Тема 1.2. СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Вопросы для самоподготовки
1. Дайте определение первичной структуры белка.
2. Какая основная связь стабилизирует первичную структуру? Дайте характеристику этой связи.
3. Назовите закономерности, характерные для первичной структуры полипептидной цепи.
4. Дайте определение консервативных замен. Приведите пример.
5. Дайте определение радикальным заменам. Приведите примеры.
6. Дайте определение конформации полипептидной цепи.
7. Дайте определение вторичной структуры. Какие формы вторичной структуры встречаются в природных белках.
8. Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, которую Полинг и Кори назвали α-спиралью.
9. За счет каких связей стабилизируются конформации α-спирали?
10. Механизм образования, энергетическая характеристика α-спирали.
11. В каких участках полипептидной цепи происходит наиболее часто гидролиз?
12. Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот препятствуют образованию α-спирали?
13. Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот способствуют образованию α-спирали?
14. Для какой формы вторичной структуры полипептидной цепи характерны межцепочечные водородные связи?
15. Какая специализированная структура обеспечивает высокую упругость коллагена – основного компонента кожи, костей, сухожилий?
16. Объясните на примере фибриллярных белков приспособление вторичных конформаций к выполнению белками специфических биологических функций.
17. Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной цепи.
18. Какие связи обеспечивают стабильность третичной структуры полипептидной цепи? Механизм образования и энергетическая характеристика.
19. Между какими группами может возникнуть гидрофобное взаимодействие? Какова энергия такого взаимодействия?
20. Между аминокислотными остатками каких α-аминокислот возникает дисульфидная связь?
21. Как располагаются полярные радикалы аминокислотных остатков при формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?
22. Как располагаются неполярные радикалы аминокислотных остатков при формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?
23. Каковы основные факторы, определяющие трехмерную структуру белка?
24. Опишите общий принцип структурной организации полипептидной цепи на примере миоглобина (компактность, ориентировка полярных и неполярных радикалов, положение пролина, положение дисульфидных мостиков).
25. Будет ли одинакова третичная структура у миоглобина, лизоцима, рибонуклеазы?
26. Какие белки называют гомологичными?
27. Чем обусловлено сходство третичной структуры у гомологичных белков?
28. Каков характер взаимосвязи между уровнями организации белковой молекулы и ее биологической активностью?
29. Какой уровень организации белковой молекулы характеризуется расположением в пространстве и способом объединения отдельных цепей?
30. Какие связи стабилизируют четвертичную структуру белка?
31. Что такое протомеры белковой молекулы?
32. Дайте определение субъединицы белковой молекулы.
33. Назовите субъединицы и протомеры в молекуле гемоглобина.
34. Каковы структурные и функциональные отличия эмбрионального и фетального гемоглобина?
35. Какие свойства белка лежат в основе методов гель-фильтрации и ультрацентрифугирования?
36. Какие физико-химические свойства белков обусловливают их растворимость?
37. Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных белков?
38. Какие физико-химические свойства белков лежат в основе методов ионообменной хроматографии и электрофореза?
39. Приведите примеры белков основного и кислого характера?
40. Какой заряд имеет кислый белок в слабокислой среде, кислой, нейтральной?
41. От чего зависит заряд белка в водном растворе?
42. Какой заряд имеет основной белок в слабокислой среде, щелочной, нейтральной?
43. В какой среде будет находиться изоэлектрическая точка альбуминов и гистонов?
44. Какие различия в анионной подвижности будут обнаружены при электрофорезе между нормальным гемоглобином и аномальными гемоглобинами С, М?
45. Назовите факторы обратимой денатурации, применяемые в медицине.
46. Назовите факторы необратимой денатурации, применяемые в медицине.
47. Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии факторов обратимой денатурации?
48. Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии факторов необратимой денатурации?
49. Приведите виды связей, закрепляющих II-IV структуры белковой молекулы при воздействии факторов денатурации.
50. Перечислите основные функции белков в организме.
51. Какие признаки лежат в основе классификации белков?
52. Приведите примеры простых белков.
53. Перечислите небелковые группы, входящие в состав сложных белков.
54. Перечислите основные группы белков, деление которых основано на выполняемой функции.
55. Приведите примеры защитных белков.
56. Приведите примеры белков-переносчиков.
57. Приведите примеры белков-регуляторов.
58. Что понимают под денатурацией белка?
59. Назовите виды денатурации белков.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
1. Напишите формулу гексапептида Лиз-Вал-Глу-Фен-Ала-Асп.
2. Выделите в пептиде повторяющиеся группы, образующие пептидный остов, и вариабельные группы, представленные радикалами аминокислот.
3. Подчеркните пептидные связи.
4. Напишите другой пептид, состоящий из тех же аминокислот.
5. Выберите из представленных пар аминокислот консервативные и радикальные замены:
1. гли – ала;
2. глу – вал;
3. асп – глу;
4. тир – фен;
5. вал – лей.
6. Пользуясь приводимой ниже последовательностью аминокислотных остатков в окситоцине (1), вазопрессине быка (2) и вазопрессине свиньи (3):
а) проиллюстрируйте принцип взаимозаменяемости аминокислот;
б) выделите аминокислоту, обусловливающую видовую специфичность вазопрессина.
1. Цис – тир – илей – глу – асп – цис – про – лей – гли;
2. Цис – тир – фен – глу – асп – цис – про – арг – гли;
3. Цис – тир – фен – глу – асп – цис – про – лиз – гли.
7. Какая форма полипептидной цепи термодинамически более выгодна в водном растворе – полностью развернутая цепь или клубок? Обоснуйте свой ответ.
8. Систематизируйте представленный в учебниках материал с помощью таблицы:
| Классы сложных белков | Структура небелковых компонентов | Отдельные представители |
9. Проведите сравнительную характеристику структуры и свойств миоглобина и гемоглобина с помощью таблицы:
| Структурно-функциональные особенности | Миоглобин | Гемоглобин |
| Характеристика небелковой части | ||
| 1. Высший уровень организации нативной молекулы | ||
| 2. Количество субъединиц, типы протомеров | ||
| 3. Количество гемов в молекуле | ||
| 4. Валентность железа в функционально активной молекуле | ||
| 5. Биологическая функция | ||
| 6. График зависимости насыщения кислородом от его парциального давления Р | ||
| 7. Степень насыщения кислородом в капиллярах покоящейся мышцы (Р = 40 мм.рт.с.т) | ||
| 8. Степень насыщения кислородом в капиллярах работающей мышцы (Р = 10 мм.рт.с.т) |
Литература
1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 18-33.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 19-76.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 19-32, 44-68.
4. Задания на самоподготовку по биологической химии.
5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.
6. Тестовые задания по биохимии.
7. Лекционный материал.
8. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторные работы №№ 5, 6, 7, 10.
9. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 7-29.