобное взаимодействие
4) локальное электростатическое отталкивание
24. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
1) электростатическое отталкивание
2) способность остатков аминокислот к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
25. Какие белки обладают самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
5) коллаген
26. Основной метод определения третичной структуры белка:
1) аффинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
5) ультрацентрифугирование
27. К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
28. К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) гемоглобин
29. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
4) электростатическое притяжение
5) дисульфидные
30. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
1) способность к седиментации
2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О
4) электростатическое отталкивание
31. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
5) альбумин
32. Какие преимущества дает построение некоторых белков из отдельных субъединиц?
1) обеспечивает термостабильность
2) обеспечивает растворимость
3) экономит генетический материал
4) позволяет регулировать активность
5) ускоряет молекулярную эволюцию
33. Какие из перечисленных белков обладают четвертичной структурой?
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
34. Какие признаки характерны для гистонов?
1) относятся к белкам растительного происхождения
2) изоэлектрическая точка их водных растворов находится в кислой среде
3) играют роль в регуляции активности генома
4) являются белковым компонентом в структуре нуклеопротеинов
5) являются белковым компонентом в структуре фосфопротеинов
35. Какие признаки характерны для гистонов?
1) изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде
2) находятся в цитоплазме клеток
3) находятся в ядре клеток
4) содержат много остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот
5) входят в состав межклеточного вещества соединительной ткани
36. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин
5) аргинин
37. Подгруппы простых белков:
1) протамины
2) глутамины
3) гистоны
4) глютелины
5) глобулины
38. Подгруппы простых белков:
1) склеропротеины
2) протромбины
3) проламины
4) альбумины
5) гистамины
39. Какие белки относятся к классу протеиноидов?
1) альбумины
2) фиброин
3) коллаген
4) казеин
5) эластин
40. Какие белки относятся к сложным?
1) липопротеины
2) склеропротеины
3) глютелины
4) гемоглобин
5) нуклеопротеины
41. Казеин относится к классу:
1) нуклеопротеинов
2) липопротеинов
3) фосфопротеинов
4) хромопротеинов
42. Какие свойства характерны для белков?
1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН
3) термолабильность
4) оптическая активность
43. Основной источник иммуноглобулина А у новорожденных:
1) грудное молоко
2) наработка в печени
3) наработка в лимфоидной ткани
4) наработка в селезенке
44. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?
1) пептидные
2) гидрофобные
3) водородные
4) дисульфидные
5) электростатические
45. При талассемии наблюдается угнетение синтеза:
1) мочевины
2) одной из цепей гемоглобина
3) гема
4) альбуминов
5) антигемофильного глобулина А
46. При серповидноклеточной анемии нарушается структура:
1) альбуминов
2) глобулинов
3) гемоглобина
4) иммуноглобулинов
5) проламинов
47. Какие аминокислоты являются непротеиногенными?
1) аланин
2) орнитин
3) серин
4) цитруллин
5) триптофан
48. Какое количество углерода содержится в белках?
1) 10 – 20 %
2) 35 – 40 %
3) 51 – 55 %
4) 60 – 70 %
49. Какое количество азота содержится в белках?
1) 5 – 10 %
2) 15 – 18 %
3) 25 – 30 %
4) 35 – 40 %
50. Какие гормоны имеют пептидную структуру?
1) тироксин
2) окситоцин
3) вазопрессин
4) адреналин
5) глюкагон
51. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови новорожденных:
1) 20 – 30 г/л
2) 40 – 55 г/л
3) 47 – 65 г/л
4) 85 – 105 г/л
52. Какие соединения относятся к пептидам?
1) альбумин
2) ансерин
3) карнозин
4) глютелин
5) глутатион
53. К какому классу соединений относятся гистоны?
1) сложным белкам
2) простым белкам
3) пептидам
4) аминокислотам
54. Что такое фолдинг белка?
1) расщепление на пептиды
2) присоединение к лиганду
3) сворачивание полипептидной цепи
4) выпадение в осадок
55. Олигомерные белки состоят из:
1) одной полипептидной цепи
2) двух и более полипептидных цепей
3) белковой и небелковой части
4) одной глобулы
56. К металлопротеинам относится:
1) инсулин
2) ферритин
3) глюкагон
4) трансферрин
5) гемоглобин
57. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?
1) Нюьтона
Ламберта-Бугера-Бера
3) Авогадро
4) Фарадея
58. Какие реакции относятся к универсальным цветным реакциям на белки и аминокислоты?
1) ксантопротеиновая
2) нингидриновая
3) Фоля
4) биуретовая
59. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:
1) одну
2) две
3) три
4) пять
60. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании бензольного кольца
4) образовании комплекса с ионами меди
61. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови у взрослых:
1) 20 – 30 г/л
2) 40 – 50 г/л
3) 65 – 85 г/л
4) 90 – 100 г/л
5) 120 – 130 г/л
62. Гипопротеинемия наблюдается при:
1) миеломной болезни
2) хронических нефритах
3) алиментарной дистрофии
4) сахарном диабете
5) ожирении
63. Какие вещества используют для высаливания белков?
1) сульфат аммония
2) сахарозу
3) кислоты
4) глюкозу
5) CuSO4
64. При высаливании белков происходит:
1) увеличение заряда
2) устранение заряда
3) дегидратация молекулы
4) разрыв пептидных связей
65. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей можно использовать:
1) высаливание
2) ультрацентрифугирование
3) секвенирование
4) диализ
66. На чем основан метод гель-фильтрации?
1) на различиях молекулярной массы
2) на различиях величин заряда
3) на различиях размеров молекул
4) на различиях растворимости
67. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?
1) амфотерности
2) способности к ионизации
3) величине молекулярной массы
4) растворимости
5) специфическом взаимодействии с лигандами
68. Конечными продуктами гидролиза простого белка являются:
1) нуклеотиды
2) азотистые основания
3) аминокислоты
4) глюкоза
5) пептиды
69. Гидролиз белков могут вызывать:
1) соли тяжелых металлов
2) кислоты
3) сульфат аммония
4) щелочи
5) трипсин
70. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
71. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок следующие белки:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
72. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:
1) молекулярной массы
2) растворимости
3) биологической активности
4) первичной структуры
73. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков?
1) специфичность взаимодействия с лигандом
2) термостабильность
3) устойчивость к изменению рН
4) электрофоретическая подвижность
74. Для денатурированных белков характерно:
1) наличие водородных связей
2) сохранение пептидных связей
3) потеря первичной, вторичной и третичной структур
4) наличие четвертичной структуры
5) разрыв пептидных связей
75. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности витамина С?
1) миоглобина
2) инсулина
3) коллагена
4) гемоглобина
76. При какой температуре денатурируют ферменты?
1) 10 – 20°С
2) 80 – 100°С
3) 20 – 30°С
4) 30 – 40°С
77. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
1) 50 – 60°С
2) 15 – 20°С
3) 80 – 100°С
4) 35 – 40°С
78. Что является активатором для амилазы слюны?
1) CuSO4
2) NaCl
3) NaOH
4) KOH
79. Расщепление каких субстратов катализирует амилаза слюны?
1) триглицериды
2) нуклеопротеины
3) крахмал
4) гликоген
80. Нормальная активность амилазы мочи у взрослых:
1) 16 – 30 г/ч×л
2) 3 – 5 г/ч×л
3) 16 – 64 г/ч×л
4) 28 – 160 г/ч×л
5) 200 – 250 г/ч×л
81. Активность амилазы мочи повышается при:
1) атеросклерозе
2) сахарном диабете
3) панкреатите
4) инфаркте миокарда
82. Активаторами панкреатической липазы являются:
1) HCl
2) желчные кислоты
3) фактор Кастла
4) реннин
83. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок следующие белки:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
84. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок следующие белки:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
85. Нингидриновая реакция открывает в белках:
1) пептидные связи
2) ароматические аминокислоты
3) аминогруппу в a-положении аминокислот
4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
86. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция?
1) серина
2) аланина
3) триптофана
4) тирозина
87. Глобулины выпадают в осадок:
1) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
88. Альбумины выпадают в осадок:
1) в насыщенном растворе сульфата аммония
2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) в насыщенном растворе хлорида натрия
4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия
89. Принцип метода нингидриновой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
90. Принцип метода реакции Фоля заключается в:
1) образовании комплекса Руэмана
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
91. Биуретовая реакция открывает в белках:
1) ароматические аминокислоты
2) аминогруппу в a-положении аминокислот
3) пептидные связи
4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
92. Реакция Фоля открывает в белке:
1) ароматические аминокислоты
2) аминогруппу в a-положении аминокислот
3) пептидные связи
4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу
93. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи реакции Фоля?
1) треонин
2) метионин
3) серин
4) цистеин
5) аргинин
94. Положительную биуретовую реакцию дают:
1) свободные аминокислоты
2) дипептиды
3) полипептиды
4) дезоксирибонуклеопротеины
5) моносахариды
95. Как называется дополнительная группа фермента, прочно связанная с его белковой частью?
1) кофермент
2) холофермент
3) апофермент
4) простетическая группа
96. Спектрофотометрический метод количественного определения белка в растворе основан на:
1) цветных реакциях на белки и аминокислоты
2) способности белков перемещаться в электрическом поле
3) явлении светорассеяния
4) способности белков к поглощению УФ-лучей при 280 нм
5) оптической активности белков
97. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?
1) молекулярной массе
2) дегидратирующей способности
3) электрофоретической подвижности
4) денатурирующей способности
98. Какие общие свойства характерны для ферментов и неорганических катализаторов:
1) не сдвигают равновесия реакции
2) высокая специфичность
3) не расходуются в процессе реакции
4) активность не зависит от температуры
99. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?
1) 1,5 – 2,0
2) 8,0 – 9,0
3) 6,0 – 8,0
4) только при 7,0
100. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они:
1) состоят из аминокислот
2) имеют первичную структуру
3) денатурируют под действием экстремальных воздействий – t°=100°C, соли тяжёлых металлов и др.
4) имеют низкую молекулярную массу
5) содержат металлы
101. Константа Михаэлиса численно равна:
1) концентрации продуктов ферментативной реакции при максимальном насыщении фермента субстратом